54 Achtuiidzwiinzigstes Kapitel: Allgemeine Biochemie der pflauzl. Eiweißstoffe. 



Wirkung durch freie Säuren. Dahin gehören auch die Enzyme vonNe- 

 penthes und Drosera. Das Pankreastrypsin wird aber im Gegenteil 

 schon durch sehr geringe Säuremengen in seiner Wirksamkeit gehemmt 

 und entfaltet die beste Wirkung in schwach alkalischer Lösung = 

 0,2 — 0,4 Proz. Na-^COg. Nach Kanitz ^j ist die optimale Alkaleszenz 

 Ytü bis 7>oo iiormal in bezug auf OH-Ionen. Labenzym wirkt nach 

 Pfleiderer 2) am besten in saurer Lösung ; es ist gegen schwache Al- 

 kaleszenz bereits recht empfindlich und wird nach Lanqley ^ schon 

 durch 1-proz. Sodalösung zerstört. 



Bezüglich jener Stoffe, welche die fermentative Proteolyse un- 

 günstig beeinflussen, existiert eine reiche Literatur, auf welche hier un- 

 möglich näher eingegangen werden kaim. Alkoholzusatz zum Verdau- 

 ungsgemische hemmt [Thibault *)], auch wird Pepsin beim Stehen unter 

 absolutem Alkohol langsam unwirksam. Praktisch wichtig ist, daß 

 Äther, Chloroform nach den übereinstimmenden Angaben von LaüR^n, 

 DuBS, Permi, Delezenne, Kaufmann ^) und anderer Autoren unzweifel- 

 haft hemmend wirken ; dem letztgenannten Autor zufolge hemmt 

 24 stündige Einwirkung von Chloroformwasser eine 0,1 -proz. Trypsin- 

 lösung noch deutlich, und verhindert die Wirkung einer 0,02-proz. Lösung 

 gänzlich. Toluol ist etwas weniger schädlich. Schädigung ist femer 

 bekannt von Thymol, manchen Alkaloiden, Pormaldehyd, Blausäure, 

 Terpenen, ätherischen Ölen, Anilinfarben "). Daß eiweißfällende Proto- 

 plasmagifte, wie Sublimat etc., auf Proteolysen hemmend wirken, ebenso 

 auf die Labwirkung ^), ist lange bekannt. Neutralsalze in größeren 

 Konzentrationen wirken gleichfalls hemmend, wie mehrfach festgestellt 

 wurde ^). Labenzym wird im Gegensatze zu anderen Enzymen durch 

 1 Proz. NaFl gehemmt [Freudenreich^)], doch hat NaPl 2 Proz. nach 

 Kaufmann auch auf Trypsinwirkung ausgesprochenen Einfluß. Schwer- 

 metallsalze hemmen die Proteolyse gleichfalls. Daß höhere Säure- und 

 Alkalikonzentrationen proteolytische Enzymwirkungen hemmen und ver- 

 nichten, wurde bereits hervorgehoben ; nach Nagato ^") soll allerdings 

 chemisch reines NagCOg das Pepsin nicht zerstören. Borsäure dürfte 

 nur durch die hydrolytische Spaltung hemmende Wirkung besitzen. Die 

 Wirkung der Erdalkalihydroxyde auf Trypsinverdauung wurde von 

 DiETZE ^^) geprüft. Arsenite und Arsenate scheinen keinen nennens- 



1) A. Kanitz, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XXXVII, p. 75 (1902). — 

 2) Pfleiderer, Pflüg. Arch., Bd. LXVI, p. 605 (1897). — 3) Lanqley, Journ. 

 of Phvsiol., Vol. III, p. 2.59 (1S83). — 4) Thibault, Journ. pharm, chim. (6), 

 Tome XV, p. 5 (1902). — 5) Lauren, Chem. Centr., 1895, Bd. II, p. 1128; DUBS, 

 ibid., 1894, Bd. II, p. 59; Fermi u. Pernossi, Bakt. Ceutr., 1894, Bd. XV, p. 229; 

 Delezenne u. Pozerski, Compt. r. soc. biol. Tome LV, p. Ö90 (1903); Kauf- 

 mann, Zeitschr. phy.siol. Chem., Bd. XXXIX, p. 484 (1903); Bartels, Virch. 

 Arch.. Bd. CXXX, p. 497 (1893). J. A. Grober, Pflügers Archiv, Bd. CIV, 

 p. 109 (1904). — 6) Thymol: KAUFMANN, l. c. Aikaloide: Wroblewski, 

 2^itschr. physiol. Chem., Bd. XXI (1895). Formol: Sawamura, Agric. Coli. 

 Tokyo, 1902, p. 265. Äther. Öle: Simons, Chem. Centr., 1897, Bd. II, p. 904. 

 Anilinfarben: Winogradow, Biochem. Centr.. 1903, Ref. 471. Vgl. auch Vines, 

 Ann. of Bot., Vol. XVII, p. 597 (1903). — 7) Über die Giftwirkung auf die Lab- 

 gerinnung: BoKOKNY, Chem. -Ztg., 1901, No. 1. — 8) Peters, Dissert. Rostock, 

 1894 (Chymosin); F. KrÜGER, Biochem. Centr., 1903, Ref. 1044; NeüMEISTER, 

 Lehrbuch d. phy.s. Ch. (1897), p. 245; Weitzel, Arh. kais. Ges.-Amt., Bd. XIX, 

 p. 126 (1902); Mays, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XXXVIII, p. 495 (1903); J. 

 »chÜtz, Hofmeistens Beitr., Bd. V. p. 406 (1904). Für Trypsin: H. R. Weiss, 

 Zeitschr. physiol. Chem.. lid. XL, p. 480 (1903^. — 9) FRErxDENREiCH, Kochs 

 Jahre-sber., 1893, p. 291; Arthus u. Huber, Compt. rend., Tome CXV, p. 839. 

 — 10) Nagayo, C^ntr. Physiol., Bd. VII, p. 499 (1893). — 11) Dietze, Chem. 

 Centr.. 1902, Bd. I, p. 328. 



