14 Achtundzwanxigstes Kapitri- vUgemeine Biochemie der pflanzl. Eiwci(?stoffe. 



der vielen im PÜanzen- und Tierreiche vorkommenden Eiweii;lstoffe kaum 

 über die Unterscheidung einzelner melir minder gut charakterisierter 

 Gruppen hinausgeführt. Eine näJiere Einsicht kam erst von den Ver- 

 suchen, die Konstitution der Eivveißsubstanzen aufzuklären. 



Wie bei allen K'onstitutionsfor.schungen, so spielt auch hier der 

 planmäßige Abbau eine bedeutsame Rolle. Man bediente sich liierbei 

 der Einwirkung von Enzymen. Säuren und Alkalien in verschiedenen 

 Konzentrationen, von erhöhtem Drucke, der Anwendung der Kalischmelze, 

 oxydierender Mittel usw. Unter allen Methoden hat der fermentative 

 Abbau, sowie die methodisch gut durchgebildete Hydrolyse mit ver- 

 dünnten MineraJsäuren die besten und konstantesten Resuitate geliefert 

 und es spielen diese Methoden gegenwärtig die allerbedeutsamste Rolle 

 in der Eiweißchemie. Besonders die Endprodukte nach vollständiger 

 Hydrolysierung hat man auf diese Weise sicherzustellen getrachtet, 

 und wie die Erfahrungen der jüngsten Zeit lehrten, ist hier von ver- 

 vollkommneten Methoden noch vieles Neue zu erwarten. Intermediäre 

 Produkte, vor allem die noch Eiweißnatur besitzenden Spaltungsstotie, sind 

 am besten mit Hilfe enzymatischer Spaltung (Magenpepsin) zu erreichen. 

 Die bekannten Stufen des Eiweißabbaues sind die Albumosen oder Pro- 

 teosen, die Peptone und die Aminosäuren. Erst in neuester Zeit ist 

 es E. Fischer mit Sicherheit gelungen, in den „Polypeptiden" Zwischen- 

 produkte zwischen Peptonen und Aminosäuren zu fassen, deren nähere 

 Kenntnis von höchster Bedeutung für die Eiweißchemie sein wird. 



Ein ideales Ziel <ler Eiweißchemie ist es, das Gemenge der hydro- 

 lytischen Spaltungsprodukte so quantitativ zu analysieren, daß man den 

 gesamten Kohlenstoff, Stickstoff" und Schwefel in den Spaltungsprodukten 

 wiederfindet. Man wird jedoch dieses Ziel kaum je völlig erreichen 

 können, da .sich sekundäre Reaktionen (z. B. die Schwarzfärbung des 

 Reaktionsgemisches durch „Melanoidinbildung" . CO,, -Abspaltung u. a.) 

 anschließen. Derzeit gelang es mit Hilfe der besten zur Verfügung 

 stehenden Methoden auch E. Fischer selbst nicht mehr als höchstens 

 f)0 Proz. der in den Spaltungsprodukten vorhandenen Aminosäuren als 

 analysenreine Präparate voneinander zu sondern. 



Unter diesen Verhältnissen ist es von größtem Werte, auf kurzem 

 sicheren Wege einen annähernden Aufschluß über die Konstitution der 

 Eiweißsubstanzen zu erhalten, wenn derselbe auch nicht so weit geht, 

 die einzelnen Kohlenstotfkerne quantitativ zu bestimmen. Eine Ilai.d- 

 habe bietet hierzu die auf Grund von Anregungen seitens Nasse uid 

 E, Schulze durch Hausmann') in Hofmeisters Laboratorium aufge- 

 arbeitete Methode, die in verschiedener Form im Eiweißmolekül ge- 

 gebenen Stickstoff bind ungen quantitativ zu bestimmen. Dieser WeJj hat 

 sich, wie die nachprüfenden Arbeiten von Osborne'-') und anieren 

 Forschern gezeigt haben, als durchaus brauchl^ar erwiesen. Die genial 

 ersonnene Methode von Kjeldahl-^), deren Genauigkeit in letzt«- Zeit 

 von Kutscher '') wohl mit Unrecht angezweifelt worden ist, erlmbt es, 



Ij W. Hausmaxn, Zeitschr. phvsiol. Cheni., Bd. XXVII, p. 95 (1>'1'9); B.l. 

 XXIX, p. ISfJ (19Ü(J); auch Friedmann, ibid. Bd. XXIX, p. 51 (1899). - 2) Os- 

 BOBNE 11. Hai?kis, Jouiii. Aiiieric. Soc, Vol. XXV, p. .323 (1902); Zeitsetr. aiialyf. 

 ehem.. Bd. XLIII, p. 286 (1904); C. H. Rothkka, Hohneist,. Reitr., Bd. ^, p. 142. 

 — 3) In drr .\I..>difiliation von Wilfakth, Cheni. Centr. 388.Ö, p. 17 und Nkübi:k<; 

 (Hofmei.st. Beitr., Bd. U, p. 214 [1902]). — 4) KrxscHKi!, Zeitt^chr. physol. Ow^rn., 

 Bd. XXXIX, p. 12 (1903). Jlinojegen: C Begeh, Fixgkbling u. MoeJEN, ibid., 

 p. 329; ScHÖNDORFF, Pfln^. Arc^., Bd. XCVIII, p. 130. (1903): R. 5. GiBSOX, 

 Journ. Anier. Chem. 8oc., Vol. XXVI, p. 105 (1904); S. P. Sörensen u. C Pedebsen, 



