§ 6. Allgemeine Gef»iohtspunkto bezüglich der proteolytischen Enzyme. 51 



haltij^'e Lösung; doch hat man Versuche mit schwach saurer, neutraler 

 unfl schwach alkalischer Reaktion des Verdauunsspemisches stets neben- 

 einander auszuführen, wenn man mit unbekannten Fnzynien operiert, da 

 die optimalen Bedingungen hinsichtlich der Keaktion verschieden liegen 

 können. Fibrinflocken speichern auch aus verdünnten Lösungen reich- 

 lich Enzym, so daß Neumrister i) gerade diese Methode empfehlen 

 konnte. Um in Gewebsstückchen, Schnitten etc. proteolytische Enzyme 

 nachzuweisen, eignet sich die von Fermi ') verwendete Methode des 

 Auflegons auf Karbolgelatine in vielen Fällen sehr gut. Auch die Auf- 

 hellung von Milchatrar durch proteolytische Enzyme, die aus Schnitten 

 herausdiffundieren, hat durch Eukman ^) Verwendung gefunden. VrNES'') 

 hat vorgeschlagen, die nach Digestion der Organe mit WiTTE-Pepton 

 auftretende Tiypt<^])hanteaktion als Reagens auf proteolytische Enzyme 

 zu verwenden. Schließlich kann in manchen Fällen auch die ältere von 

 Wittich ^) eingeführte Methode des Extrahierens der Objekte mit Gly- 

 zerin behufs Enzymgewinnung Verwendung finden. In^ anderen Fällen 

 ist es allerdings zum Nachweise proteolytischer Enzyme nötig, die Zellen 

 durch die in der letzten Zeit ausgebildeten Methoden möglichst voll- 

 ständig zu zertrümmern und den Zellinhalt zum' Austreten zu bringen, 

 nm proteolytisch wirksame Preßsäfte etc. darzustellen. 



Auf die Darstellung der auch für die Pflanzenphysiologie viel ver- 

 wendeten tierischen Enzympräparate: Magenpepsin (Schwein), Pankreas- 

 trypsin. Lab, braucht hier um so weniger eingegangen zu werden, als 

 dieselben jetzt als käufliche Handelspräparate in gertügender Reinheit 

 und Wirksamkeit für den Bedarf der experimentellen Physiologie zu 

 Gebote* stehen. 



Kein tierisches oder pflanzliches proteolytisches Enzym ist bisher 

 wohl sicher rein dargestellt worden, trotz positiver Angaben in dieser 

 Richtung, welche sich vielfach widersprechen. Pekelharikg ^) sah sich 

 durch seine Untersuchungen veranlaßt, das Pepsin für phosphorhaltig 

 und Xanthinbasen abspaltend anzusehen, und hielt es infolgedessen für 

 ein Nukleoproteid ; Nkncki und Sieber '') schrieben dem Magenpepsin 

 eine noch viel kompliziertere Struktur zu, als die eines Nukleoproteids; 

 es soll noch Lecithingrnppen und Chlor entLalten. Friedenthal **) teilt 

 mit, daß man jedoch Enzympräparate gewinnen kann, welche keine 

 Nukleinreaktionen, ja selbst keine Eiweißreaktionen mehr geben. Auch 

 Laudier Brinton und Sundberg ^) wiesen darauf hin, daß Eiweißreak- 

 tionen bei wirksamen Pepsinpräparaten fehlen können. Allerdings würde 

 daraus allein gegen die Eiweißnatur des Enzyms noch nichts zu folgern 

 sein. Die Meinung Sacharoffs ^^j, daß Eisenverbindungen bei den pro- 

 teolytischen Vorgängen eine wichtige Rolle spielen, wird durch nichts 



1) Nel'MF.ister. Zeit«chr. Hiolo^c., Bd. XII, p. 447 (1897). — 2) Ct.. Fkkmi, 

 Centr. Bakt. (11), Bd. V, p. 24 (1899). — 3) 0. Eukman, Centn Bakt. (I). Bd. 

 XXIX, No. 22 (1901); (II). Bd. X, p. .ö31 (190:^). — 4) Vines, Ann. of Bot., 

 Vol. XVII, p. 2.S7 (1903). — 5) v. WrmrH, Pflüg. Aich., Bd. II, p. 193 (lS(i9V, 

 Bd. III, p. 3:^9 (1S70). — 6l Pekki-Hakino, Zeitschr. phy.-*iol. ("hcm.. Bd. XXII, 

 p. -233 (I89(;): Bd. XXXV, p. 8 (I90'2). — 7i Nenckf \i. Sirbkr, Zeitschr. physiol. 

 ehem., Bd. XXXII, p. 291 (1901); SniofMow Simasowski. Ar<-h. exp. Puth.. 

 Bd. XXXIII, p. 33(5. — 8) Fiui:uf;nthal. Centr. Physiol., 1!K»1. p. v8.ö ; l'Kti, 

 p. 1 (mit MiYAMOTA). — 9) Lauder Brlnton, Centr. Physiol., Bd. XVI, j). 2(JI 

 (1902); SuxDBERG. Zeitschr. physiol. Chem., Bd. IX, p. 318 (188.Ö). Die Ver.«uche 

 von Herlitzka (Atli .Accad. Line. [5|. Vol. XIII, p. 51 [1904]) sind ebenfalls 

 nicht entscheidend. — 10) N. Sachakokf. Ctnt. Bakt^r. (I). Bd. XXIV, p. m\ 

 (1S9S). 



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