48 Achtuiidzwanzigstes Kapiul: Allgemeine Biochemie der pflauzL Eiweißstoffe. 



nicht bekannt geworden. Wenn auch manche pflanzlichen Proteasen 

 die Eigentümlichkeit des Pepsin teilen, in saurer Lösung maximale Ver- 

 dauungswirkung zu entfalten, so stehen sie hinsichtlich ihrer Wirkungs- 

 weise auf Eiweiß dem Pankreasferment so nahe, daß sie hesser in dessen 

 Gruppe eingereiht werden. 



Das proteolytische Enzym der Bauchspeicheldrüse, von Kühne \) 

 als Trypsin bezeichnet, von Claude Bernard 2) entdeckt, spaltet die 

 Eiweißsubstanzen rasch bis zu einfachen Aminosäuren auf: als unter- 

 scheidendes Moment dieser Wirkung von der peptischen Eiweißhydrolyse 

 empfiehlt sich das Auftreten der Tryi)tophanreaktion im Verdauungs- 

 gemisch zu benützen, oder auch den Nachweis reichlicher Leucin- und 

 Tyrosingegenwart in frühen Stadien der Enzymwirkung. Pankreastrypsin 

 wirkt am besten in schwach alkalischer Lösung. An der einheitlichen Natur 

 des Pankreastrypsins darf man berechtigte Zweifel hegen^). Die meisten 

 pflanzlichen Proteasen sind, soweit bekannt, dem Trypsintypus zuzurechnen, 

 sie spalten Eiweißstoft'e bis zu einfachen Aminosäuren auf und das Ver- 

 dauungsgemisch zeigt die Tryptophanprobe. Das am längsten bekannte 

 tryptische Enzym von Pflanzen ist das Enzym des Milchsaftes von Carica 

 Papaya, welches bereits von Vauquelin ^) untersucht worden war. Das 

 Enzym selbst (Papayin, Papayotin) wurde 1879 durch Wittmack sodann 

 durch WuRTZ und Bouchut ^) zuerst daraus dargestellt und in seiner 

 W' irkung näher charakterisiert. Von pflanzlichen Milchsäften sind übrigens 

 viele dadurch merkwürdig, daß sie reichlich proteolytisches Enzym ent- 

 halten, so bei Ficus. Artocarpus. worülier wir besonders Hansen ") nähere 

 L^ntersuchungen verdanken. Die itroteolytisclieu Enzyme der ciervei'- 

 dauenden Pflanzen wei-den an anderer Stelle eingehend zu behandeln 

 sein, ebenso die ungemein verbreitet vorkommenden Proteasen bei 

 Bakterien und Pilzen. 



Im Gegensatze zu diesen proteolytischen Enzymen vermag das 

 von CoHNHEiM ') in neuester Zeit im Dünndarmsekret aufgefundene 

 Erepsin native Eiweißstoffe (mit Ausnahme des Kaseins) nicht anzu- 

 greifen, spaltet jedoch Albumosen und Peptone bis zu den einfachen 

 Aminosäuren auf. Nach Nakayama») soll Dünndarmerepsin imstande 

 sein, auch Nukleinsäuren aufzuspalten, Verbindungen, welche durch 

 Trypsin nicht tiefgreifend verändert werden. In neuester Zeit hat 

 ViNES'-*) eine Reihe von Gründen angeführt, welche es wahrscheinHch 



1) KÜUNE, Veihandl. nat. -med.. Vereins, Heidelberg 1874, p. 194. — 2) Claudk 

 Bernakd, Legons d. phys. exp., p. 334 (iBöö). — 3) V^l. L. PoLf>AK Hof- 

 meisters Beiträge, Bd. VI, p. 95 (1904). — 4j Vauquelin, Aiin. obim., Tome 

 XLllI, p. 267 (I8ÜJ1. — 5) Wittmack, Botan. Zeitnng. 187<S, p. 589; 1880, 

 p. 143, 175, 236; A. Wurtz u. E. BoUCHüt, Compt. rend., Tome XC, p. 1379; 

 PEOKOi/r, Just bot. Jahresber., 1879, Bd. I, p. 392; Wuktz, Oompt. rend., Tome 

 XCI, p. 787 (1880); Bouchut, ibid., p. 67. 617; Wittmack. Naturtorsch.-Vers., 

 Baden-Baden, 1880, p. 221; Wurtz, Compt. rend., Tome XCIII, p. 1104 (I8s2); 

 S. H. iM ARTIN, Ber. ehem. Ge.s., Bd. XVIII, p. 576; Arata, Just Jahresber., 

 1892, Bd. II, p. 374; OsswAED, Münchn. med. Wocheuschr., 1894, p. 34; Umney. 

 .Ju^:t Jahresber., 1897, Bd. II, p. 38; Pickakt, Centr. Physiol , 1900, p. 351; 

 WAKiiUNiN, Just Jahrestjer.. 1881, Bd. I, p. 53. — 6) A. Hansex. Arbeit. Bot. 

 Inst. Würzburg, Bd. III, p. 266 (1885). Über Artocarpus: Peckolt. Just Jahresb., 

 1892, Bd. II, p. 411. Trypsin aus Cucumis utilissima: Green. Ann. of. Bot., 1892, 

 p. 195. — 7) O. Cohnheim, Zeitschr. phvsioi. Chem., Bd. XXXIII, p. 451 (1901); 

 Bd. XXXV, p. 134 (1902); Bd. XXXVI, p. 13; Salaskin, ibid., Bd. XXXV, 

 p. 419: Biochem. Centr., 1903, Ref. No. 112; Kutscher u. SEEiNfANN, Zeitschr. 

 physiol. ehem., Bd. XXXV, p. 432; P1\ibj>en u. Knoop, Hofmeist. Bcitr., Bd. 111, 

 p. '120 (1902); Cohnheim, Biochem. Centr., 1903, p. 169. — 8) M. Nakayama, 

 Zeitsclw-. phvsioi. Chem., Bd. XLI, p. 348 (1904). — 9) S. H. Vines, Annais oi 

 Bot., Vol. XVIII, p. 289 (1904); Linnean Soc. Lond. General Meetmg, Dez. 1904. 



