§ 2. Proteolytischo Enzyme im keimenden 8ameii. 167 



anzunehmen sei, ist jedenfaJIs nicht im Einklänge mit den sonst ange- 

 gebenen Tatsachen. Ob es richtig ist, mit Weis im Malz eine „Pep- 

 tase" und eine „Trvptase'- zu unterscheiden, ist derzeit nicht mit Sicher- 

 heit anzunehmen V). 



Erwähnt seien ferner Befunde der Untersuchungen von Weis, welche 

 darauf hindeuten, daß ein Klebergerinnung erzeugendes Enzym im Malz 

 vorliegen kfiiuite: wenn Wets dieses Enzym als „Lab" bezeichnet, so 

 ist dem wohl kaum beizupflichten. 



In der zitierten Arbeit von Weis finden sich auch zahlreiche An- 

 gaben übe)- die Abhängigkeit dej- Malzenzymwirkung von der Temperatur, 

 Fermentkonzentration und I'jweilikonzentration, und über fördernde und 

 hemmende Zusatzstoffe. Im ungokeimten Gerstenkorn scheint nach Weis 

 ein Proenzym voi'zukommen. Während der Keimung konnte Weis die 

 eisten 8 tage hindurch keine proteolytische Wirkung finden; erst am 

 4. Tage trat sie sehr stark auf und erreichte am (5. Tage ihr Maximum. 

 Wo das Enzym im Samen- gebildet wird, ließ sich bisher noch nicht 

 eruieren. Beim Eintritte lebhafter Proteolyse zeigen sich an den x\leuron- 

 zcllen noch keine Veränderungen, sondern es verlieren die Aleuron- 

 körner nach Brown und Morris'» erst ihre regelmäßige Form und 

 worden durchsichtig, wenn der Blaltkeim 4—0 mm lang geworden ist. 

 Die Stärkekörner werden jedenfalls viel fi'üher aufgelöst. 



Eine vollständige Untersuchung der durch die proteolytischen 

 Keimlingsenzyme gelieferten Spaltungsprodukte ist aber noch in keinem 

 Falle geliefert worden. Weis fand, daß die Spaltung bis zu Albumosen 

 und Pei)tonen durch das Malzenzym relativ schnell vor sich geht, 

 während der weitere Prozeß langsamen Verlauf hat. Danach würde 

 das I\Ialzenzym in der Mitte stehep zwischen Pepsinwirkung und Pankreas- 

 trypf-.in Wirkung, sich aber eher der letzteren in seinem Effekte nähern. 



Übrigens ist auch für die besser gekannten proteolytischen Ptianzen- 

 enzyme: das \on Wittmack, Wurtz und Bouchut zuerst genauer 

 untersuchte Enzym der Frucht von Carica Papaya, welches als „Papayotin" 

 im Handel ist^), noch weniger für das Bromelin ') der Ananasfrucht und 

 andere Enzyme (bei Cucumis utilissima^), Anagallis''), Taumellolch -) etc.) 

 die chemische Wirkung erst ungenau bekannt. Es bestehen beim Papayo- 

 tin zahlreiche Widersprüche hinsiciitlich der fördernden Wirkung durch 

 Säuren und Alkalien'^), auch wurde durch Mendel^) noch in jüngster 

 Zeit beliauptet. daß die Wirkung des Papayotin auf Eiweiß ganz anders 

 verlaufe, als die Trypsinwirkung, während Emmerling '°) meint, daß 

 die Papayotin- und Trypsinwirkung wesentlich in ihren Endprodukten 

 iil)ereinstimmen: doch fand Emmerling sehr erhebliche Mengen von 

 Albumosen und Pepton durch Papayaenzym gebildet. 



1) Vgl. hierzu auch JioKOHNV, Pilüg. Aroh., Bd. XC, p. 94 (1902). Die An- 

 gaben von A. NlL-soN i.fourn. Amer. ehem. soc., 1904, p. 289) über Keimungsproteoly.se 

 sind Hnkriti.-<ch. — 2i Huowx u. Morris, Journ. ehem. soc, Tome LVII, p. 458 

 (1890). — 3) Papaindurstellunt,^: Fr. Davis, Pharm. Journ. Tr., Tome LIII, p. 207 

 (1893). - 4) Über ilromolin : Chjttenden, Journ. of Phys., Vol. XV. p. 249 (188H); 

 Kayser, Ann. In.«^t. Pa-sleur. Tome V (1891). — 5) Green, Ann. of Bot., Vol. VI, 

 p. 195 (1892). — 6) Proteolytisches Enzym irr Anagallis arvensiä : G. Daccomo u. 

 ToMMASOLl, Chem. Centr.. 1H92. Bd. 11, p. 532. — 7) Taumellolchenzym: M. 

 Javillikr, Compt. rend., TomeCXXXVI, p. 1013 (1903). — 8) Vgl. Rideal, Pharm. 

 Journ. Tr., Tome LIV. p. 189 (1894); Martin, Journ. of Phys., Vol. V, p. 220. 

 — 9) L. B. Mendel u. P. Uxdkrbiijl, Centr. Phvsiol., 1901, p. ü89; Botan. 

 Centr.. Bd. XCIT, p. 62 (l'.)03i. — 10) O. Emmerling, 'ßer. chem. Ges., Bd. XXXV, 

 p. 695 (1902). 



