§ J. Aufbau des Eiwcißmoleküls; Eiweißhydrolyse u. die Endprodukte ders. 17 



leicht verseifbarer Säureamid-N, wie im Asparagin und Glutamin in der 



Form R • C^ ^ [eventuell der tautnmeren Form R • C^ ^) vorliegen, 



oder als Imid-N, eventuell als Nitril-N (beide werden beim Kochen mit 

 Säure zu NH^-SaJzen verseift)] ; auch kommen schließlich Alkylamine als 

 NHa-Stickstoff liefernd in Betracht. Von allen Eventualitäten ist nur 

 die Präexistenz von Säureamidgruppen wahrscheinlich, weil bei fermen- 

 tativer Eiweißspaltung Asparagin und Glutamin erhalten werden. 



Schon Nasse ^) fand, daß die bei Säurebydrolyse entwickelte NHg- 

 Menge bei den einzelnen Eiweißstoffen differiert; bei Bar^-thydratspaltung 

 fand Nasse erheblich mehr Ammoniak gebildet. Auch bei trj^ptischer 

 Eiweißverdaunng wird NH3 abgespalten, doch nach Dzierzgowski und 

 Salaskin^) erheblich weniger, als bei der Säurehydrolyse. Das bei der 

 Eiweißiäulnis auftretende Ammoniak ist wohl nur teilweise durch das 

 Bakterientrypsin entbunden. Das bei Fäulnis aufgefundene Methyl-, 

 Dimethyl- und Trimethylamin ist hinsichtlich seiner Entstehung noch 

 nicht geklärt*). Trimethylamin dürfte wohl dem Cholin resp. Lecithin 

 der Gewebe, und nicht den Eiweißstoffen entstammen. 



B. Stoffe, welche bei der Säurehydrolyse des Eiweiß „MonaminoN" 

 liefern. 



Nach den übereinstimmenden Erfahrungen vieler Untersucher ist 

 bei weitem der größte Teil (über 90 Proz.) des Stickstoffes aller Eiweiß- 

 substanzen nicht diirch Säure in Ammoniak überzuführen , und hiervon 

 bleibt nach Fällung des Hydratationsgemisches mit Phosphorwolframsäure 

 wiederum der größte Teil ungefällt im Filtrate. Dieser festgebundene 

 Monamino N wird bei der Hydrolyse in Form einer großen Reihe von 

 Aminosäuren erhalten. Im Eiweiß kann jedoch der Monamino N nicht 

 in Form von NHg-Gruppen vorliegen, da durch HNOj nur ein sehr ge- 

 ringer Teil des Stickstoffes abgespalten wird. Weil aber hierbei Nitros- 

 amine auftreten [Paal^)], muß man annehmen, daß NH-Gruppen vorge- 

 bildet sind. Die Bedeutimg dieses Umstandes wird weiter unten zu 

 würdigen sein. 



Das bei der Säurehydrolyse restierende Aminosäurengemisch ist 

 sehr komplizierter Natur, und es waren seit langer Zeit viele Forscher, 

 in erster Linie E. Schulze und Kossel mit ihren Schülern damit be- 

 schäftigt, die einzelnen Substanzen rein und quantitativ daraus abzu- 

 scheiden. Li neuester Zeit hat E. Fischer "^'^ durch sein Verfahren die 

 Aminosäuren in ihre salzsauren Äthvlester überzuführen und diese durch 



1) Über die iutorepsante Tautoinorie der Säureaiuide als Imidohydrinp: ESCH- 

 WETLER. Ber. ehem. Ges., Bd. XXX, p. 998 (1897); HANT2Wfn u. VoiV.ni^KX, ibid., 

 Bd. XXXIV, p. 8142 (1901). — 2) Nassk, Pflüg. Arch., B' VI, p. 589 (1872); 

 Bd. VII, p. 139 (1872); Bd. VIII, p. 381 (1874). Vgl. E. Schulzk. r.rwho. d. Physiol. I, 

 Bd. I. p. Ül (1902). — 3) DziKRZOowsKi u. Sai.askin, Ceiitr. f. l'hy iol., 1901, p. 249. 

 Frühere Lit.: Hikschi.er, Ztachr. phys. Chem., Bd. X, p. 302 (18S'o: STADF.i..\tANy, 

 Zeitschr. Biol., Bd. XXIV, p. 2(il (1888); Kutscher, Endprotlukti' d. Trypsin- 

 verdauung. 1899. — 4) Methvlainin: MöRNER, Zeitsrhr. physiol. Chcm., Bd. XXII, 

 p. .514 (1897). — 5) Paal, Ber. rhera. Ges., Bd. XXV, p. 1235 (1892). — 6) E. 

 Fischer, Sitz.-Brr. Berlin Akad., 1900. p. 10G2. Bisher wurden zur IVpnnung 

 meist MctalLsalzc angeweodot ; vgl. die zahlreichen Arbeiten von E. Schulze. Xickol- 

 salze vurden vorwendet von Ori-ofe (Pharm. Ztg. Kußland, Bd. XXXVI, p. 285, 

 .^01 riSOö|). 8ilbcrsalze von Kutscher, Sitz. -Ber. Berlin. Akad,, Bd. XXVI, p. 588 

 (1902V Über Cu- und Ni-Salzo von Aminosäureu: G. Brüni u. C. Forsara, Atti 

 Acrad. Line. (5), Tome XIII. p. 26 (1904). 



Czapek, Biochemio der Pflanzen. H. "s 



