§ 2. Die physikalischen Eigenschaften der Eiweißstoffe. 13 



Kataphoreseversuche zeigeni, bei Säurezusatz elektropositive Eigenschaften, 

 während es bei Alkalizusatz anodische Konvection aufweist. Die Wande- 

 rungsgeschwindigkeit usw. wurde besonders an Globulin und Casein wieder- 

 holt genau studiert (1). Über einen gewissen Zusatz von Säure hinaus 

 findet natürlich Herabsetzung der Ionisierung des Eiweißsalzes statt und 

 das lonisationsmaximum ist überschritten. Säure- und Alkalleiweißbildung 

 werden erfahrungsgemäß sehr leicht irreversibel und nur bei geringen Zu- 

 sätzen, kurzer Einwirkungszeit und niederer Temperatur läßt sich durch 

 Dialyse das unveränderte Eiw^eiß wiedererhalten. Für Weizengluten haben 

 Wood und Hardy (2) den Übergang in elektropositives und elektronega- 

 tives Eiweiß durch Zusatz von H' bzw. OH'-Ionen untersucht. 



Wie die Untersuchungen von Pauli, Michaelis und anderen 

 Forschern (3) gezeigt haben, geht die Zunahme der Viscosität nach dem Säure- 

 oder Alkalizusatze völlig parallel der Ionisierung und erreicht ihr Maximum 

 im Maximum der Ionisation, so wie sie ihr Minimum im isoelektrischen Punkte 

 findet. Wenn man den Temperatureinfluß (4) auf die Viscosität beachtet, 

 so kann man mithin das Viscosimeter zur Bestimmung des lonisationsgrades 

 einer Eiweißlösung verwenden. 



Im Einklänge mit allen diesen Erfahrungen steht die Feststellung von 

 Pauli, daß mit dem Zusätze von Säure oder Alkali eine erhebhche Steigerung 

 des osmotischen Druckes der Eiweißlösung verbunden ist. Daß schon durch 

 geringe Säure- und Alkalizusätze beträchthche Hemmungen der Koagulation 

 durch Hitze und durch Alkohol gesetzt werden, wurde bereits erwähnt. 



Das Säureeiweiß, Acidalbumin, der älteren Eiweißchemie, entspricht 

 in allen Punkten der gegebenen Charakterisierung des ionischen Eiweiß. 

 Pauli und Handovsky (5) untersuchten die Viscositätserhöhung unter dem 

 ionisierenden Einfluß verschiedener Säuren, und gaben für die einzelnen 

 Säuren manche Besonderheiten an, welche weder mit der elektrolytischen 

 Dissociation, noch mit der Valenz der Säuren in Zusammenhang gebracht 

 werden können. So erhöht Oxalsäure die Viscosität viel stärker als Schwefel- 

 säure, und Trichloressigsäure steht hinter der schwachen Essigsäure zurück. 

 Wie zu erwarten, drücken Zusätze von Neutralsalz die Viscosität bedeutend 

 herab, und zwar, wie die Verminderung der Leitfähigkeit zeigt, durch Herab- 

 setzung der Ionisation. Die lonisationsverminderung durch denselben Salz- 



1) Robertson, Journ. Physic. Cham., jj, 542 (1907). Journ. biol. Chem., 

 2, 317 (1907); /, 279 (1906). Journ. Physic. Chem., 14, 709 (1910); 15, 178 (1911); 

 16, 382 (1912). Hardy, Journ. oiPhysiol., 33, 251 (1905). Leitfähigkeit der Elektrolyte 

 in wässeriger Gelatinelösung: A. Dumanski, Ztsch. physikal. Chem., 60, 553 (1907). 

 lonenbewogiichkcit: Wo. Pauli, Anzeig. Wien. Akad., 20. Nov. 1913. ~ 2) T. B. 

 Wood u. W. B. Hardy, Proc. Roy. Soc, B. 81, 38 (1909). — 3) W. B. Hardy, 

 Ebenda, 79, B. 413 (1907); L. Zoja, KoU. Ztsch., 5, 249 (1908). W. E. Ringer, 

 Bemmelen-Festschr. (1910), p. 243; S. B. Schryver, Proc. Roy. Soc. (1910); 83, B. 96; 

 K. ScHüRR, Biochem. Ztschr., 13, 173 (1908); Wo. Pauli u. Handovsky, Ebenda, 

 18, 340 (1909); L. Michaelis u. Mostynski, Ebenda, 25, 401 (WIO); Handovsky, 

 Ebenda, p. 510 (1910); Pauli u. R. Wagner, Ebenda, 27, 296 (1910); Schork, 

 Ebenda, 37, 424 (1911); Wo. Pauli, Koll.Ztsch., 12, 222 (1913); Manabe u. Matula, 

 Biochem. Ztsch., 52, 369 (1913). C. Gazzetti, Aich. di FisioL, 11, 173 (1913). 



F. BoTTAZzi u. E. d'Agostino, Acc. Line. Roma (5), 22, II, 183 (1913). L. Blasel 

 u. J. Matula, Biochem. Ztsch., 58, 417 (1914). — 4) Temperatureinfluß: J. Starke, 

 Arch. de Physiol., 4, 396 (1907); Rec. Inst. Botan. Bruxelles, 7, 155 (1908). — 

 5) Wo. Pauli u. H. Handovsky, Biochem. Ztsch., 18, 340 (1909). Für Weinsäure : 



G. Buglia u. L. Karczao, Atti Acc. Line. (5), 18, II, 374 (1909); Säureadsorption: 

 D. Calugareanu, Soc. Biol., 72, 835 (1912); Bull. Acad. Roum., /, 40 (1912); 

 L. Michaelis u. P. Rona, Biochem, Ztsch., 27, 38 (1910). Kernchromatin: F. Penti- 

 malli, Arch. f. Entw.mechan., 34, 444 (1912). Protaminsalze: Robertson, Journ. 

 of Physic. Chem., 16, 382 (1912). 



