§ 8. Einteilung d. Eiweißkörper u. spezielle Betrachtung d. einzelnen Gruppen. (53 



Die stark viskosen wässerigen Lösungen der Glukoproteine koagu- 

 lieren nicht beim Erhitzen. Sie verlieren ihre schleimige Beschaffenheit 

 leicht durch Behandlung mit Säure oder Alkali. Die L()sungen rea- 

 gieren sauer und werden durch Säuren gefällt. Sehr verdünntes Alkali 

 löst die Mucine besser als Wasser. Von den Eiweißreaktionen fällt 

 MiLLONs Probe nur dürftig aus; der N-(iehalt ist relativ gering. Xach 

 den Befunden von Fürth') scheinen die Koidenhydratgruppen der 

 Mucine aus niederen Tierklassen aus amidierten Derivaten vom Glukos- 

 amintypus zu bestehen. In einem Falle wiesen Schulz und Ditt- 

 HORN ■■^) unter den Ilydratatioiisprodukten (ialaktosamin nach (Eiweiß- 

 drüse des Frosches). 



VI, Die Niikleoproteide. 



Trotz relativ bedeutendci' Fortschiitte in den beiden letzten De- 

 zennien sind unsere derzeitigen Kenntnis.e von diesen so Nichtigen 

 Substanzen, welche wahrscheinlicli in jedem Zellkern vorhanden sind, 

 noch sehr lückenhaft. Lange Zeit wurden die Nukleoproteide von den 

 gleichfalls phosphorhaltigen >iukleoalbun)inen nicht unterschieden, bis durch 

 KossEL -^1 l'STH bei dem von Hoppe-Seyler^i entdeckten Hefenuklein 

 unter den Spaltungsprodukten Ilypoxanthin gefunden wurde, welchem 

 sich bald Xanthin und Guanin anreihen lielien. Die von Salomon^) 

 aufgestellte Ansicht, daß Xanthinbasen auch bei der Fibrinverdauung 

 entstehen, erwies sich als irrig, weil aus den beigemengten Leukocyten 

 Nukleoproteide mitgespalten werden, und man konnte alsbald die Ab- 

 spaltung von Xanthinbasen mit Kossel"') als charakteristische Eigen- 

 schaft der Nukleoproteide' hinstellen. Der Versuch, die Metaphosphor- 

 säureverbindungen von Eiweißstotfen mit Nukleinen zu vergleichen'), 

 führte schließlich zur Auffassung, daß eine Verwandtschaft der Nukleine 

 mit solchen Phosphaten ausgeschlossen sei, wenn auch einige Ähnlich- 

 keiten im reaktionellen Verhalten vorhanden sind. Ein wichtiger Fort- 

 schritt war die Erkenntnis Kossels "), daß ein Histon beim Aufbau 

 bostinunter Zellkernproteide beteiligt ist. 18^9 lehrte Altmann ä), daß 

 man aus den Nukleinen phosjjhorreiche Säuren abspalten kann, die 

 Nukleinsäuren, welche sich mit Eiweiß und Albumosen zu nukleinähn- 

 lichen Niederschlägen vereinigen. Durch Kossels Arbeiten wurden die 

 Spaltungsprodukte der Nukleinsäuren weiter aufgeklärt und nachgewiesen, 

 daß regelmäßig Xanthin-, Pyrimidinderivate und Kohlenhydratgruppen 

 neben Phosphorsäure gebildet werden. 



1) O. v. FÜRTH, Hofmeisters IJeitr., IM. I, p. 252 (19()2). Zusaminenstel- 

 lang über GIvkoproteide Fürth. Verfrl. l^ivfiologie (1903), p. 382; Kossel, Deutwhe 

 med. Woch.* Bd. XVII, p. 121)7 (IHDl);" Cohxheim, Eiweißkörper (1903^. Über 

 Schneckeiinjucin : Buaconnot, Ann. chim. phys. (3); Tome XVI, p. 313 (1846); 

 O. Hammarsten, Pflüg. Arch., Bd. XXXVI,' p. 373 il8.Sö); F. Müller, Zeit- 

 schrift Biol., Bd. XLII, p. 4BS (1902). Malenük, Biochem. Centr. . Bd. III, 

 Kef. ül() (19041. - 8) Fr. N. Schi'LZ u. Ditthorn. Zeitschrift pbysiol. 

 Chera., Bd. XXIX. p. 373 (19(10). — 3) Kossel. Zeitsehr. physiol. Chein., 

 Bd. III, p. 284 (1879). — 4i Hopi'E-Seyler, Med.-ehem. Untersuch., tieft 1 (18()6), 

 p. 142; Heft 4, p. .500; Zeitechr. phvsiol. Chem., Bd. II, p. 427 (1878). — 5) G. 

 Salomon, Ber. chem. Gei*., Bd. XI, p. .-)74 (1878); Bd. XU, p. 95 (1879); Bd. XIII, 

 p. 1100 (laSO). — 6) Kossel. Verh. phvfiol. (Jesellsch., Berlin 1891. — 7) LlE- 

 BERMANK, Ber. ehem. Ges.. Bd. XXI. p. .598 (l8h.Si; Fflüo-. Arch., Bd. XLVII, 

 p. 155 (1890); J. Pohl, Zeitsehr. phwiol. Chem, Bd. Xfll. p. 292 (1889); Giertz. 

 ibid., Bd. XXVIII, p. 115 (189U); K. Fcld, HotmeisL Beitr., Bd. II, p. 1.55 (1902). 

 — 8) Kossel, Pflüe;. Arch., 18H4, p. 307; Zeitsehr. phvsiol. Chem., Bd. VIII 

 p. 511 (1884); C. Foa, Atti Ao<,-ad. Line, Vol. XIII, p. 312 <1WM). — 9) R. Alt- 

 mann, Arch. Phvsiol., 1889, p. 524. 



