52 Achtundzwaiizigstes Kapitel: Aligemeine Biochemie der pfiauzl, Eiweißstoffe. 



gestützt. Noch weniger ist vom Trypsin ^) bezüglich seiner chemischen 

 Natur bekannt. Das Gleiche gilt auch von den pflanzlichen Proteasen, 

 selbst von ilirern bestgeivaiiiiten Vertreter, dem Papain. 



Die Wiriiung der ])roteoly tischen Enzyme ist außerordentlich groß. 

 Nach Pekelharing löst 0,001 mg Pepsin binnen einigen Stunden eine 

 Pibrinflocke ; nach Petit"-) hydrolysiert Pepsin in 7 Stunden das 

 500 000 fache seines Gewichtes an Fibrin. Chymosin setzt nach Ham- 

 MARSTEN die 400 — SOOOOOfache Menge Kasein um. 



Die neueren messenden Methoden sind hinsichtlich der proteo- 

 h^tischen Enzyme noch vielfach nicht benutzt worden. Abgesehen von 

 den älteren Versuchen '•) zur quantitativen Bestimmung der Pepsin- 

 wirkung ist besonders auf die viel angewendete Methode von Me'J'T-') 

 hinzuweisen, welcher gleiche mit koaguliertem Eivreifi gefüllte Kapillaren 

 in die zu prüfenden Lösungen stellte und nach lOtägigem Stehen im 

 Brutofen die Länge der abgeschmolzenen Stücke maß. Nach dem von 

 Mett und BoRissow aufgestellten Erfahrungssatze verhalten sich unter 

 sonst gleichen Verhältnissen die Verdauungsgeschwindigkeiten wie die 

 Quadratwurzeln der Pepsinmengen, sobald die Konzentration der Pepsin- 

 lösung gering ist. Spriggs ^) maß die Geschwindigkeit der peptischen 

 Eiweißverdaiiung durch die mittelst des OsTWALDschen Listrumentes 

 gemessene Verringerung der Viskosität des Verdauungsgemisches. Die 

 Viskosität nimmt erst sehr rasch ab, dann immer langsamer und die 

 Kurve des Verlaufes soll der Gleichung y = — k (pt^)" entsprechen, 

 wobei y die noch verminderungsfähige Viskosität, p die relative Stärke 

 des Pepsins, t die Zeit in Stunden bedeutet. Die Menge des umge- 

 wandelten Eiweiß steigt nach Krüger^) mit der angewendeten Pepsin- 

 menge, jedoch nicht mit derselben proportional. Für die Wirkung des 

 Trypsins auf Gelatine haben Henri und Larguier des Bancels ') ge- 

 funden, daß die elektrische Leitfähigkeit während der Verdauung fort- 

 während zunimmt ; die Verlaufskurv« nimmt an Steilheit sehr allmählich 

 ab. Überhaupt sollen die Verhältnisse den Wirkungen der Kohlen- 

 hydratenzyme ganz analog sein, und man kann das Trypsinwirkungs- 



gesetz durch den Ausdruck K r:= — log wiedergeben. Die pep- 



tonspaltende Wirkung des Erepsins kontrollierte Vernon^) kolorimetrisch 

 durch die Biuretreaktion. Die zur Spaltung einer bestimmten Pepton- 

 menge nötige Zeit wird als umgekehrt proportional zur Fermentmenge 

 angegeben. 



1) Dieses erklärte Levene (Centr. Physiol., 1901, p. 28ö') für einen Eiweiß- 

 stoff. — 2) Petit, zit. bei Neümeister, Lehrbuch, p. 176. — 3) Vgl. Brücke, 

 Wien. Akad., Bd. XXVJI, p. 131 (1859); GrÜnhagex, Pflüg. Arch., Bd. V, p. 203 

 (1872). — 4) Metts Methode: Vgl. Samoji^opf, Arch. sc. biolog., Tome II, p. 699 

 (1894); E. Schütz u. H. Huppert, Pflüg. Aich., Bd. LXXX, p. 470 (1900); J. 

 Schütz, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XXX, p. 1 (1900); E. Schütz, ibid., Bd. IX, 

 p. 577; Vernon, Journ. of Physiol., Vol. XXVI, p. 405 (1901); J. Kaufmann, 

 ßiochem. Centr., Bd. II, Ref. "815 (1904); Malfitano, Compt. rend. soc. biol., 

 Tome LVI, p. 33 (1904). — 5) Speiggs, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XXXV, 

 p. 465 (1902); Journ. of Physiol., Vol. XXVIII, Heft 1/2 (1902). — Zur Pep.sin- 

 bestimmung ferner: MacqüAIRE, Journ. pharm, chim. (6), Vol. XVI, p. 289 (1902); 

 Meunier, ibid. (6), Vol. XIV, p- 555 (1901); H. W. Bettmann u. J. H. Schroedek, 

 Biochem. Centr., Bd. II, Ref. Si4 (1903). — 6) F. Krüger, Zeitschr. Biol., Bd. 

 XLI, p. 378 (1901). — 7) V. Henri u. Larguier des Bancees, Compt. rend., 

 Tome CXXXVI, p. 1088, 1581 (1903). — 8) H. M. Vernon, Journ. of Physiol., 

 Vol. XXX, p. 330 (1903). 



