32 Aclitundzwanzigstes Kapitel: Allgemeine Biochemie der pflanzl. EiweiÜstoffe. 



ist für das Serumalbumin nachgewiesen, daß der G-esamtschwefel als 

 Cystin, eventuell Thiomilchsäure vorliegen kann, während allerdings 

 Edestin und Ovalbumin noch andere als cystinähnliche S-Gruppen ent- 

 halten dürften. 



Nach den derzeitigen Feststellungen werden bei der Eiweißhydro-. 

 lyse allgemein Cystin, weiches als das Sulfid des Cystein anzusehen ist 

 oder letzteres selbst, sowie a-Thiomilchsäure erhalten ; in manchen Fällen 

 treten Merkaptan- oder Athylsulfidartige Produkte auf. 



Das Cystin CeHi2N2S204 wurde sicher und reichlich als Eiweiß- 

 hydratationsprodukt (aus Keratin, Ovalbumin, Edestin) zuerst von MöR- 

 NEB und von Embden^) nachgewiesen. Aus Hörn konnten etwa 4Y2 

 Proz, Cystin, und zwar größtenteils linksdrehendes Cystin, erhalten 

 werden. Zur Isolierung des Cystin benutzt man nach Patten 2) vorteil- 

 haft seine Fällbarkeit mit HgS04. Baümann^) wies nach, daß Cystin 

 durch Reduktion in eine neue Base, das Cystein, übergeht, welche 

 sich zum Cystin verhält wie ein Merkaptan zu seinem Disulfid. Dem 

 Cystein selbst teilte Baumann ^) die Konstitution einer a-Thio-a-Amino- 

 propionsäure : CH3 — SH-C'NHg — COOH zu. Daß diese Auffassung 

 nicht vollkommen zutreffend sein kann, wurde von Friedmann 5) durch 

 mehrere Versuche bewiesen. Einmal gelang es, vom Cystein zu einem 

 Chlorderivat einer Thiomilchsäure zu kommen, welche mit /S-Thiomilch- 

 säure SH • CHg • CHOH • COOH identisch war. Dann war es aber auch 

 möglich, durch Oxydation mit Brom aus der dem Cystin entsprechenden 

 Sulfosäure Taurin zu erhalten. Friedmann kam auf Grund dieser Tat- 

 sachen zu dem Schlüsse, daß das Cystein die ^-Thio-a-Aminopropion- 

 säure darstellen müsse. Cystin hätte nach Friedmann dann folgende 

 Konstitution : 



S . CH2 — CHNH2 • COOH 



• S . CH2 — CHNH2 • COOH. 



Diese Auffassung schien durch die Synthese des Cystein von Eblen- 

 MEYER ^) volle Bestätigung zu erfahren. Friedmann ^) gelang es ferner, 

 die von Suter nur ein einziges Mal aufgefundene a-Thiomilchsäure 

 CH3 • CHSH • COOH wenigstens bei der Hydrolyse von Keratin und 

 Serumalbumin als regelmäßig vorkommendes Spaltungsprodukt festzu- 

 stellen. Schafwolle lieferte außerdem Thioglykolsäure. Die Herkunft 

 der a-Thiomilchsäure besitzt nun besonderes Interesse. Wenn Cystein 

 wirklich, wie Friedmann annahm, nur /5-Thioalanin darstellt, so würde 

 die a-Thiomilchsäure nicht von den Cystingruppen des Eiweiß herzu- 

 leiten sein. In neuester Zeit hat nun Mörner**) gezeigt, daß bei der 



1) G. Embden, Zeitschr. phvs. Cham., Bd. XXXII, p. 94 (1901). — 2) Ä. 

 J. Patten, ibid., Bd. XXXIX, p. 352 (1903); vgl. auch Ali Eiza, Bull. sog. chim. 

 (3), Tome XXIX, p. 249 (1903). Über Phosphor- Wo-P'äilung von Cystin: Winteb- 

 STELN, Zeitschr. phvs. Chera., Bd. XXXIV, p. 153 (1901). Chem. Eigenschaften 

 von Cystin: xMauthner, Zeitschr. Biolog., Bd. XLII. p. 176 (1001). — 3) Bau- 

 MAKN, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. VIII, p. 299 (1884); Brenzingeh, ibid., Bd. 

 XVI, p. 552 (i892). — 4) Bauäiann, Zeitschr. phys. Chem., Bd. XX, p. 583 

 (1895); KÜLZ Diss. Marburg (1871). — 5) E. Friedmann. Hofmeist. ßeitr., Bd. IL 

 p. 433 (1902): Bd. III, p. 1 (1903). Auch Neuberg, Ber. chera. Ges., Bd. XXXV, 

 p. 3161 (1902). — 6) Erlenmeyer Jun., Ber. chem. Ges., Bd. XXXYI, p. 2720 

 (1903). - 7) Friedmann. Hofmeist. Beitr., Bd. III, p. 184 (1903j. — 8) K. A. H. 

 MöRNER, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XLII, p. 349 (1904). Auch die Frage der 

 KonstituUon der Merkaptursäuren ist hier von Interesse: E. Friedmann, Hofmeist. 

 Beitr., Bd. IV, p. 486 (1904); Baümann u. Preusse, Zeitschr. physiol. Chem., 

 Bd. V, p. 309. 



