64 Achtundzwaiizigstes Kapitel: Allgemeine Biochemie der pflanzl. Eiweißstoft'e. 



KossEL und Lilienfeld ^) stellten für den Aufbau des Nukleo- 

 Proteids der Eiythrocyteu der Gans folgendes Schema auf: 



Histon 



Nukleohiston 

 lö.sHcli in Wasser, I .Eiweiß 



zerfällt bei Be- ; / 



bandlung mit HCl , Nuklein zerfällt ~^ N u klein- 



oder Ba(OHV, oder \. I (Leukonuklein) beiße- '^^ (^^^'' '^^^' 

 Ca(OH)., 'in \ i Säurecharakter, Handlung \ nyl-)säure. 



■ löslich in Mine- m. stark. Diese gibt bei 



ralsäuren Alkoh.in Säurehydro- 



lyse Purin- 

 basen, Thymin, 

 Lävulinsäure, 

 H3PO, 

 Die nativen Nukleoproteide hat man wahrscheinlich höchstens in sehr 

 seltenen Fällen zu Gesicht -bekommen, und Spaltangsreaktionen ließen 

 sich bisher nicht mit Sicherheit ausschließen. Es handelt sich um 

 wasserlösliche koagulierbare Stoffe, welche aussalzbar sind, Eiweiß- 

 charakter besitzen und saure Eigenschaften aufweisen. Die vorhandenen 

 Elemeutaranalysen '') haben wohl noch keine definitive Geltung. Wichtig 

 ist, daß sich stets ein hoher Phosphorgehalt (0,3 bis 3 Proz. P) ergab 

 und Eisengehalt ebenfalls die Regel zu sein scheint. Von pflanzlichen 

 Nukleoproteiden wurde durch Petit ^) dasjenige des Gerstensamens und 

 durch AscOLi*) das der Hefe als eisenhaltig erkannt. Das Eisen ist 

 stets in einer durch die Reagentien auf 2-wertige und 3-wertige Ee- 

 lonen nicht nachweisbaren Form \'orhauden. Über die optische Akti- 

 vität von Nukleoproteiden haben Gamgee und Jones ^) Mitteilungen ge- 

 macht. Die mikrochemische Erkennung der Nukleoproteide wird am 

 häufigsten durch die intensive Speicherung von bestimmten Anilinfarben 

 durch nukleoproteidreiche Zellorgane (Flemmings Chi'oraatin des Zell- 

 kerns) versucht. Doch hat Heine **) den näheren Nachweis geführt, daß 

 mau auf Grund dieses Verhaltens kaum eine Entscheidung über die Lo- 

 kalisation und Veränderung verschiedener Nukleoproteide führen kann 

 und Täuschungen nicht ausgeschlossen sind. Im allgemeinen dürfte es 

 aber zutreffen, daß nukleoproteidreiche Zellorgane „basische Anilin- 

 farben" im Sinne Ehrlichs stärker speichern als nukleinfreie Teile, und 

 deshalb aus geeigneten Farbstoffmischungen (Fuchsin -Methylenblau, 

 Fuchsin-Jodgrün) den blauen resp. grünen Farbstoff an sich ziehen 

 [Auerbachs Chromatophilie, Cyanophilie, Er3^throphilie'^)]. Doch ist es 

 ganz unsicher, mit Auerbach auf die „Cyanophilie" und „Erythro- 

 philie" die Existenz verschiedener Nukleine zu fundieren, ja selbst nicht 

 sicher, ob in allen Fällen die „cyanophilen" Organe auch wirklich die 



1) KossEL u. LiLiENFELD, Arch. Physiol., 1892, p. 128; Kossel u. Neu- 

 mann, Ber. ehem. Ges., Bd. XXVII, p. 2215. C. Foä, Archivio di Fisiolog., 

 Vol. II, p. 9ö (1904). — 2) Vgl. Hammarsten, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XIX, 

 p. XIX (1894); Umber. Centr. Physiol, 1900. p. 462. — 3) Petit, Compt. rend., 

 Tome CXI, p. 995 (1893). — 4) A. AscoLl, Zeitschr. phvsiol. Chem., Bd. XXVIIl, 

 p. 426 (1899). — 5) A. Gamgee u. W. Jones, Hofmeisters ßeitr., Bd. IV, p. 10 

 (19(j3); Proc. Roy. Soc, Vol. LXXII, p. 100 (1903). — 6) L. Heine, ibid., Vol. 

 XXI, p. 494 (1S9R). — 7) Auerbach, Berlin. Akad., 1891, p. 713; P. Schott- 

 LAENüER, Ber. bot. Ges., 1892, Bd. X, p. 27; Rosen, Auerbach, Bot. C, Bd. L, 

 p. 8 (1892); Rosen, ibid., Bd. LX, p. 115 (1894); Cohns Beitr. Biol., Bd. V (1892). 



