(30 Achtandzwaiizigstes Kapitel: Allgemeine Biochemie der pflanzl. Eiweißstoffe. 



basen-, Pentosenreste enthalten, leicht scharf abzutrennen: docli muß 

 noch die Zukunft lehren, inwiefern Beziehungen zu den Nukleinen in 

 irgend einer Hinsicht vorhanden sind. Daß es auch komplizierte Nukleo- 

 alltumine gibt, lehrt die Erfalirung Walters 0, wonach das Ichthulin 

 der Karpfeneier Kohlenhydratreste enthält. 



Alle Nukleoalbumine sind in Wasser wenig löslich, in Salzlösungen 

 leicht löslich und können mit NaCl. MgSOj und (NH4)2 SO^ ausgesalzen 

 weiden. Osborne und Harris-) haben für das Edestin des Hanf- 

 samens die Löslichkeit in Salzen ausführlich untersucht. Die Koagu- 

 lierungstemperatur liegt für die Phytovitelline^) meist Itoch (70—100'^) 

 und ist nicht selten unscharf. Das Milchkasein sowohl wie die tierischen 

 \'itelline und die Phytovitellme sind ausgesprochene Säuren: auch die 

 Phytovitelhne werden durch Säuren gefällt und bilden leicht Salze, 

 welche oft schön kristallisieren. So stellte Sohmiedeberg^) das Mag- 

 nesiumsalz des Lerthoiletia-f]destins her. Wie Palladin^) nachwies, 

 wurden von Weyl und anderen Forschern die Kalksalze tler Phytovitelline 

 früher irrtümlicii als besondere Eiweißstoffe: ..Pflanzenmyosin" be- 

 schrieben. Die sauren Eigenschaften des Milchkaseins halben Laqueur 

 und Sackur'^) eingehend studiert. Die Kaseinsalze sind in wässeriger 

 Lösung nach diesen Autoren hydrolytisch gespalten. Das Kasein ist 

 mindestens eine vierbasische Säure. Beim Trocknen bei 100° wird es 

 bereits gespalten. Es ist übrigens noch nicht sicher, ob das Milch- 

 kasein einen eiidieirlichen Eiweißkörper repräsentiert. Wie zuerst Luba- 

 wiN^) nachgewiesen hat. wird bei der Pepsin-HCl-Hydrolyse aus dem 

 Kasein neben Albumosen ein resistenterer phosphorhaltiger Komplex 

 gebildet: Pseudo- oder Paranuklein, welcher schließlich weiter unter 

 Bildung von Phosphorsäure zerfällt. Salkowski«) hat aus dem Pseudo- 

 nuklein die phosphorhaltige Paranukleinsäure dargestellt, welche darin 

 als Eiweißverbindung angenommen wird. Pseudonuklein spaltet, mit 

 Alkali behandelt, sehr leicht HoPOj ab. Aus Eidotter wurde Paranuklein- 

 säure von Levene und Alsberg^) gewonnen. Nach Wiman zeigt auch 

 das Legumin ein analoges Verhalten zu Pepsinsalzsäure. Kasein gibt 

 bei der Hydrolyse wie Alexa>7der nachwies, keine Heteroalbumose 

 und reichlich Protoalbumose. Die Phytovitelline sind in dieser Hinsicht 

 noch nicht genau genug untersucht. Nach Hausmanns Feststellungen 

 enthält Hanfedestin mehr Diamino-N als das Milchkasein. Der Phosphor- 

 gehalt des Legumin (0,35 Proz.) ist annähernd derselbe wie der des (außer- 

 dem eisenhaltigen) Ichthulin (0.43), aber viel kleiner als der P.,05-Gehalt 



1) Walter, Zeitschr. physiol. Chem.. Bd. XV, p. 477; Levenic, ibid., Bd. 

 XXXII, p. 281 (1901). — 2) Th. B. Osborne u. J. F. Harris, Biochem. Centr., 

 Bd. n, Eef. 465 (1904). — 3) Vgl. die Zusammenstellung in V. Griessmayer, 

 Die Proteide der Getreidesamen etc. (1897). — 4) Schmiedeberg, Zeitschr. physiol. 

 Cbem., Bd. I, p. 20.Ö (1877). Ferner Drechsel, Journ. prakt. Chem.. Bd. XIX, 

 p. 331 (1879); Grübler, ibid., ßd. XXIII, p. 97 (1881). — 5) Palladin, Zeitschr. 

 Biolog-., Bd. XXXI, p, 191 (189.5). — 6) Laqueur u. Sackur, Hofmeisters Beitr., 

 Bd. III, p. 184 (1903). Über das K;i.><ein ist in neuester Zeit eine zusammenfa.ssende 

 Darstellung von R. W. Raudmtz (Krgebn. Physiologie, 2. Jahrg., Bd. I, p. 217 

 [1904]) geliefert wcjrden. Über Eidotler'vitellin: "Th. B. Osborne u. G. F. Camp- 

 bell, Journ. Americ. Chem. Soc, Vol. XXII, p. 413 (1900). — 7) Lubawin, 

 Hoppp-Seylers med. -ehem. Unters. (1871), p. 4(53; Ber. chem. Ges., Bd. X, p. 2237 

 (1877); Sebelien, Zeitschr. phvsiol. Chem., Bd. XX, p. 443 (1894); Moraczewski, 

 ibid.. p. 28; Salkowskl Pflüg. Arch., Bd. LXIII, p. 401 (189H); Wroblewski, 

 Chem. C, 189.Ö, Bd. I, p. 229. — 8) E. Salkowskl Zeitschr. physiol. Chem., 

 Bd. XXXII, p. 245 (1901). — 9) Levene u. Alsberg, Zeitschr. phvsiol. Chem., 

 Bd. XXXL p. 543 (1901). 



