12 Achtundzwanzigstes Kapitel: Allgemeine Biochemie der pflanzl. Eiweißstoffe. 



min das Molekulargewicht 14 270. Hofmeister i) hatte für das Ovalbu- 

 inin das Molekulargewicht 5378 angenommen. Es wurden auch die Ver- 

 hältnisse des Schwefelgehaltes, des Phosphorgehaltes (beim Kasein), der 

 Jodsubstitution zur Schätzung des Molekulargewichtes herangezogen. Die 

 älteren Autoren '^) gaben meist kleinere Molekulargewichte an. Schulz ^) 

 schreibt dem Serumalbumin das Molekulargewicht 5100 zu, dem Oxyhämo- 

 globin 14800, dem Kasein mindestens 4000. Für Alburaosen und Pep- 

 tone haben sich in allen Fällen viel kleinere Werte herausgestellt. 



Verbrenn ungs wärme. Zahlen für die Verbrennungswänne von 

 Eiweißsubstanzen haben sowohl Berthelot und Andr^*), als Stohmann 

 und Langbein^) ermittelt. Nachstehende Tabelle führt die Werte in 

 Kalorien pro 1 g verbrannter Substanz an. 



Salzartige Eiweißverbindungen. Sowohl mit Säuren als auch 

 mit Basen können sich Eiweißstoffe zu salzartigen Verbindungen ver- 

 einigen. Es gibt sowohl Eiweißsubstanzen, welche entschieden basischen 

 Charakter haben, wie die durch Ammoniak fällbaren Histone, als auch 

 Eiweißstoffe von Säurecharakter. Schwachen Säuren älmlich verhalten 

 sich Globuline, stärker saure Eigenschaften zeigen die Nukleoalbumine, 

 welche Lackmus röten und COo austreiben, ferner die Mucine. Andere 

 Eiweißstoffe, wie die typischen Albumine, sind in ihrem Verhalten amphoter 

 und geben sowohl Säure- als AlkaHverbindungen. In der Natur sind 

 Eiweißsalze wahrscheinlich sehr verbreitet und besitzen für den Orga- 

 nismus große Bedeutung. Die Phytovitelline, welche das Reserveeiweiß 

 der Samen bilden, finden sich als Ca- oder Mg-Salze. Scharf zu trennen 

 sind von den Eiweißsalzen die ersten Abbauprodukte der hydrolytischen 

 Eiweißspaltung durch Säuren und Basen (Acidalbumine resp. Alkali- 

 albuminate), mit den früher manche Verwechslung unterlaufen ist. 



Während die freien Eiweißstoffe so wenig elektrisches Leitungs- 

 vermögen zeigen, daß sie als Nichtleiter angesehen werden können, 

 sind die Eiweißsalze entschiedene Elektrolyte, wie die Arbeiten von 

 Sjöqvist, Liebermann und Bugarszky und anderen Forschern gezeigt 

 haben. Ovalbumin ist in seinen Säureverbindungen nach Sjöqvist eine 

 etwa zweimal schwächere Base als Glykokoll und salzsaures Eiweiß ist 

 bei 0,05 norm. HCl zu etwa 20 Proz. elektrolytisch dissoziiert Kasein 

 verhält sich nach Sackur als mindestens 4-basische Säure. Osborne") 

 nimmt für das Edestin zwei Reihen von Chlorhydraten an; auch als 

 Säure verhält sich das Edestin 2-basisch. Die gegen Phenolphthalein 



1) Hofmeister, Zeitschr. physiolog. Chemie, Bd. XXIV, p. 159 (1897). — 

 2) Drechsel, Journ. prakt. Chemie, Bd. XIX, p. 331 (1879), gab für die Magnesia- 

 Edestinverbindung 2817 als Molekulargewicht an. — 3) Ö. Anm. 3, p. 11. — 



4) Berthelot u. Andre, Ann. chira. phys. (6), Tome XXII, p. 5, 25 (1«91). — 



5) F. Stohmann u. Langbein, Journ. prakt. Chem., Bd. XLIV, n. 336 (1891); 

 ferner B. Danilewsky. Pflüg. Arch., Bd. XXXVI, p. 237 (1885). — 6) Osborne, 

 Journ. Americ. chem. soc., Tome XXI, p. 48ö (1899); Zeitschr. physiol. Chem., Bd. 

 XXXIII, p. 240 (1901). 



