§ 4. Aufbau des Eiweißmolekiils; Eiweißhydrolyse u. die Endprodukte ders. 35 



Im Serumglobulin soll die Glukosainin liefernde Gruppe fehlen, wohl 

 aber eine linksdrehende Aldose sowie eine Kohlenh^'dratsäure ab- 

 spaltbar sein. 



Über die Ausbeute an Kohlenhydrat aus einzelnen Eiweißstoffen 

 liegen erst spärliche Daten vor. Langstein erhielt aus dem Euglobulin 

 des Eiklars etwa S'/j Proz. Glncosamin. Kasein liefert kein Glucosamin. 

 Wichtig ist der noch im weiteren zu würdigende Befund von PiCK '), 

 daß weder Hetero- noch Protal bumosen Kohlenh^'dratgruppen enthalten, 

 und daß es andererseits sehr kohlenhydratreiche Albumosen gibt. 



Auf die Rolle von Kohlenhydraten beim Aufbau der Glykoproteide 

 und Nukleoproteide wird noch anderwärts zurückzukommen sein. 



F. Anderweitige Eiweißabbauprodukte und Derivate. 



Auch jene Prozesse, welche nicht den reinen Hydrolysen zuzu- 

 rechnen sind, haben vielfach interessante und wichtige Abbauprodukte 

 und Eiweißderivate geliefert, derer noch hier gedacht sein soll. 



Mit Brom unter Druck haben Hlasiwetz und Habermann '■') neben 

 O.xydationsprodukten, wie COg, Oxalsäure ebenfall« hauptsächlich Amino- 

 säuren erhalten. Die Einwirkung von Permangan aten auf Eiweiß ist 

 seit älteron Zeiten öfters untersucht worden. Man fand unter den 

 Oxydationsprodukten Harnstoff [BtCHAMV'*)], Guanidin (Lossen). Maly*) 

 wollte in seiner „Oxyprotsulfousäure" aus Eiweiß eine einheitliche noch 

 dem Eiweiß sehr nahestehende Substanz erhalten haben. Doch ist 

 Max-Ys Präparat nach Bernert ^) sicher als Geraenge aufzufassen, und 

 es ist nach Bernert der Verlauf der KMn04-Einwirkung auf Eiweiß 

 von sonstigen oxydativen Spaltungen in alkalischer Lösung nicht 

 verschieden, indem zuerst Albumosen und Peptone entstehen. Zuletzt 

 treten hier, wie bei der oxydativen Spaltung von Eiweiß mit Chrom- 

 sauregemisch ^), Fettsäuren von Ameisensäure bis zur Kapronsäure auf. 

 Bei der Oxydation von Leim mit alkalischer Cakiumpermanganatlösung 

 fanden Kutscher, Zickgraf, Schenck und Seemann^) Guanidin (aus 

 dem Arginin stammend), Oxaluramid und oxaminsaures Ammon, welches 

 den Glykokollgruppen entstammt und dessen Nachweis zur Feststellung 

 von Glykokollgruppen in Eiweißstoffen dienen kann. 



Einwirkung alkoholischer Natronlauge auf Eiweiß bietet nach Paal 

 und Schilling ^) keine besonderen Abweichungen. Einwirkung von 

 Kalilauge auf Eiweiß bei niederer Temperatur studierte Danilewsky"). 



ßeine Oxydationsprodukte aus Eiweiß lassen sich, wie Fr. N. 

 Schulz und Couvreur ^°) zeigten,durch Oxydation mit Wasserstoffsuper- 



1) E. P. Pick. Zeit«-hr. phvsiol. Choni.. Bd. XXIV, p. 246 (1897); Bd. 

 XXVIII, p. 21?» (1809). — 2i Hi.AsiwKTZ u. Habkk.mann, Lieb. Ann., Bd. CLIX, 

 n. 304 (1871). - 3) Bechamp. Ber. cbem. Gi«.. IW. III, p. 4H1 (1870). — 4) K. 

 Malv. Wien. Akad., Bd. XCI (II), p. 157 (1885); Mon. Chem , Bd. VI, p. 107 

 (1885); B.I. VIII. p. 25.') (18aS); Wiou. Alcad., Bd. XCVllI (II), p. 7 (1889); 

 Brücke, ibid., Bd. LXXXIIl (1881); fernor auch Bonozynski u. Zoja, Zeitschr. 

 physiol. Chem., Bd. XIX, p. 225 (1894). — 5) Beknert. Zeit.schr. physiol. Chem., 

 Bd. XXVI. p. 272 (1898). O. v. Fürth, Internationaler Phvsiolüg. Kongreß, 

 Brüssel 1904. — 6) Vl-I. Gi'CKELBERcek. Lieb. Ann.. Bd. LXIV, p. 38 (184SI. 

 — 7) Kutscher u. Zick(;raf, Sitz. -Bor. PuTliner Akad., 28. Mai 1903; Zick- 

 graf, Zeitschr. phvsiol. Chem., Bd. XLl, j>. 259 (1904); Fr. Kutscher u. M. 

 Bchenck, Ben ehem. Ges.. Bd. XXXVIl. p. 292S (1901); J. Seemann, Centr. 

 Phys'iol., Bd. XVIII, p. 285 (1904). llefennklcinsäure: Kutscher n. Seemann, 

 ibid., Bd. XVII, p. 715 (1904i. — 8) Baal u. Schillino, Chem.-Zeitg., Bd. XIX. 

 p. 1487 (1895). — 9) Danii.ewsky, Bcr. chem. Ges , Bd. XI, p. 1257 (1878). — 

 lO) Fr. N. Schulz u. Couvreur, Zeitschr. physiol. Chem.. Bd. XXIX, p. 86 

 (1899); Münchn. med. Wochenschr. , 1900, p. 1.521. Dort auch die frühere ein- 

 sclilägige Literatur. 



