10 Zweiunddreißigstes Kapitel : Die physik. u. ehem. Eigensch. pfianzl. Proteinstoffe. 



sammenfailen. So ist es möglich, durch das Viscosrmeter den elektrischen 

 Zustand von Eiweißlösungen zu kontrollieren (1). 



In salzhaltigen Flüssigkeiten hat das elektroneutrale Eiweiß andere 

 Kolloideigenschaften als in reinem Wasser. Dabei sind konzentrierte Salz- 

 lösungen wieder von anderer Wirkung wie verdünnte. Osborne und Har- 

 ris (2) zeigten, daß Edestin durch konzentrierte Salzlösung gelöst wird 

 und aus dieser Lösung beim Verdünnen mit Wasser wieder ausfällt. Hin- 

 gegen erhält man bei geringem Salzgehalt Edestinlösungen, welche beim 

 Verdünnen mit Wasser keinen Niederschlag geben. Pauli (3), später 

 LoEB (4) wurden darauf aufmerksam, daß verdünnte Salzlösungen die in 

 reinem Wasser unlöslichen Globuline wohl nur vermöge ihrer Ionisierung 

 zu lösen verpiögen, da Nichtelektrolyte, wie Zucker die gleiche Wii'kung 

 der Lösung nicht besitzen. Es ist in der Tat wahrscheinlich, daß es sich um 

 lonenadsorption handelt, da Pauli (5) fand, daß die Hemmung der Hitze- 

 koagulation durch Neutralsalze, die man als ein Maß der Bindung der Elektro- 

 lyte an das Eiweiß ansehen kann, sich durch graphische Darstellungen aus- 

 drücken läßt, welche vollkommen den Exponentialkurven entsprechen, die 

 man sonst bei Adsorptionsvorgängen gewinnt, und welche logarithmiert 

 durch Gerade dargestellt werden können. Da in den Eiweißkörpern gleich- 

 zeitig nach dem Schema NHg • E • GOOH elektropositive und negative 

 Gruppen zugegen sind, das Eiweiß also eine amphotere Substanz ist, so 

 können gleichzeitig Anionen und Kationen der Salze adsorptiv gebunden 

 werden. Robertson (6) nimmt an, daß die Ionen von Säuren und Basen 



durch die Kondensationsgruppe .GOH • N.' des Eiweiß gebunden werden, 

 und die bei saurer Reaktion gebildeten Salzeiweißkomplexe hydrolytisch 

 unter Bildung eines unlöslichen Komplexes dissociiert seien. Nach Pauli 

 und Brüll wird durch geringe Saizmengen nicht allein der Hitzekoagula- 

 tionspunkt von Eiweiß im elektroneutralen Zustand erhöht, sondern auch 

 die Fällbarkeit durch Alkohol entsprechend herabgesetzt, während Non- 

 elektrolyte wie Zucker hier gleichfalls unwirksam sind. Der Adsorptions- 

 komplex Eiweiß — Salzionen ist also in jeder Hinsicht beständiger in seinen 

 kolloiden Eigenschaften als das elektroneutrale Eiweiß (7). Solche Eiweiß- 

 Ionenverbindungen müssen daher in der Zelle von fundamentaler Bedeutung 

 sein. 



Seit Heynsius (8) und Kühne (9) im Ammoniumsulfat ein äußerst 

 wirksames Fällungsmittel für Eiweiß entdeckten, spielen die Niederschläge 

 von Eiweiß mit konzentrierteren Salzlösungen bei den „Aussalzungs- 

 methoden" der Eiweißchemie eine wichtige Rolle, vor allem deshalb, weil 

 man erkannte, daß es sich um vollkommen reversible Vorgänge handelt, 

 und man durch Lösen des Niederschlages das ursprüngliche Eiweiß ohne 

 Veränderung seiner Eigenschaften wieder erhalten kann. Hofmeister und 



1) Viscosität von Ei weiß- Solen: H. Chick u. E. Lubrzynska, Biochem. Jouin., 

 8, 59 (1914); Chick, Ebenda, p. 261; Gazzetti, Arch. di FisioL, 12, 309 (1914).— 



2) Th. B. Osborne u. J. F. Harris, Amer. Journ. of Physiol., 14, 151 (1906). — 



3) W. Pauli, Pflüg. Arch., 78, 315 (1899). — 4) J. Loeb, Dynamik der Lebens- 

 erscheinungen, Leipzig 1906; vd. Salslös.gen u. Casein: S. Ryd., Ztsch. Elektrochem., 

 23, 19 (1917). — 5) Wo. Pauli, KoU. Ztsch., 3, 2 (1908). —6) T. Br. Robertson, 

 Journ. biol. Chem., 9, 303 (1911); Ergebn. d. Physiol., 10, 216 (1910). — 7) Vgl. 

 auch W. B. Hardy, Journ. of Physiol., 33, 251 (1905). — 8) A. Heynsius, Püüg. 

 Arch., 34, 330 (1885). — 9) W. Kühne, Verhandl. nat.med. Vereins Heidelberg, 3, 

 286 (1886). Für praktische Zwecke empfiehlt sich auch wasserfreies Na, SO^ : Pinkus, 

 Journ. of Physiol, 27, 57 (1901). 



