22 Achtundzwanzigstcs Kapitel: Allgemeine Biochemie der pflanzl. Eiweißstoffe. 



Proteiden zu erhaltende Leucin auf 5 — 12 Proz. des Eiweiß. Schützen- 

 bebger ^) fand bei der ßarytspaltung 24 — 25 Proz. Leucin und Cohn'^) 

 bei der Salzsäurehydrolyse des Kasein über 32 Proz. Kühne^) schätzte 

 das bei der tryptischen Hydrolyse entstehende Leucin sogar auf 40 Proz. 

 des Eiweiß. Das bei der Eiweiß-Säux-ehydrolyse entstehende Leucin ist 

 nach Fischer die 1-Modifikation. Wässerige Lösungen sind linksdrehend; 

 saure und alkalische Lösungen drehen jedoch nach rechts. Durch Al- 

 kalihydrolyse erhält man inaktives Leucin *); man kann auch die 1-Mo- 

 difikation durch Erhitzen mit Baryt inaktiv machen. Razemisches 

 Leucin kann auf verschiedenem Wege synthetisch hergestellt werden ^j ; 

 daraus die optisch aktiven Modifikationen leicht zugänglich zu machen, 

 ist erst Fischer über das Benzo^-lleucin ^) hinüber gelungen. Ganz 

 3eines Leucin mit dem Hydrolysen gemische herzustellen, ist bisher 

 iiußerst schwierig gewesen und gelingt wohl am besten nach dem Ver- 

 esterungsverfahren von E. Fischer ''). Vielleicht sind verschiedene An- 

 gaben über angebliche Mehrzahl der natürlich vorkommenden Leucine ^) 

 auf Beimengungen der Leucinpräparate zurückzuführen. Leucin fällt 

 beim Erkalten der wässerigen Lösung in charakteristischen kugeligen 

 Aggregaten aus; reines Leucin schmilzt nach Fischer bei 293 — 295 '^ 

 corr; trocken erhitzt zerfällt es in CO, und das charakteristisch riechende 

 Amjdamin; seine Cu-Verbindung bildet schwerlösliche kugelige Nadel- 

 aggregate. Die Konstitution des von Ehrlich neuestens aufgefundenen 

 <3-Iso]eucin ist noch unbekannt. Isoleucinkupfer ist im Gegensatze zu 

 Leucinkupfer sehr leicht in Methylalkohol löslich. 



7. Das Leucinimid, welches eine Verkettung zweier Leucinkerne 

 aufweist, ein „Disobutyi-Diacipiperazin" (C^jHuNOjg : 



NH 



OC,/' \CH - C^Hj, 



i 

 C^Hj,— HC\ /CO 



NH 



ist ein theoretisch sehr interessantes Spaltungsprodukt von Eiweißstoffen, 

 das bereits seit längerer Zeit aus der Säurehydrolyse bekannt ist^). und 

 welches Salaskin ^^) auch bei der fermentativen Eiweißspaltung erhielt. 

 Nach Fischer 1^) empfiehlt sich das Esterifizierungsverfahren auch für 

 die Leucinimiddarstellung. Es ist jedoch noch nicht in allen Fällen 

 völlig sicher, ob das Leucinimid nicht sekundär bei der Hydrolyse aus 

 LBUcin hervorgegangen ist. 



1) ScHüTZENBEBGER , 1. c. ; Flehrent, .Compt. rend. , Tome CXXI, p. 216 

 (1895). — 2) R. CoHN, Zeitschr. phvsiol. Chem., Bd. XXII, p. 16« (1896), Bd. XXVI, 

 p. 395 (1898). — 3) Kühne, Virch. Arch., Bd. XXXIX, p. 130 (1867). — 4) E. 

 Schulze u. Bosshabb, Ber. chem. Ges., Bd. XVII, p. 1610 (1884); Zeitschr. phys. 

 Ohem., Bd. IX, p. 63 (1884). — 5) Vgl. Schulze u. Likiernik, Zeitschr. phy.s. 

 Chem., 1. c; ferner Eblexmeyer u. Kunlix, Lieb. Ann., Bd. CCCXVI, p. 145 

 (1901); L. BouvEAULT u. R. LoCQum, Bull. soc. chim. (3), Tome XXXI. p. 1180 

 (1904). — 6) E. Fischer, Ber. chem. Ges., Bd. XXXIII, p. 2372 (1900). — 

 7) E. Fischer, Ber. chem. Ges., Bd. XXXIV, p. 446 (1901). — 8) Vgl. B. Gmk- 

 i.m, Zfitschr. physiol. Chem., Bd. XVIII, p. 21 (1H93); Cohn, Ber. chem. Ges., 

 Bd. XXVII, p. 2727 (1894). — 9) Ältere Lit. bei Ritthausen, Ber. chem. Ges., 

 Bd. XXIX. p. 2109 (1896); R. Cohn, Zeitschr. phvs. Chem., Bd. XXTX, p. 283 

 (1900). — 10) Saläskin, Zeitschr. phvsiol. Chem., Bd. XXXII. p. 592 (1901). — 

 11) E. Fischer, Ber. chem. Ges., Bd. XXXiV, p. 448 (19U1). 



