§ 8. Einteilung d. EiweiÜkörpei- u. spezioUe Betracht ung tl. eiuzeliieu Gruppen. 59 



Aussalzen mit Aimnonsulfat iiiul schwach saurer Reaktion. Nacli Os- 

 BORNE und \'ORiiEES ist (las Weizenleukosin durch Sättigen der Lösung 

 mit NaCl oder Bittersalz leichtei- fällbar als tierisches Albumin. Alle 

 Albumine werden aber durch zwei Drittel bis ganz gesättigte (NH^K^SO,- 

 Lüsung gefällt. Die Globuline fallen schon bei Halbsättigung aus, 

 worauf J. Pohl') sein Trennungsverfahren gegründet hat. Weizen- 

 leukosin koaguliert bei 52*^, Ovalbumin etwas höher. Die scharfe 

 Scheidung der (Globuline von den Albuminen durch ihre Tnlöslichkeit 

 in salzfreiem Wasser hat zuerst Hoppe -Seyler durchgeführt. Im 

 Pflanzenreiche bemühte sich dessen Schüler Wevl-), die E.vistenz der 

 Globulinen nachzuweisen: doch gehört wohl der grölite Teil der von 

 Weyl, sowie der von Chittenden und Osborne als (Jlobuline an- 

 gesprochenen pflanzliciien KiweiÜstolle zu den N'itellinen. In verdünnten 

 Salzlösungen sind (ilobuline wie Albumine gut löslich; man kann die Globu- 

 line sowohl durch Halbsättigung mit i NH^iaSU^ (Pohl) als durch Sättigung 

 mit MgSO^ [HammarsteN'I)! zur Al)scheidung bringen. Starke-^) hat 

 in neuerer Zeit versucht, die (ilobuline als Alkali-Albumin Verbindungen 

 hinzustellen; dies ist jedoch nach den Untersuchungen von Wolff^) 

 nicht berechtigt. In jüngster Zeit hat Moll'"/ in Pohls Laboratorium 

 gezeigt, daß Serumall)umin durch die Einwirkung von sehr verdünnten 

 Alkalien in Globulin überzuführen ist. Vielleicht wird hierbei das 

 Albumin in gewissem Grade hydrolysiert. Übrigens ist diese interessante 

 Frage noch nicht abschließend bearbeitet. 



II, Die Xukleoalbuiuine und Vilelliiie (Phytovitelline). 



Die Nukleoalbumine (französische Autoren benützen diese Be- 

 nennung für die Nukleo])roteide) sind von hoher biologischer Bedeutung, 

 indem sie die in Tier- und Pttanzenreich typisch vorkommenden Reserve- 

 eiwcißvori-äte bilden imd sowohl im Dotter der Fisch- und Vogeleier, 

 in der Säugetiermilch, als im Reserveprotein der Ptlanzensamen für den 

 jungen heranwachsenden Organismus die wichtigste N-haltige Nahrung 

 darbieten. Schon Vogel und Braconnot') verglichen die Eiweißstoffe 

 der Samen mit dem Käsestoff <ler Milch und sj)äter adoptierte auch 

 Liebig die Bezeichnung Ptianzenkasein hiciiür. In neuerer Zeit wurde 

 diese Verwandtschaft von Weyl-) nicht anerkannt, welcher vielmehr die 

 Samenproteine wegen ihres Mangels an Phosphor und ihrer Salzlöslich- 

 keit den tierischen GlobuHnen anreihte. Auch Chittenden und Os- 

 borne rechneten die Reserveproteine der Samen zu den Globulinen. 

 Daß jedoch die Phytovitelline, wie Weyl die Reserveeiweißstoffe 

 der Samen zu nennen vorschlug, wirklich unter die phosphoihaltigen 

 Nukleoalbumine einzureihen sind, ist sehr wahrscheinlich geworden, seit 

 WiMAN^) wenigstens für das Legumin nachgewiesen hat, daß es stets 

 Phosphor enthält und bei der Pepsinverdauung ein phosphorhaltiges 

 „Pseudonuklein" liefert. Die Nukleoalbumine sind von den komplexen 

 Nukleoproteiden dadurch, daß letztere allein die prosthetischen Xanthin- 



1) J. Pohl, Airh. .xp. Path.. Bd. XX, p. 42H OSSö). - 2) Tu. Weyl. Pflüg. 

 Arch., Bd. XII (ISTf»; Zeitschr. physiol. Cheru., Bd. I, p. 72 (1877); Hoppe-Sey- 

 LEU, med. -ehem. lintersuch. (1807), "p. 'Jl'.). — 31 O. Hammarhten, Zeit.schr. phyt». 

 Chom., Bd. VIII. p. •Ki7. — 4) J. Starke. Zeitschr. Biolog., Bd. XL, p. 419, 4!>4 

 (190)). — 5i L. K. WoLFF u. A. Smits, IMd., Bd. XLl, p. 437 (1901). — 6) L. 

 Moll, Hotmeist. Beitr.. Bd. IV, p. .5<i;-{ (190t). — 7) Vogel, Schweigg. Joiirii., 

 Bd. XX, p. 59 (1817); H. BuacoXNOT, Ann. phys. chim. (2). Tome XLIII, p. 337 

 (1830). — 8) A. WiMAX, Malvs Jahresber., Bd. XXVII. p. 21 (1897). 



