36 Achtund/.wanzigstes Kapitel: Allgemeine Biochemie der pflai)zl. Eiweißstoffe. 



oxyd gewinnen. Dieses „Oxyprotein" liat sanren Charakter, enthält nm 

 2,6 Proz. mehr als das natürliche Eiweiß und gibt alle Gruppen- 

 reaktionen des Eiweiß. Bei der Oxydation von Eiweißstoffen mit HgO^ 

 v.nd ^6,(804)3 entsteht Aceton [Blumenthai. und Neuberg, Orgler^)]. 

 Blausäure fand Plimmek ^) als Oxydationsprodukt verschiedener Eiweiß- 

 substanzen, wenn letztere mit einem Gremisch aus gleichen Teilen 

 AVasser, konzentrierter HNO3 und konzentrierter HgSO^, oder mit Chrom- 

 säuremischung behandelt wurden. Da aus den verschiedenen Amino- 

 säuren nur sehr geringe Mengen CNH durch die gleiche Behandlung 

 gewonnen werden konnten, so ist die Quelle der Blausäurebildung noch 

 näher festzustellen. Kasein lieferte im Mittel 0,74 Proz., Fibrin (),.56 

 Proz., Wittepepton 0.53 Proz., Ovalbunün 0,6 ProZ., Gelatine 0,2 Proz. 



Ein Nitroeiweiß herzustellen gelang v. Fürth''), nachdem LoEW*) 

 nur weitergehenden Eivs-eißabbau bei Salpetersäureeinwirkung erreicht 

 hatte. Das FüRTHsche „Nitrokasein" gab keine MiLLONsche Reaktion, 

 enthielt aber noch die Indol liefernde Gruppe (Skatolaminoessigsäure). 



Über ein Benzoyieivveiß aus Wittepepton (Albumosen) berichtete 

 SCHRÖTTER ^), während Einführung von Phenylgruppen in Eiweiß Shi- 

 MADA*') gelungen ist. Die Einwirkung der Halogenelemente auf Eiweiß- 

 stoffe ist von zahlreichen Seiten in Angriff genommen worden und ge- 

 hört zu den wichtigsten methodischen Hilfsmitteln der Eiweißchemie. 

 Chlor und Brom wirken schon in der Kälte auf Eiweiß ein, Jod bei 

 Temperaturen von 40 '^. Übereinstimmend hat sich insbesondere eine 

 Wirkung auf die Tyrosinreste des Eiweiß (Halogensubstitution) ergeben. 



Nachdem bereits Mulder ^) die Einwirkung von Chlor auf Eiweiß 

 studiert hatte, hnben in neuerer Zeit Habermann und Ehrenfeld, 

 sowie Panzer**) die Chlorierung des Kaseins und die Abbauprodukte 

 des Ohlorkasein näher untersucht. Chlorkasein gibt keine Ihl-Molisch- 

 sche, keine MiLLONsche Reaktion und keine Probe nach Adamkiewicz. 

 Tyrosin fehlt unter seinen Hydratationsprodukten. 



Ähnlich verhält sich das bromierte Eiweiß, welches 0. LoEW^) 

 dargestellt hat und über dessen Eigenschaften Hopkins und Pinkus ^^} 

 berichteten. Nach Vaubel^^) vermögen ungespaltene Eiweißstoffe im 

 Maximum G — 7 Proz. Jod, 4 — 5 Proz. Brom, 2 — 3 Proz. Chlor und 

 1 Proz. Fluor aufzunehmen. Bromjod fällt nach Mouneyrat ^'^) 

 alle Eiweißstoffe, inklusive Peptone als Bromjodverbindungen, nicht aber 

 die Monaminosäuren. 



Am besten studiert und am interessantesten sind die jodierten 

 Eiweißkörper. Man kennt auch natürliche jodhaltige Eiweißsubstanzen, 



1) Blümenthal u. Neuberg, Deutsche med. Wocheuschr., 1901, Bd. XXVII, 

 p. 6; A. Okglee, Hofmeisters Beitr., Bd. I, p. 583 (1902). — 2) R. H. A. Plimmer, 

 Journ. of Physiol., Vol. XXXI, p. 6.") (1904). — 3) O. v. Fübth, Einwirifung v. 

 HNO3 auf Eiweißstoffe, Straßburg, Habil.-Schr., 1899. — 4) O. LoEW. Journ. 

 prakt. Ghem., Bd. III, p. 180 (1871): Bd. V, p. 433 (1872). — 5) ScimöTTEK, 

 Ber. ehem. Ges., Bd. XXII, p. 1950 (1889). — 6) M. Shimada, Chem. Centr., 

 1897. Bd. I, p. 929. — 7) Mulder, Journ. prakt. Chem., Bd. XX, p. 340 (1840). 

 8) Habermänn u. Ehrenfej.d, Zeitschr. phvsiol. Chem., Bd. XXXII, p. 467 

 <1901); Ehrenfeld. Bd. XXXIV, p. 561) (19()2); Panzer, Bd. XXXIII. p. 131 

 59.-. (1901); Bd. XXXI\ , p. 66 (1902). Ferner W. Valbel, Chem.-Ztg., Bd. XXIII, 

 p. 82 (1899); F. Blum u. Vaubel, Journ. prakt. Chem , Bd. LVI, p. 393; Bd. LVII, 

 p. 365 (1898); Hopklns, Bor. chem. Ges., Bd. XXX (II). p. 1860 (1897). ■ ^ 9) O. 

 Loew, Journ. prakt. Chem., Bd. XXXI, p. 138 (1885); Chem. -Ztg., Bd. XXI, 

 p. 264 (1897). — 10) IIoPKixs u. Pinkus, Ber. chem. Ges., Bd. XXXI. p. 1311 

 (1898). — 11) Vaukef,, 1. c. u. Zeitschr. analvt. Chem., Bd. XL, p. 470 (1901). — 

 12) MOUNEYRAT, Compt. rend., Tome CXXXVI, p. 1470 (1903). 



