30 Achtundzwaiizigfctes Kapitel: AIlgemeMie Biochemie der pflauzl. Eiweißstoffe. 



Wie T^a'osiu. gibt auch Histidin eine dunkelrote Farbenieaktion 

 in sodaalkalischer Lösung mit Diazobenzolsulfosäure , wodurch man 

 Histidin bei Abwesenheit von Tyrosiu sowohl im Hydratatiousgemische 

 als in den Eiweißytoffen selbst diagnostizieren kann (Pacly). Millon- 

 sche Reaktion gibt Histidin nicht. 



Histidin gibt die Biuretreaktion [Herzog^)], die also zum Teil auf 

 Histidinreste des Eiweiß zurückgeführt werden könnte. Über die Tren- 

 nung von Histidin, welches durch Silberhydrat, HgOl^, HgSOi gefällt 

 wird, sind die zitierten Arbeiten von KoasEL, Eränkel ixnd Pauly zu 

 vergleichen. Zur Darstellung empfiehlt sich besonders das sehr histi- 

 dinreiche Hämoglobin [Pferdeglobin, Lawrow^)]. . Um die quantitative 

 Analyse der Hexonbasen überhaupt hat sich Kossel grundlegende Ver- 

 dienste erworben, und ihm mit seinen Schülern verdanken wir auch die 

 meisten Angaben über die Ausbeute an Hexonbaseu aus verschiedenen 

 Eiweißstoffen. 



Einige Angaben sind bereits in der oben mitgeteilten Tabelle 

 enthalten, welchen ich noch eine Anzahl hier hinzufüge. 



Histidin Arginin ' Lysin 

 in Proz. des angewendeten Eiweiß 



Aus manchen Eiweißsubstanzen, vor allem aus den tierischen Pro- 

 taminen erhält man mithin eine enorm hohe Menge Arginin, was KosSEL 

 wohl zu der Auffassung führte, den Diaminobasen den wichtigsten An- 

 teil an Eiweißkonstitntion zuzuschreiben und die Protamine als die ein- 

 fachsten Proteide aufzufassen. Von Pflanzenproteiden sind besonders 

 aus den Reserveproteinen der Coniferensamen relativ sehr viel Hexon- 

 basen zu erhalten ^). 



Wie erwähnt, hat Skraup*) in jüngster Zeit noch eine Anzahl 

 weiterer Diaminosäuren bei der Kaseiu-Salzsäurehydrolyse aufgefunden, 

 von denen zwei dui'ch Phosphorwolf raiusäure fällbar sind. Es ist dies 



1) Herzog, Zeitschr. phvpiol. Chem., Bd. XXXVII, p. 248 (1902). — 2) Law- 

 Row, Ber. ehem. Ges., Bd. XXXIV, p. 101 (1901); Centn f. Physiol., 1901, p. 635. 

 — 3) Vgl. hierzu auch E. Bohülzp:, Zeitschr. phys. Chera., Bd. XXIV, p. 276 

 (1897); Bd. XXVIll, p. 4.59 (1899); Roxgger, L. V.st., Bd. LI. p. 89 (1899); 

 Suzuki, Bull. Agric. coli., Torne IV, p. 1 (1900). — 4) Zd. Skraup, Ber. chera. Ges., 

 Bd. XXXVII, p. 1596 (1904); Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XLII, p. 274 (1904). 



