§ 4. Aufbau des EiweißnioloktlH; Kiwpißhydrolyse u. die Endprodukte <iers. .^3 



Zersetzung des Cysteins neben SH,, NH3, Alaniri auch .sicher a-Thio- 

 milchaäure entsteht. Infol^j^edeseen ist die Fraj<e aufgerollt, ob es nicht 

 zwei Cysteine iiibt, oder ol) eine Umlajierunti der /^-Thio-a-Aniinopropion- 

 säure zu a-Thiosäure niügiich ist. Die bei der Eiweißhydrolyse gefun- 

 dene a-Thiomilchsäure sieht MöRNER*; als ein sekundär ans Cj'-stin ent- 

 standenes Produkt an. 



Über die nicht cystinartigen schwof<>lhaltigen Gruppen fehlen noch 

 eingehende Untersuchungen. Möglicherweise wird sich noch die von 

 Sl'TER vermutete, von Fkikdmann direkt nachgewiesene Thioglykolsäure 

 H.,(' ■ SH • COOH in weiterer Verbreitung nachweisen lassen. Wie schon 

 Balmann hervorhob, könnte der von Drechsel*'^) gemachte Befund vou 



Äthylsulfid SC ' bei der Eiweiß-Salzsänrehydrolyse mit einer Thio- 



\C2H5 

 milclisäuregruppe zusammenhängen, wenn sich die Spaltung nach dem 

 Schema 



2 (CH3 — CHSH — COÜH) = i.aHsJj S -}- H,S -f 2 COo 

 vollzöge. 



Mit der Thioglykolsäure köante die Bildung von Methylnierkaptan 

 in Beziehung stehen, welches neben SH._, bei der Eiwcißfäulnis ent- 

 steht-^). RiBNER gibt auch Äthylmerkaptan als Eiweißfäuinisprodukt 

 an. Methylmerkaptan wird nachgewiesen durch die von Denigks^) an- 

 gegebene Reaktion: Grünfärbung mit H2SO4 und 1 Proz. Isatin. 



Verfalnen zur Bestimmung des Gesamtschwefels der Eiweißkörper 

 wurden angegeben von Liebig ^i, später von Oarius, v. Asboth und 

 DCrinü''). Nach dem Vorgange des letztgenannten Forschers, sowie 

 von OsBORNE ') schließt man das Eiweiß am besten auf, indem man die 

 Oxydation mit Natriumsuperoxyd vornimmt. 



Der Schwefelgehalt der einzelnen Proteinstoffe ist recht ver- 

 schieden ; soweit bekannt, enthalten die pflanzlichen Eiweißsubstanzen 

 stets unter 2 Proz. S, die tierischen Keratine können bis über 5 Proz. 

 S aufweisen. Schwefelfrei scheinen die Protamine zu sein. Andere 

 Angaben über schwefelfreie Proteine sind mit großer Reserve aufzu- 

 nehmen'*). Noch die Albumosen sind ebenso S-reich, wie die nativen 

 Eiweißstoffe, erst Peptone sind mit Sicherheit als schwefeifrei bekannt. 

 Osborne gibt für Edestin 0,884 Proz. Gesamt-S an, für Excelsin 1,088 

 Proz., Legumin 0,385 Proz., Vignin 0,42(i Proz.. Amandin 0,429, Gly- 



1) MoRNER, Zeitschr. physiol. Cht^m.. Kd. XLIl. p. :W>r> {19U4). Die von 

 JMöHXER (ibid., p. 121) unter den Spaliim^aprodukten von einigen Ei\veil5stoffen 

 ontdeckte UrPiiztraubensäure ließ >i(h zum C'ysiin bisher in keine unverkennbare 

 Be/iehung setztii. — 2) Dukchskl, Ccntr. Phvsiol., IJd. X, p. r)29 (18y(i). — 

 3) Lit. hierübf-r: .^ai.kowski. Ikr. .heni. Ges., H<1. XII. p. G48 (1R70); IUi'MANN, 

 1. c, IS'.iö; Rl-BNKR, Arch. Hvg., Jid. XIX. p. lofi (1.S9.^>; Morner, Zeitschr. 

 phvsiol. ehem.. Bd. XXII, p. .'i'u Jf^t»"); Nkncki u. Sikhkr. Mon. (;hcm., Bd. X, 

 p. ■.')2() (1889). — 4l Dkniges. Compi. rcnd., Tome CVUl, p. H'ti) (1889). — 5) V^l. 

 Hüi.iNG. Lieb. Ann., IM. EN'III. p. 301 (1840). Dazu .Mohr, Zeitschr. phy-'-iol. 

 Chcii»., Bd. XX, p. fwd (l8'J,'i;; Hammau.stkn, il)id., B<1. IX. p. 273 (IbS.ö). — 

 6) Di'RiNc;, Zeit.-chr. phv.-ioi. Clipm.. B<I. XXII, p. ÜSl (I8')6t; Asboth. Chem.- 

 Ztg., I8i)0, p. 2i)-JU. — 7} O.'si'OHNE, Zt. analyt. Chein., Bd. XU. p. 20 (11>()2); 

 Journ. Amer. ch.-ni. Soc., Vol. XXIV, p. 110. Zur S-BestininninK in Eiweiß auch 

 KRiMMAtHi^R, Zeit-schr. IJiol.. Bd. XLV. p. :ilO (190.S). — 8) Vgl. Petit, Compt. 

 rcnd.. Tome CXVT, p. 91).^ (S-frui..s Malznukleim: Nencki, Ber. ehem. (ieB., IW. 

 XVII, p. 2G0."> (18H,M; Journ. prakt. Ci.'Mi... Bd. XX, p. 44.S (1879), S-freies Bak- 

 terienprotein. 8 -freie Albunio.s<-n : .Siihröttkr, Mon. Cheui., ikl. XIV, p. 612 

 (1S93); Bd. XVI. p. 609 (189ö). 



Czapek, Biocliüiuie der Pflanzen. II. ^ 



