§ 4. Aufbau des Eiweißmoleküls; Eiweißhydrolyse u. die Endprodukte ders. 21 



/?-Oxypropionsäure ist von Fischer') auch bei der Hydrolyse von Hörn 

 erlialteu worden, sowie aus Kasein und manchen anderen Eiweißstoffen. 

 Wahrscheinlich gehört auch diese Oxvaminosäure zu den verbreiteten 

 EiweißhydratationsprodTikteu. Der Serinäthylester destilliert in der 

 Fraktion 100 — 120** über'^j. Beim Erhitzen entwickelt Serin wie alle 

 bisher geprüften Oxyaminosäuren Dämpfe, welche einen mit HCl ge- 

 tränkten Fichtenspan röten. 



5. Amiuovaleriansäure ist, nach den neuesten Befunden zu 

 uiteilei), ebenfalls ein sehr verbreiteter Bestandteil des Eiweißhydrolysen- 

 gemisches. Von den 12 theoretisch möglichen Säuren^) ist bisher 

 Ö-Amino-n-Valeriansäure als Hydratationspi'odukt, angesehen worden'*). 

 E. Fischer*) hält es jedoch für recht wahrscheinlich, daß die bei 

 Kaseinhydrolyse (und in Keimlingen) beobachtete Säure die a-Amino- 



CHoX 

 Isovaleriansäure )CH • CHNHa • COOH ist. Schützenberger^) gab 



CH3/ 

 bereits für die Baryt-Eiweißhydrolyse Entstehung von Aiiiinovaleriaji- 

 säure an, und Bleunard ") gewann sie bei der Barythydrolyse von 

 Legumiu. Der schwierige Nachweis dieser Aminosäure ist durch 

 Fischp:rs Esterifizierungsmethode gleichfalls erleichtert. Die bei 55 bi.s 

 65** übergehende Fraktion enthält (bei Kaseinhydrolyse) Aminovaleria n- 

 säure als Hauptl^estandteil ^). — Nicht ausgeschlossen ist, daß auch 

 Aminobuttersäure noch öfter in Eiweißhydrolysengemischcn gefunden 

 werden wird. Fischer*') vermutet, daß sie bei Leimh3'drolyse erhalten 

 wird. 



6. Das Leucin, nach Schulze und Likiernik-') identisch mit der 



ö-Amino-Isobutj'lessigsäure, ist die einzige bisher allgemein aus Eiweiß 



CH^x 

 erhaltene Aminokapron.'^äure : ^CH • CH, • CHNH, • COOH. Die n-a- 



Aminokapronsäure ist nicht in der Natur nachgewiesen. Da jedoch F. 

 Ehrlich ^'^) aus den Melasseschlempen, ferner aus der Pankreasverdauung. 

 von Blutfibrin ein Isomeres des Leucin erhielt („Isoleucin"), .so i.st 

 daran zu denken, daß doch noch andere Aminokapronsäuren als Eiweiß- 

 konstituenten eine Rolle spielen könnten. Die Benennung Leucin sollte 

 aber auf die erstgenannte natürlich vorkouimende Aminosäure einge- 

 schränkt bleiben. Leucin ist durch alle hydrolytischen Spaltungen aus 

 sämtlichen Eiwoißstoffen in großer Menge zu erhalten und wohl das 

 quantitativ bedeutendste Spaltungsprodukt. Br.vconnot und Proust 

 stellten es zuerst dar, Laurent und Gerhardt i*) zeigten, daß es ein 

 Homologes des Gly kokoll ist. Kitthausen *-) schätzt das aus Samen- 



1) E. Fischer, IVr. dinn. Ges., Bd. XXXV, p. 20(i0 (1902»; Zcitschr. 

 phvsiol. ehem., Bd. XXXVI, i». 1G2 (1002); Bd. XLII, p. 518 (lO'Mj. — 2) Ubr-r 

 Seriniiachweis: Fi.schkh, Zoilsdir. phvsiol. Chem.. Bd. XXXIII. p. 177 (1901); 

 Bd. XXXV, p. 221; Bd. XXXVI, p.' -472 (1902). - 3) Vs^l. M. 8LI.MMEK. Bor. 

 chem. (les., Bd. XXXV, p. 400 (1902). — 4] Sai.kowski. 15er. ehem. Ge.s., Bd. 

 XVI, p. 1192 (1883); Bd. XXXI, p. 777 (1898). — 5) ScHtiTZEXBEiiGEU, Ann. 

 chim. phv.s. (.ö), Tome XVI, p. 289. — 6) Bleuxard, Compt. rend., Tome XC, 

 p. 1080.'— 7) Vgl. E. P'isciiKU, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XXXIII, p. ITu 

 (1901). Aniiuovaleriansänru am Edestin: E. .VnuKKHAl.nivX, Zeitschr. phy.-<ioI. Chem., 

 Bd. XL, p. 249 (1003). — 8) Fi.-chek. lind., Bd. XXXV, p. 70 (1902). — 9i Schulze 

 u. Likiernik. Ben chem. (u-s., Bd. XXIV. p. Üti9; Bd. XXVI, p. äfj (1S93); 

 ZeitÄchr. phvsiol. Chem., Bd. XVII, p. 513 (1893). — 10) F. Ehrlich, Ber. chem. 

 Ges., hu XXXVn, p. 1809 (1904). — U) A. Laurent u. Ch. Gerhardt, Compt. 

 rend., Tome XXVII, p. 25G (1848): Ann. chim. phys. (3), Tome XXIV, p. 321 

 (1848). — 12) Ritthaüsen, 1. c, p. 215. 



