§ 2. Proteolytische P^nzymo in keimenden Samen. \()h 



weise auf eine Fördeiung der Eiweißregeneration zurückzufüiiren sein. 

 Bei Koffeindarreichung fand hingegen Zaleski die Verminderung des 

 Reserveproteins energischer vor sich gehend, als normal. Terpene hemmen 

 den Eiweilazerfall in der Keimung [Leschtsch ')]. Die Wirkung von 

 Sauerstoflabschluß auf den Prozeß der Eiweißverminderung in keimenden 

 Samen ist noch nicht untersucht. Wohl sind aber Versuche Palladins ^) 

 an grünen und etiolierten zwei Wochen alten abgeschnittenen Weizen- 

 keimlingen vorhanden, welche zeigen, daß die Eiweißverminderung unter 

 bestimmten Bedingungen (Abwesenheit von Amiden und Kohlenhydraten) 

 schon nach dem ersten Tage, auch im 0-freien Räume bei diesen Objekten 

 eine beträchtliche ist (8,2 — 14,4 Proz.): dabei wurde viel Tyrosin und 

 Leucin, aber wenig Asparagin gebildet. 



>5 2. 

 Proteolytische Enzyme in keimenden Samen. 



Bereits 1874 gal) Gorup Besanez =^) die Existenz eiweißlösender 

 Enzyme für Hanf- und Leinsamen, sowie für gekeimte Gerste an, und 

 fand das Glyzerinextrakt aus diesen Objekten befähigt, Fibrintiöckchen 

 zu lösen; in der Digestionstiüssigkeit war eine rote Biuretreaktion zu 

 erzielen. Bei anderen Objekten (ungekeimte Gerste, Mandel, Pinie, 

 Lupine) konnte ein positives Resultat nicht erhalten werden.. Auch van 

 DER Harst *) berichtete über die Auffindung eines pepsinartig wirksamen 

 Enzyms in Bohnenkeimlingen; doch konnte Ivrauch ^j diese Befunde 

 nicht bestätigen. Später erneuerten Johannsen*^) für das ruhende 

 Weizenkorn. Green') für die Lupinuskotyledonen und Ricinuskeimlinge 

 die Reihe positiver Befunde. Green wies in der Digestionstiüssigkeit 

 fGlyzerinextrakt aus Kotyledonen von Lupinus hirsutus) nach der Fibrin- 

 lösung Leucin und Tyrosin nach; er fand die beste Wirkung bei 40^ C 

 und bei schwach saurer Reaktion iü,2 Proz. HCl). Im ruhenden Samen 

 existiert diesem Autor zufolge ein Proenzym, welches durch Säure- 

 wirkung leicht in das proteolytische Enzym überzuführen ist. Späterhin 

 benützte Neumeister**) zum Nachweise proteolytisc>3r Enzyme in einer 

 Reihe von Objekten die Speicherung des Enz}ins in Fibi-inflöckchen ; 

 er ließ frisches Fibrin einige Zeit im Keimlingssafte liegen, und brachte 

 die imprägnierten Flöckchen in 0,8-proz. Oxalsäure. Da in einer An- 

 zahl von Fällen das Resultat ein negatives war und auch Frankfurt'-') 

 diese Ergebnisse nicht in allen Punkten bestätigen konnte, so scheint 

 diese Methode nicht immer zuverlässige Ergebnisse zu liefern. Fermi 

 und Buscaglioni i<>) wiesen Enzyme in keimenden Samen mit ihrer 

 Karbolgelatinemethode nach. Man begann auch die BuCHNERsche Preß- 



1) M. Leschtsch, Ber. bot. Ges., Bd. XXI, p. 425 (1903). — 2) VV. Palla- 

 DIN, Ber. bot. Ges.. Bd. VI. p. 205, 296 (lS88l, Bot. Centr., Bd. XXXIX. p. 23 

 (1889). - 3) Gorup Bi>:sanez u. H. Will, Ber. chein. Ges., Bd. VII, p. 1478 

 (1874); Gorup Besanez, ibid., Bd. VIII, p. 15J0 (1875). — 4) L. J. van der 

 Harst, Bot. Jahresber., 187(5, Bd. II, p. 867; Biedermanns Centr., 1878, p. 582. 

 — 6) C. KR.U-CH, Landw. Versuchst., Bd. XXIII, p. 77 (1879); Bd. XXVII, p. :-i8S 

 (1882). — 6) W. .lOHANNSEN, Bot. Jahre.sl^r., 1886. Bd. I. p. 134. - 7i J. K. 

 CiREEX, Phil. Trans. Roy. Soc, Vol. CLXXVIII, p. 39 (1887); Proc. Kov. Soc. 

 Vol. XLI, p. 4()6 (1886;;" Vol. XLVII, p. 140 (1890); Vol. XLVIII, p. 370'(1891). 

 8) R. Neumeister, Zeitschr. ßiolog., Bd. XXX, p. 447 (1894). — 9) S. Frank- 

 furt, Landw. Versuchst., Bd. XLVII, p. 466 (1896). — lO) Cl. Fermi u. Bus- 

 caglioni, Centr, Bakt. (II), Bd. V, p. 24 (1899). 



