§ 6. AJlgemeine Qesicbtßpunkte bezüglich der proteolytischen Enzyme. 53 



Bezüglich des Zeitgesetzes der Labwirkung hat FrLD ') die selir 

 auffallende Beobachtung veröffentlicht, daß die Reaktionsgeschwindig- 

 keit bis zum Ende konstant bleibt. Daß für die Abhängigkeit der 

 Labungszeit von der Labkonzentration weitgehend proportionales Ver- 

 hähnis obwaltet, ist eine auch von Fcld wieder bestätigte ältere Er- 

 fahrung. 



Darüber, daß das Temperaturoptimum für tierische und pflanzliche 

 Proteasen etwa bei 37 — 40 ^^ C liegt, herrscht allgemeine Überein- 

 stimmung. Doch wird von Ki.UG ^) für Magenpepsin schon l)ei 0^ eine 

 deutliche Wiikung angegeben, und Camus und Gley '■^) fanden das Chy- 

 mosin bereits bei 10'^ wirksam. Bis zu 60'^ scheint beim Pepsin, 

 Trypsin Ansteigen der Wirkung, allein unter schnellem Unwirksam- 

 werden des E}izyms stattzufinden. Bei 80" wird Magenpepsin sofort 

 zerstört; auch die Trypsinwirkung hört bei 75 — 80" auf. Papain wird 

 bei 82° fast ganz vernichtet"'). Das Bakterienchymosin wird bei 63 

 bis 75 " zerstört. Doch verträgt nach Hansrn das Chymosin des 

 Feigenmilchsaftes noch kurzes Aufkochen und das Labferrnent von Mi- 

 crococcus prodigiosus wird nach G^RINI^) erst nach halbstündigem 

 Öieden zerstört. Trockene Hitze vertragen aber, wie A. Schmidt, Sal- 

 KOWSKI ") und andere Autoren fanden, die meisten proteolytischen En- 

 zyme bis zu 100" unbeschadet; nach Fermi und Pernossi ^j wird erst 

 bei 1 60 " trockenes Trypsin ganz unwirksam. 



Unterstützung der Enzymwirkung durch die Gegenwart von Säuren 

 oder Alkalien, d. h. Wasserstoffionen oder Hydroxylionen ist eine bei 

 proteolytischen Enzj'men sehr verbreitete Erscheinung. Doch gibt es 

 Fälle, in welchen die Verdauung sowohl bei saurer, als neutraler, als 

 alkalischer Reaktion vor sich geht. Die pflanzlichen Trj^psine, auch 

 das Papain, scheinen keine wesentliche Steigerung der Wirkung durch 

 schwach saure oder schwach alkalische Reaktion im allgemeinen zu er- 

 fahren; ähnlich scheint nach Celakowsky •'^) die Reaktion des Vakuolen- 

 saftes in den Myxomycetenplasmodien einen wesentlichen Einfluß auf 

 die Eiweißverdauung innerhalb der Vakuolen nicht zu besitzen. Sehr 

 ausgesprochen ist der fördernde Einfluß von H-.Ionen auf die Enzym- 

 wirkung beim Magenpepsin, welches seine optimale Wirkung bei einer 

 Acidität =t 0,2 — 0,4 Proz. HCl entfaltet, und in neutraler Lösung nur 

 sehr wenig wirkt. Andere Säuren vermögen, wie vorauszusehen, die 

 Salzsäure zu ersetzen, und es geht, trotz mancher Widersprüche in den 

 diesbezüglichen Angaben^), im allgemeinen die unterstützende Wirkung 

 der elektrolytischen Dissoziation der Säure, d. h. der Konzentration an 

 freien H+-Ionen parallel. Nach Green ^") zeigt sich aber auch für 

 manche pflanzliche Trypsine ein begünstigender Einfluß auf die Enzym- 



1) E. FULD, Hofniei-sters Beitr., Bd. 11. p. Uif» (1902). Hier ausführliche 

 Literaturangaben. — 2) F. Klüo, Pflüg. Arch., Bd. LX, p. 6.') (180.')). — 3) L. 

 Camus u. Gley, Compt. rend., Tome CXXV. j). 2.ö»i (1897). — 4) V. Haklay, 

 Journ. phaini. chini. (6), Vol. X, p. IC) (1899). - 5) GoKlNl, Centr. Bukt. (I), 

 Bd. XII, p. (^"iGG. — 6) A. Schmidt, Centr. med. Wi.as., 1876, No. 29; 8\lkowski, 

 Virch. Arch., Bd. LXX, p. l.o8. — 7) Ferm? u. Perxosst. Centr. Bakt., Bd. XV, 

 p. 229 (1894). — 8) L. Celakowsky jun., Flora, 1892. F-rgM., p. 2.37. — 9i Larix, 

 Biochem. Centr., lOuS, Ref. lOAH: HtBXKn. Fnitschr. Mediz., Bd. XII. p. im 

 (18941; M. Hahx, Virch. Arch., Bd. CXXXVII. p. .097 (1894. ; Wkculewski, 

 Zeitschr. phv.siol. Chem., Bd. XXI, p. 1 (189.i); .'>tutzer, I^andw. VprÄiichstat., 

 Bd. XXXVIII, p. 257 (1891); Klug, Pflüg. Arch., Bd. LXV, p. S.'/) (]89(>); 

 DiSDiER, Journ. pharm, chini. (6), Vol. XVIII, p. .594 (1908). — 10) (^reex, Phil. 

 Trans, rov. soc. Vol. CLXXVIII, p. 39 (1887); Ann. of. Bot., Vol. VII, p. 112. 



