44 Aclitundzwanzigstes Kapitel: Allgemeine Biochemie der pflanzl. Eiweißstoffe. 



dauung-sgemische zwei Peptone zu isolieren, die er näher untersuchte 

 und als einbasische Säuren von relativ einfacher Zusammensetzung er- 

 kannte. Sein a-Peptou (die Bezeichnung „Antipepton", welche Siegfried 

 fortführt, ist wohl besser aufzugeben) war CiyHi^NjjOj, das /5-Pepton 

 CjjK^HjctOc, (einfachste Formel). Hiervon sind nach Sieofkied^) ver- 

 schieden die beiden durch Pepsin aus Fibrin erhaltenen Peptone, ferner 

 auch die peptischen und trvptischen Leim (Glutin)-Peptone. Man kennt 

 sowohl S-haltige als S-freie Peptonfraktionen , auch die MiLLONsche 

 Reaktion geben nicht mehr alle Peptone; die meisten zeigen keine 

 a-Naphtholprobe. 



Als Fe p toi de kann man mit Hofmeister die im weiteren Ver- 

 laufe der EiM'eißhydrolyse auftretenden, aus den Peptonen und neben 

 den Peptonen entstehenden, in ihrem Bau den Peptonen vergleichbaren 

 doch keine Biuretj-eaktion gebenden Produkte zusammenfassen. Über 

 diese Substanzen sind erst in letzter Zeit die ersten Tatsachen bekannt 

 geworden, so durch Zunz, Lawrow und Pfaundler''^). Neuestens 

 gelang es Siegfried 3) aus dem Trypsin-Glutinpepton durch Hydrolyse 

 eine Base C,,iH3„N,,08 zu gewinnen, die er als ,.Glutokyrin" be- 

 zeichnete und für die er die Zusammensetzung 1 Mol. Arginin -+- 1 Mol. 

 Lysin -f- 1 Mol. Glutaminsäure -h 1 Mol. Gl.ykokoll — 4 HgO vermutet. 

 Einen weiteren Vertreter dieser als „Protokyrine" bezeichneten Klasse 

 von Ei weiß- Abbauprodukten gewann Siegfried "^j aus Kasein. Das 

 Kaseinokyrin gibt keine so rote Biuretreaktion wie die durch Enz3'me 

 entstehenden Peptone. Beide Protokyrine geben mit Säuren gut kristalli- 

 sierende Salze. Von großem Interesse sind jedoch besonders die neuesten 

 noch nicht abgeschlossenen Untersuchungen von E. Fischer und Abder- 

 halden^), weiche zeigten, daß bei der tryjitischen Kaseinhydrolyse 

 «-Pyri-olidinkarbonsäure und Phenylalanin niclit direkt entstehen, sondern 

 ein von Fischer seinen ,.Polypeptiden" zugezähltes Produkt, welches 

 mit Phosj)horwoltramsäure leicht fällbar ist und erst bei der HCl-Hydro- 

 lyse reichlich a- Pyrrolidinkarbonsäure. Phenylalanin. Leucin, Alanin, 

 Glutaminsäure und Asparagin säure liefert; ein ähnliches Resultat ergab 

 auch die Untersuchung mehrerer anderer Eiweißstoffe (auch Edestin). 



Schon früher war es Fischer und Bergell^) gelungen, bei der 

 Hydrolyse des Seidentibroins eine Aminosäure zu erhalten, welche bei 

 totaler Hydrolyse Glykokoll und Alanin gab und ihrem ganzen Ver- 

 halten nach ein „Dipeptid" nach Fischers Nomenklatur, und zwar eine 

 Verbindung von Glykokoll und Alanin zu sein schien. Um <iie Kenntnis 

 dieser für die ICiweißchemie ungemein wichtigen geko])pelten Amino- 



1901, Bd. I, p. 1205. Auch Paal, ibid., p. liiliS; Siegfried, Zeits^chr. phv*iol. 

 ehem., Bd. XXXV, p. 1Ü4 (1902); F. MIti.leu, Zeitschr. phvsiol. Chem." Bd. 

 XXXVIll, p. 26.Ö (1908): ftiEGFRJKD, Verhandl. Naturf. -Vers. Karlsbad, Bd. 11, 

 (1), p. öl (1902). 



1) Vgl. BOCKEL, Zeitschr. phvtiol. Chem., Bd. XXXVIII, v>. 2s<f |1903); 

 ScHEEKMESSER, ibid., Bd. XXXVII. p. 3G;3 (]i)02); Krüger, ibid, Bd. XXXVIll, 

 p. 320; SncGFKiED, ibid., Bd. XXXVIII, p. 259. — 2) 2:uxz. Zeitschr. physiol. 

 Chem., Bd. XXVIIl, p. 132 (1899); Lawrow, ibid., Bd. XXVl, p. .-)]3 (1898); 

 M. Pkat'ndlek, ibid.. Bd. XXX, p. 90 (1900). Vgl. auch Langstxoin, Hofmeisters 

 Beiträge, Bd. I, p. 507 (1902). — 3) Siegfried, Berichte inath.-phys. Kl. säc'hs. 

 Gescllrsfhaft d. Wiss. Leipzig. 2. März, 1903. - 4) M. Siegfried. Ber. sächs. Gets. 

 \V(>,-. Loipzig, 1904, p. 117; Zeitschr. phy.siol. Chem., Bd. XLIIL p. 44 (190^). — 

 5) Fischer u. Arderhaedex, Zeitschr. "physiol. Chein., Bd. XXXIX, p. 81 (IV>03); 

 Hi\. XL, p. 21.T (1903). — 6) Fischfcr u. Bkrgeee, Chem.-Ztg., 1902, No. 80; 

 Ber. ehem. (Je.s.. Bd. XKXVI, p. 2r)92 (1908). 



