§ 20. Die t^aueri^loffübertragung auf die zu oxydierenden Stoffe etc. 479 



Sauerstoff auf nähme zu den iillgemein verbreiteten Stoffwechselvorgängen 

 zahlt, und daß die Tvrosinase zu den wichtig.sten Oxydasen gehört. 

 Die dunkelgefärbten Stoffe, welche aus Homogentisinsäure bei leicht 

 alkalischer Reaktion so schnell entstehen, sind noch nicht näher bekannt. 

 Im Leben des Organismus werden sie nicht gebildet, ohne daß sicher- 

 stände, ob daran eine rasch anschließende Weiteroxydation der Säure 

 die Schuld trägt. Die Wirkungssphäre der Tvrosinase ist durch v. Fürth 

 und ScHNEiDi^R \) untersucht worden bei tierischen Enzymen. Die Prä- 

 parate waren wirksam auf Ty rosin, Brenzkatechin, Hydrochinon, Oxy- 

 phenyläthj'lamin, nicht aber auf Tyiosin im ungespaltenen Eiweißmolekül. 

 Doch bedürfen dieso Erfahrungen noch einer kritischen Weiterführung 

 mit Enz3'inen verschiedener Provenienz, um die konstanten Eigenschaften 

 der Tyrosinase von den Wirkungen beigemengter Enzyme einigermaßen 

 unterscheiden zu können. Es ist auch noch nicht ganz sicher, ob die NHg- 

 Abspaltung und Oxydation des Tyrosins bei der Homogentisinsäurebildung 

 immer als gemeinsam'- Wirkung eines einzigen Enzyms aufzufassen sind. 

 0,05 Proz. Alkali/usatz beförderte die Wirkung der von Fürth unter- 

 suchten Tyrosinasen stark; 0,05 Proz. Essigsäure war hemmend. Gess.ard^) 

 sah, daß Gegenwart von HjO., die Tyrosinasewirkung beschleunigte. 



Auch Bakterien produzieren Tyrosinase. Dies stellte Gessard ^) 

 für Bacillus pyocyaneus fest, Lehmann'*) für andere Bakterien. Andere 

 auf Stickstoffverbindungen wirksame Oxydasen kennt man aus dem 

 Pflanzenreiche nicht. Auf tierphysiologischem Gebiete hat man Bildung 

 von Harnsäure aus Nukleinbasen in Autol3'sengemischen beobachtet ^). 



Naturgemäß haben wir ferner zu den Oxydasen zu rechnen das 

 von Büchner und Mkisenheimer entdeckte Enzym der Essigsäure- 

 bakterien, welches unabhängig von der sonstigen Lebenstätigkeit dieser 

 Mikroben Alkohol in Essigsäure überführt. Es dürfte nun wohl auch 

 keine Schwierigkeit mehr bieten, die Wirkungssphäre dieser Oxydase, 

 die man als Acetase bezeichnen kann, genauer abzugrenzen und zu be- 

 stimmen, welche von den bei den Essigsäuregärern beobachteten Oxy- 

 dationen (vergl. p. 416) auf llechnung dieses Enzyms zu stellen sind. 

 Nach Henneberg und Wilkk*') dürfte die Guajak-H20„-Reaktion, welche 

 Essigbakterien häufig geben, nicht auf eine Peroxydase zu beziehen sein, 

 da diese Reaktion durch Siedehitze nicht aufgehoben wird. 



Omelianski '') hat sich vergeblich bemüht, die hypothetische Ox}-- 

 dase bei den Nitritmikroben nachzuweisen. Erwähnt sei, daß nach den 

 Angaben Sarthols") Kaliumferrocyanid zu Ferricyanid durch die Oxydase 

 aus der Rinde von Schinus molle (Schinoxydase) oxydiert werden kann. 



Nicht sehr klar ist trotz der ziemlich umfangreichen einschlägigen 

 Literatur die Wirkung der sog. Oenoxydase des Weines, worüber Ar- 

 beiten von ToLOMEi, Cazeneuve, BoiFFARD, Maktinaud, Laborde") 



1) V. Fürth u. Schneider, Hofmeisters Beitr., Bd. I, p. 229 (1901j. — 

 2) Gessard, Con)pt. rend. soc. bio!., Tome LY, p. 637 (lOÜii); Compf. rend., 

 Tome CXXXVIII, p. 774 (1904). — 3) Gessard, Compt. rend. eoc. biol. (10), 

 Tome V. p. 1033 (1898j. — 4) K. B. Lehmann, Münch. med. Wochenschr., 

 Bd. XLIX, p. 340 (1902). — S) Vgl. hierüber Spitzer, Pflüg. Arcb., Bd. LXXVI, 

 p. 192 (1899j; A. Schutexhelm, Zeit.schr. phys. Chein., Bd. XLII, p. 2.-)l (1904); 

 H. Wiener, Arch. e.\p. Path., Bd. XLII, p. 373: R. Burian, Zeit.schr. phys. Chem., 

 Bd. XLIII, p. 497 (190.0). - 6i Henneekho u. Wilke, Centn. Bakt. (II), Bd. IX, 

 p. 725 0902). — 7) ÖMr.TjANVKl, Centr. Bakt. (II). Bd. IX, p. 113 (1902j. — 

 8) Sarthoc, Journ. pharm, thim. (C). Tome XI, p. 4M2 (lüOO); Tome XJJ, p. 104; 

 Tome XIII. p. 464 (190]). - 9, Toi.omej. Just bot. Jahresber.. 1890, Bd. I, p. 266; 

 Cazeneuve. Compt. rend., Tome CXXIV, p. 406, 781 ; Bocffard, ibid., p. 706 

 (1897); Kochs Jahres))er., 1898, p. 302, 303; Laborde, Compt. rend., Tome CXXVI, 

 p. 536 (1898). 



