§ 8. Einteilung d. Eiweißkörper u. rtpezielle Betrachtung d. einzelnen Gruppen. (jl 



des Milchkasein (0,85 Proz. P). Labenzym wirkt nach Neumeister i), 

 welcher den Angaben von Peters widerspricht, nur auf Milchkasein 

 und nicht auf Phytovitelline ein. Die Pliytovitelline erinnern durch die 

 rein rote Biuretprobe und die Löslichkeit des Salpetersäiireniedcr- 

 schlages in der Wärme an das Verhalten der Alburnosen. 



II]. Die alkohoUöftilichen Samen protoine. 



In den Pflanzensamen, besonders bei Gramineen verbreitet, findet 

 sich eine eigentümliche Grupi)e von Eiweitistolfeii, welche sich durch 

 ihre hochgradige Löslichkeit in starkem Alkohol sehr auszeichnen. Sie 

 sind ein Hauptbestandteil des Cietreidekiebers, in welchem bereits 1820 

 Tapdei-) einen alkohollöslichen Anteil als „Gliadin'- von dem alkohol- 

 unlöslichen „Zymom" unterschied. Link-') hob die Ähnlichkeit des 

 Klebers mit Eiweiß hervor, und in der Folge wurde der Kleber häufig 

 nnt dem tierischen Leim \ erglichen, und Berzelius-') wie andere Clie- 

 mikor sprachen von Pflanzeiüeim. Bisher hat sich aber kein Anhalts- 

 punkt für eine nähere Verwandtschaft des tierischen (ilutin mit den 

 alkoliollösiichen Pflanzeni)roieinen ergeben. Die in Rede stehenden 

 Substanzen, die man auch als „Gliadine" bezeichnen kann, sind leichter 

 löslich in 70 — 80 proz. Alkohol als in Wasser, besonders bei Gegenwart 

 von Salzen; in absolutem Alkohol jedoch unlöslich. Ihre opaleszentc 

 wässei-ige Lösung ist durch Kochsalz fällbar. Das ,.Zein* aus Mais ist 

 nach OsBORXE gegen die Einwirkung verdünnter Alkalien resistent; 

 es geht beim Erwäi-men mit Wasser oder sehr scliwaciiem Alkohol in 

 eine unlösliche Modifikation über. Die Eiweißreaktionen sind die ge- 

 wöhnlichen. Zein enthält nach Henderson^) sehr viel Ammoniak-N 

 (21.1 Pioz.). PiCK*^) vermutet, daß nähere Beziehungen zwischen den 

 Gliädinen und Protalbumosen bestehen. 



IV. Histone und Protamioe. 



Als IILstone wird eine Gruppe tierischer Eiweißstoffe von ausge- 

 prägt basischem Charakter zusammengefaßt, welche, an verschiedene 

 Stotfe (Xuklein, Hämatin) gebunden, sehr verbreitet vorkommen. Da 

 sie gewiß noch im Pfianzenieiche nachzuweisen sein werden, seien ihre 

 wichtigsten Merkmale kurz angeführt, die besonders an dem Histon aus 

 dem Zellkcrnproteid der Erythrocyten der Gans [Kossel 1884 ')J und 

 dem Histon aus dem Thymus-nukleoproteid [ Lilienfeld *^)J, ferner an 

 dem Globin, dem Paarling des Hämatins im Hämoglobin [Fr. N. Schulz'')], 

 studiert wurden. 



Die in Wasser leichtlöslichen Histone koagulieren nur aus salz- 

 haltigem Wasser; sie sind durch Ammonsulfat und Bitter.salz aussalz- 

 biir; bei Gegenwart von Aramonsalz werden sie durch Ammoniak ge- 



1) Neumkister, Lehrbuch, 1. c, p. 242; M. Peters. Dissert. Rostock, 1894. 

 — 2) Taddei, Anuiils of Philos., May 182U; ydiwcifre. Jonrn. Bd. XXIX, p. .514 

 (1820). — 3) 11. F. Link, Schweig?;. Journ., Bd. XIV. p. 294 (1815). — 4) Ber- 

 ZELius, Pogg. Ann., Bd. X. p. 247 (1827). — 5) Y. Henpersox, Zeit8chr. phvsiol. 

 Chciu.. Bd. XXIX. p. -17 (1899). - 6) E. P. Pick, ibid., Bd. XXVIII, p.' 253 

 (1899). — 7) A. Ko.ssEL. Zeitschr. pby.siol. Chein., Bd. VIU, p. .öll (1884). — 

 8) LiLiEXFEi.D, ibid.. Bd. XVIII, p. 473 (J893); HuiSKAMf, ibid., Bd. XXXII, 

 p. 14.Ö ^19011; Bd. XXXIV, p. 32 (1901); E. Aboerhalden u. P. Koka, Zeitschr. 

 physiül. Cheii.., Bd. XLI. p. 278 (1904); F. Maeengreau, La Cell nie, Tome XXI, 

 Heft 1 (1904); C. Foa. Atti Accad. Line. Vol. XIIl. !>. 414 (1904). — 9) Fr. N. 

 feciicEz, ibid., Bd. XXIV, p. 449 (1898). Über das Sconibrou: Bang, ibid., ßd. 

 XXVII, p. 4G3 (1899). 



