§ 8. Einteilung (.1. Eiweißkörper u. spezielle Betrachtung d. einzelnen Gruppen. (Jö 



nukleiiireic'hereu sein müssen, wie verscLiedenfach angenounnen wurde ^). 

 Von MoNTi und Liliekfkld, ferner von Polacci ^) wurde versucht, die 

 Nukleoproteide durch eine Phosphorsäureprobe mit molybdänsaurem 

 Aminon -{- HNO3 mikrochemisch nachzuweisen; eine Kritik dieses Ver- 

 fahrens hat Heine'') geliefert. Man hat ferner den Eisennachweis als 

 Nukleinprobe herangezogen: durch län^'ere Behandlung mit Ammonsulfid 

 und Anstellung der Berlinerblauprobe [Macallum'')] oder nach Behand- 

 lung mit konzentrierter Schwefelsäure [GiLSON-''}]. Endlich wurde nach 

 MiESCHERs Vorgange auf botanischem Gebiete besonders durch Zacha- 

 RIAS ") die Spaltung der Nukleoproteide mit Pepsin-HCl benutzt und 

 aus dem Bückbleiben „unverdaulichen" Nukleins auf Nukleoproteide 

 geschlossen. Auch diese Probe ist nicht eindeutig, da Verdauungs- 

 fermente das Nuklein nicht unverändert lassen müssen, und andererseits 

 noch andere komplexe Proteide durch Pepsin schwer angreifbare Rück- 

 stände liefern. Immerhin geben die chromatinreichon Zellkernchromo- 

 someu starke MiLLOXsche Probe, Eisenreaktion, Molybdänprobe neben 

 der Farbstoffspeicherung, woraus mindestens auf Nebeneinaudervorkommeu 

 von viel Eiweißstoffen mit Nukleinsäuren geschlossen werden darf. 



Das aus dem Erythrocytenkernproteid der Gans abspalrbare Histon 

 wurde von Kossel') näher charakterisiert. Auch im Thymusnukleo- 

 proteid ist wohl ein abspaltbares Histon vorhanden **). Doch ist es 

 zweifelhaft, ob in allen Nukleoiiroteiden Histonkomplexe vorhanden sind, 

 da, wie Miescher und Kossel gezeigt haben, reifes Fischsperma an 

 Protamine gebundene Nukleinsäuren enthält. Über die Nukleinpaarlinge 

 pflanzlicher Nukleoproteide ist bisher nichts bekannt geworden. 



Der bei der Pepsin-Salzsäiirehydrolysc von Nukleoproteiden ver- 

 bleibende ))hosi)horsänrereiche unlösliche Rückstand wird seit Miescher 

 als Nukloin bezeichnet. Hierin ist der Gesamti)hos]jlior des nativen 

 Proteides vorhanden, dessen Histon odei' andere Nukleinpaarling der 

 weiteren Hydrolyse verfällt. Durch schwache Natronlauge läßt sich, wie 

 Kossel zeigte, derselbe Efl'ekt erzielen, und das Hefenuklein wurde 

 auf diese Weise gewonnen. (3b freies Nnklein in den Organismen 

 vorkounnt. ist unbekannt. Die bisher <largestellten Nukleine. welche 

 kaum als streng reine Substanzen gelten dürften, entliielten 4 — 7 Proz. 

 Piiosphor, haben stärker saure Eigenschaften als die nativen Pj-oteide, 

 und sind in Säure schwer löslich. Pepsin -HCl löst den Angaben von 

 MiLROY-'j zufolge manche Nukleine; auch Umber"'^) gibt an, daB Pan- 

 kreasnukle()j)roteid bei der peptischen Verdauung fast völlig in Lösung 

 geht. Noch viel energischer wirken tryptische Enzyme ein. wie die 



1) E. Zacharias, Ber. bot. Ges., Bd. XL p. 1S8 (1893); I^iliknffxd, Physiol. 

 Ges. Berlin, 1892;93, No. 2; Arch. Physiol., 1893, p. 391; Malkatti, Bot. Centr., 

 Bd. LV, p. 1.52 (1893). - 2i Lii-iknfeld u. Monti, Zcit.schr. phvsiol. Chein., 

 Bd. XVII, p. 410; PoLACci. Malpighia. Bd. VIII, p. 94. - 3) L. Hkjne, Zeilschr. 

 phvsiul. ehem., Bd. XXTl, p. 1H2 (1896). Auch Raciborski, Bot. Ztg., 1894, 

 Sp. 245. - 4) Macallum, Zeit.^chr. wis.s. Mikr., Bd. IX, p. 337 (1S92). — 

 5) GiLSOX, Rcp. Brit. Assoc. Adv. Scienc, 1892, p. 778. — 6) Zachakias, Bot. 

 Ztg., 1881, ]). 169, 827; 18S2. p. 651; Ber. hot. Ges., Bd. XIX, p. 377 (1901); 

 Bd. XI, p. 293 (1893); Bd. XVI, p. 1S5 (1898j. — 7) Koshel, Pflüg. Arch., 1884. 

 p. 307; Zeilschr. physiol. Choni., Bd. VilT, p. 511 (1884). — 8) Liliexfeld, 

 Zeitschr. phvsiol. Chem., Bd. XVIII, p. 473 (1893); Huiskamp, Zeitschr. phvj^iol. 

 Ohem., Bd. XXXII, p. 145 (1901,: Bd. XXXIX, p. .55 (1903;: Ban«j, Hofnieist. 

 Beitr., Bd. IV, p. 1)5 (1903i; Biocheni. C. 1903, Kef. (32.5. — 9) T. H. Milroy, 

 Zeitschr. phvsiol. Chem., Bd. XXII, p. 307 (1896). — lO) F. Umber, Centr. 

 Physiol., 19Ö1, p. 334. 



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