248 Zweiunddreißigstes Kapitel: I)ie Proteiustoffc reifer Samen. 



bestaiulteil der Proteinkörner ausmachen. In 19- -2(» Proz. NaCl sind 

 die Körner samt Kristallen und Globoiden vollständig löslich; in konzen- 

 triertem MgSO^ sind Kristalle und Globoide unlöslich; in konzentriertem 

 Ammonsulfat lösen sich nur die Globoide, nicht aber Kristalle und Grund- 

 substanz. Die Kristajloide sollen den beiden genannten Autoren zufolge aus 

 mindestens zwei differenten, aber sehr nahe verwandten globuliuartigen 

 Proteinen bestehen. Auch die Globoide enthalten Globulin, sollen aber 

 durch P)indung mit Ca und Mg den Eiweißcharakter verloren haben. 



Die eingehendsten und besten Arbeiten aus neuerer Zeit über die 

 Reservepro teide der Samen hat Kühnes Schüler Chittenden in 

 Gemeinschaft mit Osborne, Campbell und Voorhees ^) geliefert, wo- 

 durch die von Hoppe-Seyler schon angedeuteten Grundlagen ihren 

 Ausbau erfuhren. Die drei wichtigsten Gruppen von Samenproteiden, 

 welche diese Arbeiten unterscheiden ließen, sind : Albumine, Vitelline 

 und alkohollösliche Proteide. 



Ein von Osborne als Leukosin bezeichnetes Albumin ist in 

 kleiner Menge bei Gräsern sehr verbreitet. Das Leukosin des Weizens 

 koaguliert bei 52", ist durch Sättigung mit NaCl oder MgS04 aus 

 seiner wässerigen Lösung fällbar. Das Weizenkorn enthält 0,3 — 0,4 Proz. 

 Leukosin. Leukosin enthält 53,02 Proz. C, 16,8 Proz. N, 1,2M Proz. S. 



Die Hauptproteidt der Samen sind unstreitig die von Osborne 

 und Chittenden als „Globuline" (nach Weyls Vorgang) bezeichneten 

 Stoffe, in welchen wii- die eigentlichen Reserveeiweißstoffe der Samen 

 zu erblicken haben. Man wird sie vielleicht am besten als „Phyto- 

 vitelline"' bezeichnen. Ihre Eigenschaften sind denjenigen tierischer 

 Globuline so ähnlich, daß Chittenden und Osborne sie geradezu als 

 pflanzliche Globuline ans[irachen, nur ihre häufig sehr ausgeprägte 

 Kristallisatiousfähigkeit zeichnet sie vor den tierischen Globulinen aus. 

 Dazu ist allerdings in letzter Zeit noch ein Bedenken gekommen, indem 

 es WiMAN 2) gelang, nachzuweisen, daß das Legumin 0,35 Proz. Phosphor 

 enthält und daß es bei der Pepsin Verdauung wie das Milchkasein und 

 die tierischen \'itelline ein „Pseudonuklein" oder .,Paranuklein" von 

 1 — 1,83 Pi'oz. Phosphorgehalt liefert. Auch Weiss ^) hat angegel^cn, 

 daß die „jirtanzlichen Globuline" in phosphorhaltige Piodukte und Albu- 

 mose gespalten weiden. Demgegenüber hält Osborne ^) noch in neuester 

 Zeit daran fest, daß die Reserveproteide der Samen als phosphorfreie 

 echte Globuline aufzufassen seien. Sollte es sich in der Folge bewahr- 

 heiten, daß die Phytovitelline den tierischen Vitellinen sich auch chemisch 

 an die Seite reihen, so wäre eine sehr interessante biologische Parallele 

 zwischen der Jugendernährung tierischer und pflanzlicher Organismen 

 eröffnet. Das von Weyl unterschiedene „Myosin" hat sich in den Unter- 

 suchungen von Palladin als eine in Kochsalz unl<)sliche PhytovitcUin- 

 Kalkveibindung herausgestellt. 



Chittenden und Osborne gelang es, eine sehr bedeutende Anzahl 

 von Phytoviteliinen darzustellen und zu unterscheiden. Eines der vor- 

 breitetsten Vitelline stellt das Edestin dar. Dieses gut kristaUisierbare, 

 erst bei Temperaturen nahe an 100^ koagulierende, durch Sättigen mit 



1) Die im Americ. chemic;. Journ. und Journ. of tlie Americ. ehem. socicty 

 erschienenen Arbeiten finden sich in dankenswerter Weise gesammelt und iihersetzt 

 vor in v. ürifssmaykr, Die Proteide der Getreidearten, Hülsenfrüchte und Ölsamen. 

 Heidelberg 1897. - 2) Wiman, Malys Jahresber. f. Tierchem., Bd. XXVTI, p. 21 

 (1897). - 3) K. Weiss, Bot. Centr., Bd. LXXXVII, p. 13 (1901 j. — 4) Osuoknk, 

 Zeitschr. phvsiol. Chem., ikl. XXXVI, p. 130 (1902). 



