24 Aclitundzwanzigstes Kapitel: Allgemeine Biochemie der ptlanzl. Eiwei'^ijtotfe. 



ADAMKiEWiczsche ^) Eiweißprobe (rotviolette Färbunc,^ der eisessigsauren 

 Lösung mit konzentrierter Schwefelsäure) auf der entsprechenden Reaktion 

 der Skatolaminoessigsäure und zeigt also den betreffenden Komplex im 

 Eiweißmolekül an. Fei-ner wies Hopkins nach, daß der Ausfall der Probe 

 auf Beimengung von Glyoxylsäure in der käuflichen Essigsäure beruht, 

 und daß daher die Probe rationell mit Glj'oxjdsäure oder mit einer mit 

 Na- Amalgam behandelten, daher Glyoxylsäure enthaltenden Oxalsäurelösuug 

 angestellt wird. Auch die tiefblaue Färbung, welche trockenes, mit 

 Alkohol und Äther gewaschenes Eiweiß beim Erhitzen mit rauchender 

 HCl gibt (LiEBERMANNsche Reaktion), beruht nach CoLE 2) auf Wechsel- 

 wirkung zwischen dem aus Eiweiß abgespaltenen Tryptophan und der 

 als Verunreinigung im Äther anwesenden Glyoxylsäure. Auf Tryptophan- 

 abspaltung aus Eiweiß beruhen nach Cole außerdem die purpurrote 

 Färbung .von Eiweiß mit starker HCl und Rohrzucker (Raspails Probe) 

 oder Furfurol, ferner die Reaktion nach Reichl: tiefblaue Färbiiog von 

 Eiweiß beim Erhitzen mit starker HCl, einem Tropfen FeClg und etwas 

 Benzaldehyd. Osborne imd Harris ^) fanden bei der Prüfung einer 

 großen Anzahl pflanzlicher Eiweißstofi'e, daß die Intensität der Trypto- 

 phanreaktion sehr schwankt. Ob, wie zu vermuten, der Tryptophan- 

 gehalt Verschiedenheiten zeigt, müssen erst verläßliche quantitative 

 Methoden lehren. 



Nach Gnezda^) geben Albumin, Peptone und Gelatine -mit schmel- 

 zender Oxalsäure ein rotes Sublimat, ähnlich wie Indol und Skatol 

 selbst. Auch dieses Verhalten ist wohl auf die TryptophaBgruppen im 

 Eiweiß zurückzuführen. 



Auf der Gegenwart des Kernes der Skatolaminoessigsäure im 

 Eiweißmolekül beruht nun zweifellos die Bilduig der Skatolkarbon- 

 säure [Salkowski^)], sov/ie der Skatolessigsäure [Nencki, Salkowski ^)j 

 bei der Eiweißfäulnis, sowie die Bildung von Indol and Skatol bei der 

 Ätzkalischmelze mid Fäulnis von Eiweißkörpern ■'). Die Indol bildenden 

 Bakterien formieren, wie Erdmann und Winteenitz '**) zeigten, auch 

 Tryptophan, und nach Ellinger und Gentzen^) darf das Tryptophan 

 als eine Vorstufe der Indolbildung bei der bakteriellen Eiweißzersetzung 

 im Dickdarm angesehen werden. Von Bedeutung ist endlich die Fest- 

 stellung Ellingers ^% daß Tryptophan im Tierorganismns in Kynuren- 

 säure oder y-Oxy-/?-Chinolinkarbonsäure übergeht, womit die Aussicht 

 eröffnet wird, daß physiologische Beziehungen zwischen den Indolgruppen 

 im Eiweiß und Pyridin- und Chinolinderivaten bestehen. 



1) Adamkiewicz, Pflüg. Arch., Bd. IX, p. 157; Ber. ehem. Ges., Bd. VIII, 

 p. 161 (1875). — 2) S. W. Cole, Jouru. of Physiol., Vol. XXX, p. 311 (1903). 



— 3) Th. B. Osborne u. J. f. Haepjs, Journ. Aiueric. Chem. Soc, Vol. XXV, 

 p. 853 (1903). — 4) J. Gnezda, Compt. rend., Tome CXXVIII, p. 158-1 (1899). 



— 5) Salkowski, Ber. chem. Ges., Bd. XIII, p. 189, 2217 (1880). — 6) Nencki, 

 Wiener Akad., Bd. XCVIII (IIb), (1889); Salkowski, Zeitschr. physiol. Chem., 

 Bd. XXVIl, p. 302 (1899). — 7) Bopp, Lieb. Ann., Bd. LXfX, p. 21; Kühne, 

 Ber. ehem. Ges., Bd. VIII, p. 20ü (1875); Nencki. ibid., p. 33(5, 722, Bd. X, p. 1032 

 (1877^; Brieger, ibid., p. 1027, Bd. XII, p. 1985 (1879); Zeitschr. phys. Chem., 

 Bd. IV, p. 414 (1880). Bd. III, p. 134 (1879); Nencki, ibid., Bd. IV, p. 371 (1880); 

 .Tourn. prakt. Chem., Bd. XVII, p. 97 (1878). Darstellung: Salkowski. Zeitschr. 

 phys. Chem., Bd. VIII, p. 417 (1884); Kolkol-Yasnopolskl Pflüg. Arch., Bd. 

 Xll, p. 78 (1875); Weyl, Zeitschr. {.hysiol. Chem., Bd. I, p. 339 (1877). — 8; Erd- 

 mann u. Winternitz, Münch. med. Wochensehr., 1903, No. 23. — 9) Ellinger 

 u. Gentzen. Hofmeisters Beitr., Bd. IV, p. 171 (1903). — 10) A. Ellinger, Ber. 

 chem. Ges., Bd. XXXVII, p. 1801 (1904); Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XLIII, 

 p. 325 (1904). 



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