§ G. Allgemeine Gesichtspunkte bezüglich der proteolytischen Enzyme. 47 



denken äußerten, daß die Amidosäurenreste „präformiei^t" seien und 

 deren Neuentstehung als Teilakt des Eiweißabbaues ansahen. Die 

 Ansichten LoEvvs von einer besonderen Labilität des Eiweißmoleküls 

 werden (ibrij^ens durch eine Reihe von chemischen Erfahrungen über 

 die Resistenz der Eiweißstoffe gegen eingreifende Agentien wenig ge- 

 stützt. Die Eiweißtheorie von LoEW, wonach die Eiweißstoffe als kon- 

 densierte Asparaginääurealdehyde gelten können, muß ich als unhaltbar 

 ansehen, und ebenso die durch keinerlei Gründe gestützte Theorie 

 ScHüTZENBKRGERS '), wonach die Eiweißstoffe komplizierte Oxamid- und 

 Harnstoffderivate darstellen. Für die von Buchner und Cubtiüs =*) ge- 

 äußerten Ideen gilt jedoch dasselbe. 



Erwähnt sei schließlich noch, daß die Einwirkung von Trypsin 

 sowohl das Präzipitin als die Präzipitin bindende Gruppe der Eiweiß- 

 stoffe zerstört [Oppenheimek ■^)]. 



Allgemeine Gesichtspunkte bezüglich der proteolytischen 

 Enzyme ^). 



Außer der AVürdigung der einzelnen bei Pflanzen vorgefundenen 

 eiweißspaltcnden Enzyme in chemischer und physiologischer Hinsicht, 

 welche den verschiedenen Kapiteln der Organphysiologie vorbehalten 

 bleibt, sind gemeinsame Gesichtspunkte bezüglich pflanzlicher und 

 tierisclier proteolytischer Enzyme genug vorhanden, die eine kurze allge- 

 meine Behandlung erheischen. 



Das erstbekannte und in seiner Wirkung auf Pflanzenproteine viel- 

 studierte proteolytische Ferment war das Pepsin der Magenschleimhaut, 

 welches 1836 von Schwann^) als kat^lytisches Agens klar erkannt 

 worden ist. Magenpepsin verwandelt die Eiweißstoffe sehr schnell in 

 Albumosen und Peptone. DaÜ jedoch bei protrahierter peptischer Ver- 

 dauung nachweisbare Mengen von Leucin und Tyrosin entstehen, war 

 schon 1871 von Lubavin behauptet worden, und wurde in neuerer Zeit 

 besonders durch Lavvrow und Langstein **) wiederholt bestätigt. Man 

 hat hierbei an Beimengung kleiner Trypsinmengen gedacht^); es ist 

 jedoch derzeit möglich, so reine Pepsin präparate zu erhalten, daß diese 

 durch Beimengungen bedingten Wirkungen nicht in Frage kommen. 

 Enzyme vom Typus des Pepsin sind bisher aus dem Pflanzenreiche 



1) P. ScHÜTZESBERGER, Compt. feiid., Toine CVl, p. 1407 (1888) ; Tome 

 CXII, i>. 198 (1891); Tome CXV, p. 764 (1892). — 2) E. BucitN'ER u. CüRTius, 

 Ber. ehem. CJes., Bd. XXIX, p. 8f)0. — 3) Oppexheimer, Hofmeisters Beitr., 

 Bd. IV, p. 259 (1903). — 4) Vgl. hierzu die letzte Zusammenfassung bei Oppen- 

 heimer, Die Fermente (1903). p. 91 ff. — 5) Th. .Schwann. Pogg. Ann., Bd. XXXVIII, 

 p. 358 (18301; Eberle (Phyr^iologie der Verdauung, 1834) hatt« bereits künstliche 

 Verdauungsversuche angestellt, Spallan5^aki die eiweißlösende Wirkung des 

 Magensaftes überhaupt zuerst festgestellt. Paven, Compt. rend.. Tome XVII, p. 654 

 (1843) wolhe das ]\Ifl;z:enenzym in ,.Ciastera>e' umtaufen, über Fepsindarstellung : 

 Vogel, Journ. prakt. Chem", Bd. XXVIIl, p. 28 (1843). Die freie HCl im Magen- 

 saft entdeckte bereit.s W. Frout, Ann. chim. phys. (2), Vol. XXVII, p. 36 (1824). 

 Eine kurze treffliche Darstellung der Haupt tatsachen bezüglich Pepsin und Pepsin- 

 verdauung gab K. Glaessxer, Biochem. Cenir.. Bd. II, No. 6 (1904). — 6) Law- 

 ROW, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XXVI, p. 513 (1898); Bd. XXXIII, p. 312 

 (1901); Bd. XL, p. 165 (1903); L. Langstein, Hofmeisters Beitr., Bd. I, p. 507 

 (1902). — 7) BouRQUELOT u. Herissey, Journ. pharm, chim. (7), Tome XVII, p. 164 

 (1903); Salkowski, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XXXV, p. 545 (1902). 



