§ 6. Allgemeine Gesichtspunkte bezüglich der proteolytischen Enzyme. 49 



machen, daß auch Enz3ine vom Typus des Erepsin im Pflanzenreiche 

 weit verbreitet vorkommen. 



Es gibt dann schließlich Eiweiß angreifende Enzyme, welche ihr 

 Substrat nur relativ wenjf? hydrolysieren und Veränderungen erzeugen, 

 die etwa der Acidalbuminbildung durdi Säuron vergleichbar sind, wobei 

 sich häutig Proteingerinnungen ausscheiden. Hierher zählen von be- 

 kannten tierischen Enzymen einmal das Labenzym (Chymosin), sodann 

 das Fibrinferment, welches bei der Blutgerinnung eine wichtige RqIIc 

 spielt. Der Typus der chymosinartigen Fermente ist das seit uralten 

 Zeiten zur Milchgerinnung verwendete IMagcn-Labenzym der Säugetiere^). 

 Hammakstkn (1872) hat das große Vcrdionst, die Wirkung des Chymo- 

 sins gegenüber der Milchgerinnung durch T\Iilchsäuregärung .schalt" ge- 

 schieden zu haben und lehrte reine Chymosinpräparate herzustellen. 

 Bemerkt sei, daß sich die Dualität des IMagcnpep.sin und Magenlabenzym 

 bisher noch immer nicht hat feststellen lassen, und Pawlow-) hat sogar 

 in neuester Zeit auf das strenge Parallelgehcn der milchkoagulierenden 

 und peptischen Wirkung des Magensaftes mit Nachdruck hinzuweisen 

 vermocht. Nach IIammarsten spaltet rlas Enzym das in Form einer 

 löslichen neutralen Kalkverbindung in der I\Iilch vorkommende Kasein, 

 wobei das Kasein ein anderes Nukleoalbiimin, das Parakasein, liefert, 

 dessen unlösliche Kalkverbindung bei der Labung der Milch ausfällt; 

 das Parakasein enthält wohl noch den größten Teil des Kaseinmoleküls. 

 Ohne Gegenwart von Kalksalzen fällt das Parakasein nicht aus. Übrigens 

 i.st die Holle des Labenzyms als eiweißspaltendes Agens und seine 

 Stellung gegenüber den Präzipitinen noch nicht klargelegt^). Die Lab- 

 enzyme der verschiedenen Haustiere sind gewiß dilTerent. Bang^) hat 

 aus käuflichen Pepsinpräparaten ein vom gewöhnlichen Lab verschiedenes 

 Enzym isoliert, das er Parachymosin nannte. Das Chymosin des Magens 

 wirkt nur auf Kasein und nicht auf andere Nukleoalbumine, entgegen 

 den Angaben von Peters •^). Daß Labenzyme in Pflanzen vorkommen, 

 wird schon von den alten griechischen und römischen Schriftstellern 

 erwähnt, und über das Enzym der Artischoken (Cynarase) besitzen wir 

 aus älterer Zeit Untei-suchungen von Parmentier und Deyeux<^). 

 Auch das Labenzym findet sich häutig in Milchsäften (Cynara, Ficus, 

 Carica'), aber auch bei Insekten fangenden Pflanzen und sonst zerstreut 

 vorkommend; viele Pilze und Bakterien produzieren Lal)enzym. Diese 

 Enzyme sind vom tierischen Magenchymosin bestimmt verschieden; für 

 die ('ynarase wurde dies speziell mittelst Darstellung der Antienzyme 

 durch Morgenroth gezeigt. Sie scheinen insgesamt nur auf Milch- 

 kasein zu wii-ken und ihre biologische Bedeutung ist völlig unklar. An 

 das Labferment knüpfen sich die interessanten und vielleicht theoretisch 



li Vgl. die Monographie von Fuld, Ergebn. <i. Physiologie, T. Jahrg., 1902, 

 Bd. I, p. 472. - 2) J. P. Pawlow n. S. \\. P^xkastschuk, Zeitschr. phyaioi. 

 Ohem , Bd. XLII, p. 41.Ö (l'J04). — 3) Vgl. Fuld, 1. c. ; KonsCHUN, Zeitschr. 

 phvsiol. ehem., Bd. XXXVI 1, p. Hiü) (1!)02). — 4) Bang, Pflüg. Arch., Bd. LXXIX, 

 p. 42.5 (1900). — 5) R. Petkus. Chera. Ontr.. 1894, Bd. II, p. 1045. — 6) Par- 

 MENTiEK n. Deykux, Grelle Annal., 1793, Bd. I, p. 449; Beytr. z. Ann. Grell, 

 Bd. V. 4. Stiifk-, 1794, p. 471. — 7) Vgl. H.ansen, 1. c. (1885); Baginsky, Zeitschr. 

 physioi. Cum., Bd. VII, p. 209; Pflüg. Arch.. 1883, p. 27G : Labenzyni in den 

 Sain^n von V/ittiania foagnian.«: Shkr. Lea, Obern. New.s, Vol. XLVIII, p. 261 (1883). 

 Fracht von Acanthosicyos, Blüten von Galiurn, Glomatis vitalba, unreife Datura-sanien : 

 Green, Nature. Vol. XXXVIII, p. 274 (1888). Samen von Garthamus tinctorius: 

 P. (^iacosa, Ghera. Genlr., 1897, Bd. II, p. 10r)4. Über Gynarase: G. E. Rosetti, 

 Ohem. Gentr., 1899, Bd. I, p. 131. 



Czapek, Binchemie dor Pflanzen. IL » 



