§ 2. Die physikalischen Eigenschaften der Eiweißstoffe. 9 



sich das reine Eiweiß wie eine sehr schwache Aminosäure vermöge seines 

 Gehaltes an freien COOH und NHg-Gruppen verhält, die fast nur nicht 

 dissoziierte Molekel, daneben sehr wenige H'-Ionen und noch weniger OH'- 

 lonen als amphoterer Elektrolyt liefert. Fügt man ein wenig Säure hinzu, 

 so nimmt das Eiweiß positive Ladung an, liefert also, da es zur Kathode 

 wandert, Kationen. Bei Gegenwart von Laugen wii-d das Eiweiß hingegen 

 negativ geladen und erhält anodischen VVanderungssinn. Hinzufügen von 

 Neutralsalz erteilt dem Eiweiß keine elektrische Ladung. Nur die nicht neu- 

 tralen Salze wirken den Säuren und Basen entsprechend, je nach ihrer sauren 

 oder basischen Natur. Pauli fand auch die wichtige Tatsache, daß elektro- 

 lytarmes Eiweiß durch Zink, Kupfer, Quecksilber, Eisen und Bleisalze gar 

 nicht, durch Silber und Uransalze nur sehr schwach gefällt wird. Nur die 

 konzentrierten Schwermetallsalzlösungen fällen auch hier. Heard (1) 

 schreibt den Bicarbonaten unter den wegdialysierten Salzen die Haupt- 

 wirkung beim Zustandekommen der Schwermetallfällungen zu. 



Elektrolytarmes oder elektroneutrales Eiweiß wird nicht nur durch 

 Alkohol, sondern auch durch die Eiweißreagentien Essigsäure-Ferrocyan- 

 kali, Phosphorwolfram- und Phosphormolybdänsäure gefällt. Dies beruht 

 auf der positiven Aufladung durch die zugesetzte Säure und die Aus- 

 fällung durch das aus der Säure entstehende kolloidale Anion. Um- 

 gekehrt können die Schwermetallsalze nicht fällen, weil nur ihr hydro- 

 lytisch abgespaltenes Hydroxyd mit positiver Aufladung der wirksame Stoff 

 ist, und dieser nur auf entgegengesetzt geladene Kolloide fällend wirksam 

 sein kann, nicht aber auf elektroneutrale Stoffe. Da nach den anderwärts 

 mitgeteilten und begründeten Theorien von Hardy und Bredig isoelek- 

 trischer Zustand und Minimum der berührenden Oberflächen zusammen- 

 fallen, so wird man erwarten dürfen, daß beim elektroneutralen Eiweiß 

 sich die Abtrennung des Kolloids aus der Lösung leichter vollziehen wird, 

 als bei elektrisch geladenem Eiweiß. In der Tat fällt Alkohol nach Pauli 

 das durch Säure oder Laugezusatz geladene Eiweiß bedeutend weniger als 

 das elektroneutrale. Es hat sich auch in den Untersuchungen von Michae- 

 lis (2) und von Chick und Martin (3) herausgestellt, daß das Flockungs- 

 optimum von Eiweiß wesentlich mit dem isoelektrischen Punkte zusammen- 

 fällt. Für Casein fanden Michaelis und Pechstein den isoelektrischen Punkt 

 durch die Überführungsmethode bei 2,5 • 10"^, für das Flockungsoptimum 

 2,4 . 10-5. Für Gliadin fanden Michaelis und Rona(4) 6 • lO-i", für Ede- 

 stin 1,3 • 10-'''. Die Abweichungen, welche Sörensen und Jürgensen (5) 

 für die Lage von isoelektrischem Punkt und Flockungsoptimum durch Säure 

 beim Serumalbumin fanden, sind wohl durch Säureverbrauch in chemischen 

 Umsetzungen vor dem Ausfällen zu erklären. Nach Pauli und Matula (6) 

 fällt auch für die Alkoholfällung Fällungsoptimum und isoelektrischer 

 Punkt zusammen. Da nun für Quellung, Hitzekoagulation und Alkohol- 

 fällung ein Maximum der Dehydratation im isoelektrischen Punkte zu er- 

 kennen war, so vermutete Pauli, daß auch viscosimetrisch der Punkt der 

 Elektroneutralität ein besonderes Verhalten zeigen muß, und konnte in der 

 Tat finden, daß Minimum der Viscosität und isoelektrischer Punkt zu- 



1) W. N. Heard, Jouin. of Fhvsiol., 46, 104 (1913). — 2^ L. Michaelis, 

 Biochem. Ztsch., 47, 250 u. 260 (1912).'— 3) H. Cmck u. Martin, Biochem. Journ., 

 7, 380 (1913). — 4) P. Rona u. Michaelis, Biochem. Ztsch., 28, 193 (1910). — 

 5) S. P. Sörensen u. E. Jürgensen, Ebenda, 31, 397 (1911). — 6) W. Paul^ 

 Koll. Ztsch., 12, 223 (1913). 



