§ 4. Aufbau des Eiweißmoleküls; Eiweißhydrolyse u. die Endprodukte ders. 29 



säure. Auch die Harnstoffbildung aus Eiweiß ^) bei Oxydationen beruht 

 auifenscheinlich auf den Argininresten, möglicherweise auch den Histidin- 

 resten im Eiweißmolekül. Wir wissen heute femer, daß Lysin und 

 Ai'ginin in engem Zusanunenhange stehen mit zwei bei der Eiweißfäulnis 

 regelmäßig auftretenden Basen: Putrescin (Tetramethylendiamin) und 

 Caduveriii (Pentamethylendiamin), deren Konstitution von Udranszkv 

 und Baumann ^) aufgeklärt worden ist. Ellinokr») zeigte, daß beide 

 Diamine unter COg -Abspaltung aus den Diamiucsäuren hervorgehen: 

 Anscheinend kann diese Spaltung auch auf katalytischem Wege erfolgen, 

 denn Werigo^) gab au, Pentamethylendiamin bei der Pankreasverdauung 

 gefunden zu haben, und Etard und Vila fanden dasselbe auch bei der 

 Schwefelsäurehydrolyse von Muskeln^). Zweifelhaft sind die Angaben 

 von SüSUKi*') über lockere Verbindungen von Eiweiß und Arginin in 

 Conif erensamen . 



Ob die von Gdlewitsch und Amiradzibi') im Eleischextrakt ge- 

 fundene und als Carnosin bezeichnete Base, welche dem Arginin sehr 

 ähnlich sein soll (CctHnNiO;^), wirklich in verwandter Beziehung mit 

 Arginin steht, muß abgewartet werden. 



Dem Hi.stidin C^Hj^N^Og gab Fränkel*) die Konstitution einer 

 Araino-methyl-dihydropyrimidinkarbonsäiire, doch es ist wahrscheinlicher, 

 daß das Histidiu, wie Pauly'-') dargelegt hat, den Imidazol- oder Gly- 

 oxalinring enthält. Da Histidin in naher Verwandtschaft mit Arginin 

 steht und ein asymmetrisches C-Atom wegen seiner optischen Aktivität 

 enthalten muß, so könnte man an das Konstitutionsschema: 



CNHa 



CH— N\^„ CH,— NH 



11 /^H i -. 



C NH Cn., NH^ 



I I 



CHo CH2 



I I 



CH-NH, CH-NH., 



I ' I ■ 



COOK COOK 



Histidin? Arginin denken. 



1) Hierzu Bechamp, .Touro. prakt. Chem., ßd. LXXII, p. 2.51; LossEX, 

 Lieb. Ann., Bd. CGI, p. 3G9 (1880); F. Hofmeister, Anai. exper. Pharm., Bd. 

 XXXVJI (1890). Die Anoaben von .Toi.i.Es, Zeitschr. phv.>. Chem., Bd. XXXH, 

 p. :-561 : Bd. XXXIV, p. 28; Bd. XXXVIII, p. ;:;9ti; Ber. ehem. Ges., Bd. XXXIV, 

 p. 1147 (]901); Journ. prakt. Chem., Bd. LXIII. p. 510 (19un, forner die von Lanzer. 

 Riocbem. Centraibl.. 190:^, Ref. No. 1187, daß sich fa.««t. der gesamte Eiweiß-N bei 

 l'onnangan.itoxydation als Harnstoff abspalten lasse, dürfen durch die Arbeiten von 

 Falta, "Ber. ehem. Ges., Bd. XXXIV, p. 2674 (19U1 ); Abuerhai-dex, Zeitschr. phys. 

 Chem., Bd. XXXVII, p. 50ö (1902i; Fr. N. Schulz, ibid., Bd. XXXIIl, p. 363 

 (1901) al.-^ widerlegt betrachtet werden. Hu<iOUXEXQ, Compt. rend., Tome CXXXII, 

 p. 1240; Journ. pharm, chim. ((>), \o\. XIII, p. .560 (1901) orliieil. auch bei der 

 Eiweißoxydation mittelst Ammonpersulfat Harn.stoff. — 2) Udran.szky u. Bau- 

 manx, Bit. ehem. Ges., Bd. XXI, p. 2938; Ladknbur«, Bd. XIX, p. 2.585; GuuE- 

 wiTsru, Zeitschr. phvs. Chem., Bd. XX, p. 2S7 (1894). — 3) Ki.i.inuer, Ber. chem. 

 Ges., Bd. XXXI, p". 3183 (1898^: Bd. XXXII. p. 3.542. — 4) Weri<;o, Pflüg. 

 Arch., Bd. LI, p. 362 (1891). — 5i Etari» n. ViUA, Compt. rend., Tome CXXXV, 

 p. 69S (1902): Tome CXXXVL p. 1285; Postf.rxak, ibid., Tome CXXXV, p. 865 

 wies nach, daß das ,,Mu.*culan]in" die.'^er Auton-n mit Pentamethylendiamin identisch 

 ist. — 6) U. Su.-UKJ. Chem.-Zcit-r., Iki. XXIII, p. (;.58 (1890). — 7} Gt:ij-.\vit.sch 

 u. Amiradzibi, Ber. chem. Ges., Bd. XXXIIl, p. 1902 (1900). — 8) H. Fräxkee, 

 Sitz.-Ber. Wien. Alcad., Bd. CXII (IIb), xMärz 1903). — 9) II. Pauly, Zeitschr. 

 phvsiol. Chem., Bd. XLII, p. 508 (1904). Vgl. auch F. Weigert, ibid., Bd. XXXiX. 

 p. 213 (1903). 



