§ 4. Aufbau des Eiweißinoleküls, Eiweißhydrolyse u. die Endprodukte ders. )^l 



Diarainoglutitr6ä.ureCr,H,2N^04 undDiaminoadipinsäure C,jHi4N2<.\. 

 Außerdem berichteton E. FiscHjiR und Abderhalden^) über eine weitere 

 Diaininosäure aus der Hydrolyse des Kaseins von der Formel CJ9H26N2O5, 

 welche vorläufig als Diamino-trioxT-dodeeansäure bezeichnet wurde. 



Nach Hofmeister-) beruht auf der Gegenwart der Diaminogruppen 

 im Eivveißmolekül höchstwahrscheinlich der positive Ausfall der sogen. 

 Alkaloidreaktionen bei Eiweißstoffen. Vollständig erfolgen alle diese 

 Fällungen erst bei saurer Reaktion, es werden aber diaminreiche Eiweiß- 

 substanzen auch schon bei laeutraler Reaktion gefällt. Cohnheim und 

 Kkieger"^) nahmen an, daß die Säure erst eine gewiss^e Umlagerung 

 bewirkt, wodurch die Eiweißstoffe zu fällbaren Basen werden; ich glaube 

 jedoch nicht, daß damit eine befriedigende Auffassung aller hierher 

 zählender Erscheinungen gegeben ist. Fällungsmittel für Eiweiß sind 

 bekanntlich Phosphorwolfrani- und Phosphormolybdänsäure, Kaliumqueck- 

 silber und K-wismutjodid, Gerbsäure, Pikrinsäure, Ferrocyanwasserstoff, 

 Trichloressigsäure. Auf die bereits von Drechsel erwähnten Beziehungen 

 zwischen Diarainosäuren und Pyridinderivaten wiirl an anderer Stelle 

 eingegangen werden. 



D. Schwefelhaltige Hydratationsprodukte der Eiweißstoffe'). 



Schon Scheele wußte, daß Eiweißstoffe bei Behandlung mit Alkali 

 reichlich SchwefelalUali abspalten. Die Basis zur Kenntnis vom Schwefel- 

 gehalte der Eiweißstoffe wurde später durch eine Reihe von Arbeiten 

 aus dem LiEBiGschen Laboratorium gelegt, welche als nächste Aufgabe 

 die Widerlegung der Proteintheorie Mllders hatten. Fleitmaxn'') 

 zeigte, daß Mllders angeblich schwefelfreies „Protein" tatsächlich noch 

 Schwefel enthält, und es fiel diesem Forscher, wie in neuerer Zeit 

 Krüger*^) auf, daß der Eiweißschwefel in ähnlicher Weise allmählich 

 abgespalten wird, wie es beim Cystin der Fall ist. Die Vermutung, 

 daß das von Wollaston zuerst aus Blaseusteiuen gewonnene Cystin '•) 

 ein intermediäres Spaltungsprodukt der Eiweißkörper ist, prüfte Siter**), 

 nachdem KÜLZ") das Cystin bereits bei der pankreatischen Fibrinver- 

 dauung nachgewiesen hatte. 



Infolge der Arbeit Fleitmanns, welche gezeigt hatte, daß nicht 

 der gesamte Eiweiß-S leicht abgespalten werden kann, unterschied man 

 bis in die jüngste Zeit eine doppelte Bindungsart des Eiweiß-S. Anfangs 

 sprach man von „oxydiertem" und ,,unoxydiertem'' Schwefel, später, be- 

 sonders durch Krügers Darlegungen belehrt, daß im Eiweiß keine 

 0-hältige S-Gruppe vorliegen könne, von „locker"* und ,,fe8T, gebundenem" 

 Schwefel. Nach den neuesten Untersuchungen , insbesondere jenen 

 MöRNERs 1°), kann man jedocl» nicht mehr annehmen, daß alle Eiweiß- 

 stoffe stets zwei Bindungsarten des Schwefels enthalten. Wenigstens 



1) E. Fischer u. Abderhai.dex, Zeitschr. physiol. Chcm., Bd. XLIT, p. .040 

 (19C).l). _ 2) HoFMEfSTEK. Leitfaden, p. 80 (1899). — 3) Cohnheim u. Kkiegeu, 

 Zeit>(:hr. Biolog., Bd. XL, p. 90 (lOfJO). — 4) Vgl. hierzu die Monographie von 

 Friedmanx, Ergebnisse d. PhvpiologJe (I). (1902), Bd. I, p. 15; ferner K. Aupkr- 

 HAi.PEN, Biochem. Centr.. Bd.'lL No- 8 (1904). — 5) Fekitmann, Lieb. Ann., 

 Bd LXI; Bd. LXVI. p. 380 (1848). — 6) A. KuÜger, Pflüg. Arch., Bd. XLIII. 

 p. 244 (18881; Bavmanv u. GoI-OMANN, Zeitschr. phys. Chein.. Bd. XII, p. 2.')7 

 (1888). — 7) Histor. über C'vstin in Berzclius Jahre.sber.. Bd. XTX, p. 70ß (1840). 

 8) F. SuTER. Zoit.'^chr. phv.siol. Cbeni.. B.l. XX. p. .")(J4 (1895). — 9)E. Kixz, Zeitschr. 

 Biol., Bd. XXVII, p. ilö (1S91); K.mmerli.vg. Chem.-Zoitp., 1894. No. 80. — 

 10) MöRXER, Zeitschr. phys. Obern., 1kl. XXYIII, p. 59.Ö (1899); Bd. XXXIV, 

 p. 207. Über „lockeren" und „festgebundenen" S ferner Fr. N. Schulz, Zeitschr. 

 phys. ehem., Bd. XXV, p. 16 (1898). 



