§ 4. Aufbau des Eiweißmoleküls; Eiweißhydrolyse u. die Endprodukte ders. 13 



neutral reagierenden Eiweißsalzlösimgen sind infolge hydrolytischer 

 Spaltung Lackmus-bläuend \). Die Säurekapazität und Basenkapazität 

 von Eiweißstorten wurde von mehreren Forschern gemessen, so von 

 Spiro und Pemsel*), Cohnheim^), Erb^), L. v. Rhorer ^). Nach 

 den Erfahrungen von Spiro und Pemsel findet vollständige Absätti- 

 gung mit Säure noch nicht bei Zusatz der eben hinreichenden Säure- 

 raenge zur Eiweißlösung statt, sondern erst bei Vorhandensein eines 

 gewissen Säureüberschusses, f^ine fernere Abweichung vom gewöhn- 

 lichen Prozesse der Salzbildung liegt darin, daß die Säurekapazität (für 

 kristallisiertes Serumalbumin pro 1 g 112,3—114,5 rag NaOH) und die 

 Basenkapazität (32,2 mg NaOlI) Säuren und Basen entsprechen, welche 

 bedeutend stärker elektrolytisch dissoziiert sind als Eiweißsalzlösungen. 

 CoHNHEiM und Krieger'') nahmen zur Erklärung dieser Verhältnisse 

 an, daß die neutralen Eiweißstoffe nicht ionisiert sind, wohl aber in 

 dissoziierte Stoffe übergehen, wenn sie mit H- oder OH-Ionen in Be- 

 rührung kommen, und verglichen sie den Pseudosäuren und Pseudo- 

 basen von Hantzsch ^). Beispiele für Pseudosäuren sind Nitromethan- 

 körper, welche selbst Nichtleiter darstellen, jedoch mit Alkalien behandelt, 

 in Elektrol>1;e von saurem Charakter, Isonitrokörper, übergehen. 



Es ist jedoch aus verschiedenen Gründen besser, mit Bredig«) 

 und Winkelblech ") die Eiweißstotfe als amphotere Elektrolyte analog 

 den Aminosäuren aufzufassen, die sich starken Basen gegenüber wie 

 schwache Säuren verhalten und Anionen bilden, wälirend sie mit starken 

 Säuren zusammengebracht als Basen Kationen formieren. 



Schließlich sei hier auch der bekannten Fällung von Eiweißlösungen 

 durch Sohwermetallsalze gedacht, welche man meist als Bildung unlös- 

 licher Salze beschreibt, deren Theorie aber noch nicht geklärt ist. 

 Galeotti^o) betrachtet die Schwermetall-Eiweißniederschläge nicht als 

 salzartige Verbindungen , sondern als „lockere Bindungen" nach verän- 

 derlichen Verhältnissen, ohne sich über die Natur dieser Bindung ge- 

 nauer zu äußern. Viele hierher zählende Reaktionen haben praktische 

 Bedeutung, so die Fällungen mit Eisenchlorid und mit Eisenacetat, mit 

 Bleiacetat, mit Kupfersulfat; die Fällung mit Cu(0H)2 wird zur quan- 

 titativen Eiweißbestimmung nach Stutzer benützt; HgCl^ fällt alle 

 Eiweißstoffe, auch Pepton; Zinkacetat u. a. 



§4. 



Aufbau des Eiweißmoleküls; Eiweißhydrolyse und die End- 

 produkte derselben '>). 



Die Elementaranalyse, das Studium der physikalischen Eigen- 

 schaften, sowie des reaktioneilen Verhaltens haben bei der Untersuchung 



1) Vgl. H. FRn:DENTHAL, ZeitPchr. f. allgem. Physiol.. Bd. I, p. 56 (1902). 

 — 2) Spiro u. Pkaisel, Zeitschr. phyi^iol. Cbem., Bd. XXVI, p. 233 (1898). — 

 3) CoHNHEiM, Zeit8chr. Biolog.. Bd. XXXIII, p. 489 (189(j). — 4) W. Erb, Zeit- 

 schrift Biolog., Bd. XLI, p. ,309 (1901). — S) L. v. Rhorer, Pflüg. Arch., Bd. XC, 

 p. 368 (1902); Osborne, Anier. Journ. Phy»., Vol. V, p. 180 (1901). — 6) COHN- 

 HEiM u. Kriecjer, Zeitschr. Biolog., Bd. XL, p. 95 (1900). — 7) Hantzsch. Ber. 

 ehem. Ge.'^., Bd. XXXIl, p. 575 (1899). — 8) Bredio, Zeitschr. Elektrochem., Bd. VI, 

 p. 33 (1899). — 9) Winkelblech, Zeitsclir. physikai. Chem., Bd. XXXVI, p. 546 

 (1901). Verwandte Vorstellungen auch bei Spiro und Pemsei., 1. c — 10) G- Ga- 

 J^OTTI, Zeitöchr. phyaiol. Chem., Bd. XL, p. 492 (1903). — 11) Hierzu vor allem 

 anderen die lehrreiche Übersicht von F. Hofmeister, Ergebnisse der Physiol., 

 L Jahrg., Bd. I, p. 764 (1902). 



