§ 4. Sekundäre Veränderungen der primären Produkte der Eiweißspaltung etc. 183 



und der Zusammensetzung der Keimlinge herrscht. So läßt sich unge- 

 zwungen der leichliche Arginingehalt von Coniferenkeimlingen mit dem 

 hohen Gehalt der Reserveproteide aus Coniferensamen an Diamino- 

 stickstoff in Beziehung setzen, und man darf erwarten, daß bei der 

 weiteren Erforschung diesei- Verhältnisse sich noch mancher andere 

 älmliche Befund ergeben wird. Im Gegensatze hierzu bildet das Ver- 

 schwinden odei' wenigstens eine auffällig starke Verminderung einer 

 Aminosäure, welche bei der Hydrolyse der Reserveproteide reichlich er- 

 halten wird, ein gutes Beispiel für die Wirkung sekundär einsetzender 

 Veränderungen. 80 ließ sich besonders für das Tyrosin dartun, daß es 

 in Lupinus albus in den ersten Keimungsstadien sehr reichlich auftritt, 

 jeiloch alsbald durch ein Enzym weiter verändert wird. Bertel. welcher 

 in meinem Lal)oratorium diese Verhältnisse näher verfolgt hat, fand, 

 daß i\er Sitz dieses Enzyms (Tyrosinase) besonders an der (Jrenze von 

 Hyi)okotyl und Wurzel und im obersten Teile der VVui-zel sich befindet, 

 und daß man im Wurzelbrei in Chloroforin-Autolyse die Umwandlung 

 des Tyrosins in Homogentisinsäure leicht sicherstellen kann, wie sie zu- 

 erst Baümann und Wolkow 'i im Tierkörper fanden und si)äter Gonner- 

 MANN -') in der Zuckerrübe tui das Pflanzenreich wieder entdeckte. 



Tyrosin COOK 



(.HrsH.2 Homogentisinsäiue 



CH., OH 



CiL ■ COOH 



HC/ -ipH -i- 80 = HC,/- V, -fNH3 + C02 



flC ^ JCH Hci^ ^CH 



c c 



I 



OH OH 



Die Homogentisinsäure häuft sich in den chloroformierten Keimlingen 

 stark an, während in der normalen lebenden Pflanze wegen der rasch 

 folgenden weiteren oxydativen Veränderungen nicht so viel von dieser 

 Säure nachgewiesen werden kann. So kommt es. daß das Tyrosin rasch 

 vermindert wird, und Schulze nur relativ viel kleinere Mengen hier- 

 von konstatierte, als Bertel bei seinen Chloroformobjekten. Wenn sich 

 die Angaben von Falta und Langstein ^) bestätigen, so darf mau auch 



1) Wolkow u. E. Baumann, Zeitschr. phvs. Chem., hd. XV, p. 228 (1891); 

 Baumann, ibid., Bd. XVI, p. 268 (18V)2|; Bd. XX, p. 219 (1894). ~ 2) M. GoN- 

 NERMANN, rflüg. Arch., Bd. LXXXII, p. 289 (1900). Übrigens tührl-e schon früher 

 Boup.QUELOT u. Hkkissky, Jouri). pharm, chini. (ti), Tome VIIT, p. 38."> (I898l die 

 Schwarzfärbung der Fabahül.-en auf Tyrosin und dessen enzymatiische Spaltungs- 

 produkte zurück. Über Tyroeina-se auch C Gessako. C'onipt. rend., Tome CXXX VIII, 

 p. 774 (1904). - 3) \V. Fai.ta u. L. LaN(;stein, Zeitschr. physiol. Chem.. 

 Bd. XXXVII, p. .01.3 (1903): Abderhalden u. Falta, ibid., Bd. XXXIX, p. 14.S 

 (19(^:5); O. XKUßAUEE u. Falta, ibid., Bd. XLII, p. 81 (1904); Langstein, Ver- 

 handi. Naturf.-Ges. K'jvssel, 19Ü,S, Bd. II, p. 70; W. Falta, Bioch.-m. Centr., Bd. III, 

 No. C (1904). Über Horaogentiöinsäure noch: H. Huppert, Zeitschr. phvsiol. 

 Chem., Bd. XXllI, p. 412 (1897); G. Deniges, Chem. Centr. 1897, Bd. I. p.^338. 

 Phenyl-a-aminooxvpropionsäure: Erlenmeyer, Lieb. Ann., Bd. CCLXXXIV, p. 36 

 (189.Ö). 



