^2 Dreißigstes Kapitel: Die Resorption v. Eiweißstoffen durch Bakterien u. Pilze. 



versucht, das Enzym durch Tonkerzenliltration abzuscheiden, so von 

 Malfitano') beim Milzbrandbacillus. 



Die vollkommenste Methode ist wohl auch hier die Herstellung 

 von Preßsaft. So konnten Geret und Hahn 2) zuerst eingehend die 

 Eigenschaften des proteolytischen Enzyms der Bierhefe studieren, welches 

 sie als ,,Endotrypsin" bezeichneten. Dieselben Forscher unternahmen 

 es auch auf demselben Wege mit Erfolg, das proteolytische Enzym voii 

 Tuberkelbazillen und Typhusbakterien nachzuweisen, was Krause^) auch 

 beim Bacillus pyocyaneus gelang. 



Man hat ferner öfters mit Erfolg die Ei.iKMANsche Milchagarplatte 

 Kum Nachweise bakterieller Proteasen benutzt [Loeb^)]. Bourquelot 

 un<I HfiRissEY^) bestimmten zum Nachweise tryptischer Enzyme das 

 Kasein aus entfetteter Milch vor und nach der Enzymwirkung. Das 

 Studium der eiweißlösenden Spaltpilzenzjine bei Gegenwart von Chloro- 

 form hat Salkowski'') eingeführt. Man kann bei der Untersuchung 

 auf etwaige tryptische Hydrolyse von Eiweißlösungen nach Vines') Vor- 

 schlag auch die Tryptophanprobe als Reagens benützen. 



Bei Bakterien hat man durch diese Methoden seit den ersten 

 Arbeiten hierüber durch Hüfner ^), Fermi^), Rietsch und Sternberg ^'^j, 

 Raczynski^'), Salkow^ski'') und andere Autoren die außerordentlich große 

 Verbreitung der Produktion von pi'oteolytischen Enzymen siehergestellt. 

 In praktischer Hinsicht haben besonders die peptonisierenden Bakterien 

 der Milch '^) Interesse. Für die pathogenen Eiterbakterien scheint sich 

 eine Beziehung zwischen Grad der Pathogenese und der proteolytischen 

 Wirksamkeit nicht zu ergeben ^^). Wie Bitter ^^) gezeigt hat, gelingt es 

 beim Cholerabacillus durch halbstündiges Erhitzen der Kulturen auf 

 60^ die Bakterien zu töten, ohne das Gelatine verflüssigende Enzym zu 

 zerstören. Das Enzym des Vibrio Finkler-Prior verträgt nach Permi '5) 

 10 Minuten lang trockene Hitze von 120 — 140^; doch verhalten sich 

 hinsichtlich der Zerstörbarkeit durch Hitze nicht alle Bakterienenzyme 

 gleich. Bei vielen aeroben Formen ist Sauerstoff zutritt zur Enzym- 

 produktion notwendig [Liboriüs ^^)] ; zahlreiche anaerobe Formen ver- 

 flüssigen aber ebenfalls energisch Gelatine. Permi ^^) fand Gegenwart 

 von Proteinstoffen zur Produktion des Bakterientrypsin nicht nötig, 

 doch wirkt ein eiweißreicher Nährboden nach den Erfahiungen von 



1) G. Malfitano, Compt. rend. soc bio\., Tome LV, p. 841 (1903). — 



8) L. Geret u. M. Hahn, Ber. ehem. Ges., Bd. XXXI, p. 202, 2335 (1898); 

 Keitschr. Biolog., Bd. XL, p. 117 (1900); Chem. C, 1900. Bd. II, p. 641. Das 

 proteolvt. Enzym der Hefe, München, 1900. — 3) P. Krause, Centr. Bakter. (I), 

 Bd. XXXI, p. 673 (1902). — 4) A. I.OEB, Centr. Bakter., Bd. XXXII, p. 6 (1903). 

 — 5) BouRQtTELOT u. Herissey, Compt. rend., Tome CXXVII, p. 666 (1898). — 

 6) E. Salkowski, Zeitschr. Biolog., Bd. XXV, p. 92 (1889). — 7) Vines, Ann. 

 of Bot., June 1903. — 8) HiiFNER, Journ. prakt. Chem., Bd. V, p. 872 (1872). - 



9) Ci.. Permi, Centr. Bakter., Bd. VII, p. 469 (1890). — 10) Rietsch, Journ. 

 pharm, chim., Tome XVI, p. 8 (1887); Sternberg, Just Jahresb., 1887, Bd. I, 

 p. 111. — 11) Raczynski, Centr. Bakter., Bd. VI, p. 112 (l889j. — 12) Vgl. 

 hierzu C Hirt, Botan. Centr., Bd. LXXXVI, p. 145 (1901); Kaltscher, Arch. 

 Hyg., Bd. XXXVIl, p. 30 (1900); Bernstein, Chem. C, 1896, Bd. 1, p. 317. 

 Gelatineverflüssigung b. einer Milchsäurebakterie: F. W. Boekhoüt u. J. Ott de 

 Vries, Centr. Bakter. (II), Bd. XII, p. 587 (1904). — 13) Vgl. hierzu Knapp, 

 Zeitschr. Heilkunde, Bd. XXIII, Heft 9 (1902). - 14) H. Bitter, Arch. Hyg., 

 Bd. V, p. 241 (1886). — 15) 8. Anm. 6, p. 81. — 16) LiBORlus, Zeitschr. Hyg., 

 Bd. 1. p. 115. — 17) Permi, Bakter. Centr., Bd. X, No. 13 (1891). 



