46 Achtundzwaiizigstos Kapitel: Allgemeine Biochemie der pflanzl. Eiweißstoffe. 



mindestens zwei CONHj-Gruppen an einem C- odei- N-Atom oder direkt 

 mit einander vereinigt haben, oder durch eine bis mehrere CONH2- 

 Gruppen in offener Kette vereinigt sind, z. B. Oxamid. Malondiamid, 

 Glycylgiycinäthylester und andere Polypeptide. Auch Schiffs ') Poly- 

 aspartsäuren (Kondensationsprodukte des Asparagins) geben nach Gri- 

 MAUx^j Biuretreaktion. Hofmeister denkt sich deshalb die Bindungs- 

 weise der Aminosäurekerne im Eiweiß in analoger Weise verwirkhcht, 

 z. B. zwischen Leucin und Glutaminsäure nach dem Schema: 



— CO — NH - CH — CO -- NH — CH - CO — NH — 



I ' I ' 



C^Hy (CH2), 



(Leucin) COOK 



(Glutaminsäure) 



Durch diese Vorstellungen wäre wenigstens die Kuppelung der 

 Aminolettsäurereste im Eiweiß dem Verständnis näher gerückt. Über 

 die -Verbindungen der cyklischen. S-haltigen und anderen Gruppen im Ei- 

 weiß ist noch gar nichts bekannt. 



Aus den vorstehenden Ausführungen erhellt das Maß der Be- 

 rechtigitng, mit welchem die gegenwärtig von den meisten Forschern 

 angenommene Meinung, daß die Kohlenstoffkerne der Aminosäuren in 

 der Eiweißkonstitutionsformel ebenso als „präformiert" gedacht werden 

 können, wie die Paarlinge in Polysacchariden, Glykosiden und Estern: 

 nach KossELs Ausdrucksweise: „daß in dem großen Molekül der Eiweiß- 

 stoffe kleinere Verbände existieren, die in sich ein festeres Gefüge be- 

 sitzen und die deshalb bei jeder hydrolytischen Zersetzung der Eiweiß- 

 körper als Spaltungsprodukte auftreten" ^). Damit ist aber nicht aus- 

 geschlossen, daß bei unterschiedlichen Hydrolj^sen Differenzen in 

 qualitativer und quantitativer Hinsicht bezüglich der Spaltungsprodukte 

 vorkommen können ^). 



Die hier vertretene Auffassung wurde und wird von einer Anzahl 

 von Forschern nicht geteilt, welche wie Krdkenberg ^), 0. LoEW^) Be- 



Lassaigne, Compt. rend., Tome XIV, p. 529 (1842). Ni-Salze geben die Reaktion 

 mit orangefarbigem Ton. — 10) H. Schiff, Ber. ehem. Ges., Bd. XXIX (I), p. 298 

 (1896); Lieb. Ann., Bd. CCXCIX, p. 236 (1897); Bd. CCCXIX. p. 287 (1901); 

 Bricke, Wien. Akad., Bd. LXXXVII (III), p. 141 (1885) nahm an, daß seui 

 ,,Alkophyr" die Biuretreaktion des Eiweiß bedinge; Gnf:zda, Chera. C. 1891 (I), 

 p. 1030 wollte irrigerweise die Biuretreaktion auf CN-haltige Radikale zurückführen. 

 1) Schiff, Ber. ehem. Ge.s., Bd. XXX, p. 2449 (1897); Lieb. Ann.. Bd. 

 CCCIII, p. 183 (1898): Bd. CCCVIl, p. 231 (1899); Gaz. chim. ital., Vol. XXX 

 il), p. 8 (190GV — 2) E. Grimaux, Bull. soc. chim., Tome XLII, p. 545 (1885). 

 V'^gl. auch die Angaben über kolloide synthetische Kondensationsprodukte von Aniino- 

 (säuren von J. VV. PiCKERiNG, Compt. rend., Tome CXX, p. 1348 (1895); Ceiitr. 

 Phy.siol., Bd. IX, p. 599 (1895); Proc. rov Soc, Vol. LX, p. 337 (1896;; Compt. r., 

 Tome CXXV, p. 963 (1897); E. Grimaux, Bull. soc. chim., Tome XXXVIII, p. 64 

 (1882). Über die Natur des von Limexff.ld angecebenen „künstlichen Pepton" 

 vgl. M. Klimmer, Pflüg. Arch., Bd. LXXVIl, p. 210;\)ourn. prakt. Chem., Bd. LX, 

 p. 2Sü (1899). — 3) KossEL, Deutsche med. Wochensehr., 1898, No. 7. — 4) H. 

 Steubel, Zeitschr. Pbvsiol. Chem., Bd. XXXV, p. 540 (1902). — 5) Kruken- 

 BERG, Centralbl. Phvsiol., 1889, p. 689. — 6) O. LoKW, Pflüe. Arch.. Bd. XXXI, 

 p. 398 (1883); Jourii. prakt. Chem., Bd. XXXI, p. 129 (1885); Chem.-Ztg., Bd. XX, 

 p. KJOU (18961; Hofmeisters Beiträge, Bd. I, p. 567 (1902). 



