86 Dreißigstes Kapitel: Dio Resorption v. Eiweißstoffen durch Baiitenen u. Pil/.e. 



auf Nukleio wirken, da es Mikroben ^ibt, welche «-nukleinsaiires Natron 

 vei-fl.üssigen iiiid nicht Greiatine hydrolysieren, und andererseits nicht 

 alle Cfelatine verflüssigenden Bakterien an^h die Nukleinsäure spalten. 

 SCHITTENHELM uud SCHRÖTER') Stellten die Bildung von Puinnbasen bei 

 der bakteriellen Nukleinspaltung fest. Iwaxoff'^) kam bei seinen Unter- 

 snchungen über Spaltung von Nxikleiasäuren durch Schiminelpil/>e zum 

 Ergebnis, daß man das wirksame Enzym vom Mycel trennen kann, und 

 das Enzym wahrscheinlich mit dem tryptischen Ferment des Pilzes nicht 

 identisch ist; er schlägt vor, die nukleinspi^^ltenden Enzyme als ..Nukleasen" 

 zu untersrheiden. 



Ein dem Magenlabfeniient ganz analog auf Milchkasein einwirken- 

 des Enzym wurde insbesondere bei Bakrei-ien äußerst verbreitet aufge- 

 funden und wird in den Mirteikingen von Hueppe-^), DrCLAUX*). J^'lit.ge^I, 

 Warington **), CoNN M. GORINI*^), HuTSSE ■'), Kalisgher i"^) und anderer 

 Forsche) erwähnt. Bei der Bakrevionflora der Milch ist diese Eigen- 

 schaft sehr atisgeprägt. Die Balrterien können auf das Kasein erst 

 labend und dann peptonisierend wirken, oder es kommt gar nicht zur 

 Labgerinnung, wenn das Kasein rasch weiter hydrolysiert wird. Nach 

 ÖORINI bildet Microcoecus prodigiosus Lab€nz3^m nicht nur bei (-regen- 

 wart von Milchkasein und Milchzucker. Conn gelang es, das bakterielle 

 Labenisym durch Porzellan kerzen /u filtrieren und aus dem Filtrai aus- 

 zufällen. 



Eingehende Studien über bakterielles Labenzym hat in neuester 

 Zeit A. LOEB '*) angestellt. 



Das Labenzym der Hefe hat Rapp i-) bekannt gemacht. Brlhne''^) 

 and eine labende Wirkung bei Hormodendron hordei, Saito^*) kon- 

 statierte Labenzym auch bei Aspergillus oryzae. Übrigens ist die biolo- 

 gische Bedeutung des pilzlichen Labenzyms noch gänzlich dunkel. 



An die proteolytischen Enzyme seien noch interessante Enzym- 

 wirkungen angeschlossen, welche Hydrolj'se von verbreitet vorkommenden 

 Eiweißspaltungsprodukten betreffen. Kossel und Dakin^^) stellten fest, 

 dali in tiex'ischen Organen ein Enzym vorkommt, welches Arginin in 

 Harnstoff und Ornithin spaltet: 



•vrTT X 



' Nc . NH . (0H.;)3 . CHNH2 . COOH + H,0 =-- 



nhX "'' ' ^ ■ 



= ^^\co + CH.,NH., . (GH.,)., . CHNH., • COOH 



Sie nannten dieses Enzym, welches auf Arginin ebenso einwirkt, wie 

 kochendes Barytwasser, Arginase. Shiga^") gelang es alsbald, dasselbe 



1) A. ScHiTTKXHELM u. F. 8cHKÖTEK , ibid , p. 203; Bd. XL, p. <)2, 70; 

 Bd. XLI, p. 284 (]n04). — 2) L. Iwanoff, ibid., Bd. XXXIX, p. 3i (1903). — 

 3) HüKi'PE, Deutsche med. Woeheii..^chr., JSSl, No. 48. — 4) Duclattx, Compt. 

 rend.. 3891. - 5) Flügge, Zcitschr. Hyg., Bd. XVII, p. 272. ~- 6) WAHiNoroN, 

 Centr. Bakter., Bd. VI. p. 048. - 7) H. W. Conn, Centr. Bakter., Bd. IX, p. (..).^. 

 Bd. XII, p. 223 (1892); Bd. XVI, ^. Olti. — 8) GORIXI, Koch>? Jahre.sber., lS9b, 

 p. 290: Chom. V., 1893, Bd. II, p. 457; (Jentr. Bakter. (II), Bd. X'ITI, p. 13/ 

 (1902). — 9) .\ C. HiYSSK, Chem. Centr.. 1S94, Bd. II, p. 013. - 10; Ka),ischem, 

 Arcb. Hyji-., !kl XXXVII. p. 30. — 11) A. Loeb, Centr. Bakter. (I), Bd. XXXIl, 

 p. (i (1902). 12) H. RaI'P. Centr. Baktor. (II), Bd. IX, p »Vif) n;.02). — 



13) H. Bruhnj:, Zopfs Beilr., Heft 1, p. 2Ü (1894). — 14) K Sait... B..t,an. 

 Mag. Tokyo, Vol. XVII. No. 201 (1903). - 15) A. Kossei. u. H. O. Dakin, 

 Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XLI, p. 321; Bd. XLII, p. 181 (1004). - 16) K. 

 Shioa. ibid., Bd. XLII, p. r>05 (1904). 



