§ 1. Die proteolytischen Enzyme von Pilzen und Bakterien. 81 



dieselben zu Aminosäuren hydroivsicren, nicht fehlen. Enzyme vom 

 Typus des Ma^^^enpepsin wurden jedoch nicht vorgefunden. Lange Zeit 

 keimt man ferner pilzliche Labenzyme. Wahrscheinlich sind sodann auch 

 spezielle, auf Nukloine wirksame Pilzenzyme zu unterscheiden, obgleich 

 die Selbständigkeit der Nukleasen noch weiterer Untersuchung bedarf. 

 Endlich hat Eijkman') bei manchen Bakterien eine starke Wirkung auf 

 Elastin gefunden, der vielleicht ein besonderes Enzym entspricht. Ein 

 auf Keratin wirksames Enzym wäre vielleicht noch aufzufinden. Die 

 proteolytischen Pilz- und Baktorienenzyme verraten in künstlichen Gela- 

 tinekulturen der betreffenden Organismen, wie bekannt, sehr häufig ihre 

 (regenwart durch Verflüssigung der Nährgelatine. Febmi^) fand diese 

 Wirkung bei 24 von 62 untersuchten Bakterienarten. Will^) zeigte, 

 wie bei verschiedenen Hefestichkulturen die gleiche Wirkung auftritt, 

 und Hansen'') sowie Wehmek') .sahen bei zahlreichen Schimmelpilzen 

 und Hyphomyceten die Ciclatine des Nährbodens verflüssigt werden. 

 In solchen Fällen diftundiert. wie Hansen für Schimmelpilze direkt 

 zeigte, und später Permi'') durch die proteolytische Wirksamkeit der 

 Alkoholfällung aus der Bakterienkulturflüssigkcit erwiesen hat, das Enzym 

 in das Nährsubstrat heraus. Teils findet Exosmose des Enzyms aus 

 lebenden Zellen, mindestens in gewissen Lebensstadien statt, teils tritt 

 das Enzym aus abgestorl^enen Zellen aus. Ob man nun das Recht 

 hat. von wirklicher „Enzymsekretion" zu sprechen, tut nichts zur Sache: 

 der biologische Zweck, sich die Eiweißstoffe des Substrates zugänglich 

 zu machon, wird voll erreicht, und es ist schwer, sich ohne Austreten 

 von Enzym aus den Zellen die Zugänglichmachung von unlöslichen 

 Proteiden des Substrates vorzustellen. Ähulich wie manche Kohlen- 

 hydratenzyme (Monilia-Invertase, Hefe-MaltaSe) treten auch ju-oteolytische 

 Pilzenzynie nicht oder höchst geringfügig aus den Zellen aus und müssen 

 den ..intracellulären Fermenten" zugerechnet werden. Hefen z. B. ver- 

 flüssigen häufig Gelatine nur sehr langsam in den Stichkulturen, während 

 ihr Pi-eßsaft ungleich stärker Proteolyse erzeugt. Auch zahlreiche Bak- 

 terien mögen analoge \'erhältnisse bieten. 



Eine weitere Methode, proteolytische Pilzenzyme nachzuweisen, 

 hat Fermi'^) in der Anwendung von Karbolgelatine angegeben, auf 

 welche auch Mycelstückchen etc. von höheren Pilzen gelegt werden 

 können. Nach 1— :3tägigem Aufenthalt der Präparate im Brutofen kann 

 man einen verflüssigten Hof um die aufgelegten Objekte bemerken 

 (Fermi und Buscaglioni'). Doch darf man aus negativen Resultaten 

 keine Schlüsse auf die Abwesenheit von proteolytischen Enzymen ab- 

 leiten, wenn auch die Probe künstlichen Trypsinzusatz sehr empfindlich 

 anzeigt. Man kann nach Permi aus dieser Kulturtiüssigkeit von Micro- 

 coccus pro(Jigiosus, Choleravibrio und anderen Formen, besonders gut 

 beim Finkler -PRiORschen Vibrio mittelst Alkohol das Enzym fällen 

 und so von den Bakterien trennen. Mehrfach wurde auch erfolgreich 



1) C. Eijkman, Centr. Baiit. (1), Bd. XXXV, p. 1 (1903). — 2) Fermi, 

 Centr. Bakter.. Bd. XII, p. 713 (1SÜ2): Brcntox u. M.vcFAitYEN, Fror. Roy. Soc, 

 181)0, Vol. Xl.Vl, p. 542. 3) 11. Will, Zeilschr. gesamt. Brauw., Bd. XXI, 



p. l;J9 (ISDS); CVntr. Bakter. (11;, Bd. VII, p. 7iM (1901); Zdt.schr. <iesaml. Brau- 

 wcs., 1901, p. 113; W.Hknnkbeug, Zeit.<(hr, Spiritu.-indn^tr.. Lid. XXVII (!904). — 

 4) Ad. Hansen, Flora, l.bS9, Bd. LXXII, p. 88. — 5^ Wkhmeb, Cbem.-Zeitg., 

 Bd. XIX, p. 2o:J8 (1S9Ö). - 6) Ol. Fermi, Arch. Hyg., Bd. X, p. 1 (1890); 

 Bd. XU (1891). — 7) Fermi u. BL-.sOA(iLioNi, Centr. Bakter. ^11;, Bd. V, No. 1—5 

 (1899). 



Czapek, Biochemie der Iflaiizen. IL O 



