§ 5. Die eiweißartigen Spaltungsprodukte der Proteinöubstanzen. 45 



Säuren hat sich Fischer i) die giößten Verdienste erworben und zahl- 

 reiche Vertreter dieser von ihm allgemein als Polypeptide bezeichneten 

 Klasse synthetisch dargestellt, l'.isher sind Di-, Tri-. Tetra- und Penta- 

 peptide in verschiedenen Kombinationen gemischt dargestellt worden. Die 

 Bindung der Aminosäurereste geschieht bei den Polypeptiden nach Art 

 der Säureamide, z. B. Leucylglycylglycin: 



PH 



^ > CH • CH, . CHNII.. . CO — NHCH,CÜ ■ NHCH,CO • OH 

 CH3/ - - ' - 



Wie die Versuche von Abderhalden und Bergell^) gezeigt 

 haben, werden die Polypeptidkupi>elungen beim (ilycylglycin im Tier- 

 körper glatt aufgespalten. 



Die Wirkung des Trypsins auf Poiyj»ei)tide ist nicht gleich. 

 Während Fischer und Bergell ^) die Abkömmlinge des Glycylglycin 

 gegen Pankreasenzym sehr resistent finden, lassen sich die Naphthalin- 

 sulfo- und die Carbäthoxylderivate des synthetischen (llycyltyrosin, 

 Glycylleucin und Leucylalanin leicht aufspalten. Schwarzschild ^) gibt 

 an. daß die CuRTiussche Base, welche er für Hexaglycylglycinäthylester 

 hielt, die jedoch nach Curtius •') letzten Mitteilungen sicher ein Ester 

 der vierfachen nornuilen Glycvlkette ist, durch Trypsin gespalten wird. 

 Die llippursäure mit der Kuppelung CM^ • CO • O • Nil • CH, • COOH 

 wird dur.'h Pankreasenzym entgegen den Angaben von Blank und 

 Nencki"^) nicht angegrift'en (Schwarzschild. Gulewitsch, Fischer). 

 Auch Acetamid wird nach Schwarzschild entgegen der Annahme von 

 (ioNNERMANN ') durch Pankrcastrvpsin nicht verseift. 



(xleichzeitig mit E. Fischer kam F. Hofmeister**) auf mehr 

 deduktivem Wege zu verwandten Auffassungen über die Art der Ver- 

 bindung der Kohlenstoffkerne im Eiwcißmolekül. Daß die Bindungs- 

 form — CO — NH — C--~ in der P^iweißkonstitution eine wichtige Rolle 



I 

 spielt, geht einmal daraus hervor, daß bei Behandlung mit HNO, nur 

 wenig N entwickelt wird, hingegen nitrosaminartige Stoffe auftreten; 

 es sind also hauptsächlich Imidgrupj>en zugegen, nicht NH,-Grui)pen. 

 Ferner ist die für l-^iweißsloffe charakteristische Biuretretiktion (rote 

 Färbung mit Kupferoxydsalzen in alkalischer Lösung'')] nach Schiff '") 

 für alle Substanzen charakteristisch, welche analog dem Biuret: 



1) E. Fischer. Berl. Akad., ßd. XIX. p. HH7 (I9(i;3)-, Bor. ehem. (I.s., Tid. 

 XXXVI, p. 2094, 210Ü, 2982 (19(»3); H<1. XXXVII, p. 248«i; Fjhchkr u. l^ Su- 

 zuki, ibid., p. 2842; FiscHKR, ibid., p. 30(i2, HUTl; H. Lkuchs u. lr^uzUKI, ibid., 

 p. aaOü (1904); Fjsctek u. Suzi-Ki, ibid., p. 4.')7r>; Fikchkr u. KoKXiys, ibid., 

 p. 4r>8rj. Vcrbreniiui>gr.wärnie dor Polypeptide: FiscmcK u. E. Wkkuk, Berl. 

 Akad., 1904. p. (j87. — 2) Abderhai.dkn u. Bergkkl, Zoit.Mhr. physiol. Chein., 

 Bd. XXXIX, p. 9 (190HV - 3) E. Fikchkr u. Bergell, i'..T. chom <i<s.. Bd. 

 XXXVI, p. 2392 (1903); Bd. XXXVII, p. 3103 (1904). — 4) M. r^cHWARZsoiiLD, 

 Hofmeisters Beiir., Bd. IV. p. l.'if) (1903). — 5) Th. CliniiH, Ber. cliom. (Jes., 

 Bd. XXXVII, p. 1284 (1904). Die Verbindung i.st wohl von den Polypeptiden 

 gänzlich verschieden. — 6) Bla.vk. Arch. exp. Path., Bd. XX, p. 377; Gl^LE- 

 WITSCH, Zeit,schr. pliv.sioi. Chem.. Bd. XXVII. p. .040. bestritt bereit« diese An- 

 gaben. — 7) (.iaNX>;KM.v>-x, Pflüg. Avd... Bd. LX.XXIX, p. 493 (1902); Bd. XCV, 

 p. 278 (1903). — 8) F. IIokmki.ster, Natur\vi<s. Rundsehan, 1902, p. :V29 ; \'er- 

 hanill. Xaturforschorges. Rnrlsbad. 1902, PkI. II, \>. 33. Zur Chemie der \'erkettung 

 von Aminosäuren ferner Th. Curtius, Journ. prakt. Chem., Bd. LXX (1904), p. .ö7, 

 137. 19."j. Vgl. auch S. Leviti>. ZeitM'hr. physiol. Chem., Bd. XLIII, p. 202 

 (1904). — 9) Die ßiun.trcaktion zuerst bei Eiweiß beobachtet von F. Rose. 

 Pogg. Ann., Bd. XXVIIJ, p. 132 (1^33); Wiedemann, ibid., Bd. LXXIV. p. 67 

 (1849) sah das gleiche Verhalten bei dem von ihm entdeckten Biuret. Vgl. auch 



