§ 4. Aufbau des Eiweißiiioleküls; Eiweif^hydrolysc ii. die Endprodukte dcrs. '>o 



8. ]Jie a-Pyrrolidiiikarbou.säure ist erat vou E. Fischer^) 

 al:fi weit verbjeitetes Eiweiß^ipaltungsprodukt nachgewiesen worden: sie 

 entsteht sowohl bei Säure- als auch bei Alkalihydrolysen. Diese Pyrro- 

 lidinkarbonsäure : 



CHj— CH, 



i I 



C 

 \ / 



wurde durch ihre Phenylisocyanatverbindung charakterisiert. Unbekaunt 

 ist, ob die Beziehungen zwischen Succinimid und Pyrrolidin "■') eine Be- 

 deutuiig für die Eiweißchemie besitzen. Nach Fiöohkr entstehen über 

 3 Proi. des Eiweiligewichtes an Pyrrolidinkarbonsäure bei Kasein-HCl- 

 Ilydrolyse. 



9. Eine Oxypyrrolidin-a-Karbonsäure wurde von Fischer"*) 

 bei der Hydrolyse von Leim und Kasein beobachtet; vielleicht ist auch 

 diese Säure ein weit verbreitetes Spaltungsprodukt. Pyrrolidonkarbon- 

 säure fand Fischer*) bei der Hydrolyse von Honi sekundär aus Glut- 

 aminsäure entstanden. Zweifelhaft ist das Vorkommen von Pyridin- 

 derivaten \inter den Eiweißhydratationsprodukten. Eine ältere Angabe 

 von CoHK •'•; hat sieh nicht stichhaltig erwiesen, und neuere Angaben 

 [Saml'Ely, Langstein ^)] sind fragmentarisch gebliehen. 



10. Skatolaminoessigsäure, identisch mit dem lange gesuchten 

 „Tryptophan"^), wurde erst vor kurzem durch Hopkins und Cole**} au» 

 dem tryptischen Vordauungsgemische verschiedener Eiweißstoffe isoliert: 



CH 

 HC/\C . CH3 



I II ! 



CH mi ^ ' 



Tryptophan wird, wie ViNEs') zeigte, auch durch pflanzliche proteo- 

 lytische Enzyme aus Eiweiß allgemein gebildet. Es gibt in ange- 

 säuerter Lösung mit Cl oder Br leicht einen rotvioletten Farbstoff 

 („Tiyptophanreaktion") ; es ist identisch mit dem „Proteinchromogen" 

 älterer Autoren (Stadelmann) und schon Nencki '*') dachte an einen Zu- 

 sammenhang dieser Substanz mit Skatolaminoessigsäure. Kllg*') iso- 

 lierte ein Oxydationsprodnkt des Tryptophan, welches mit Chlorwasser 

 die violettrote Reaktion gibt. Wie Hopkins '') nachwies, beruht die 



1) E. Fischer, Zeitsclir. phvsiol. Chem., Bd. XXXIII, p. I.ö2, 412 a901): 

 Kd. XXXV, p. 227 (1902); Bd. XXXIX, p. ]hr> (ÜXKJ). Bd. XL. p. 215 090,3). — 

 2) Vj>l. LADENBURn. Bpr. chem. Ges., Bd. XX, p. 221.Ö (18H7). — 3) E. Fischer, 

 Ber. fhein. (los., Bd. XXXV, p. 2600 (19o2); Zeiuchr. phvrtiol. Chem. Bd. XXX f. K. 

 p. 'iö') (190H). — 4) S. Anni. 1, p. 21. — 6) li. (JOHN, Ber. chem. Ges. Bd. XXIX. 

 p. 178Ö (1896). — 6) Lanostein, Hofmeiflters Bfitr.. Bd. I, p. .012 (1902); >Sa- 

 MüELY, ibid., Bd. II, p. 863(1902). Vpl. auch Bkrnert, Zcit.schr. physioL C^honi., 

 Bd. XXVI, p. 272 (189S). — 7) Bezeichnung von NeitmeiiSter, Zt. Biolog. Bd. 

 XXVI, p. 329, Anm. (1890). — 8) F. G. Hopkins u. S. W. Cui.e, .Tourn. of Physiol., 

 Vol. XXIX, p. 451 (1902); Vol. XXVII, p. 418 (1901); Vol. XXIX, p. 451 

 (1903). — 9) VlXF.«?, AunaL^ of Bot., Vol. XVI. p. 1 (1902). -- 10) Nencki, 

 Chem Centr.. 1891, Bd. I. p. .589; Ber. ehem. «ie-s., Bd. XXVIII, p. 560 (1895). 

 — 11) Klug, Pflüg. Areh., Bd. LXXXVI, p. 194 (1901). — 12) Hopkins u. Cole, 

 Proc. Rov. Soc., Tome LXVIII, p. 2) (1901). 



