16 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



Schulz und Zsigmondy (1 ) dazu benutzt wurde, um für die einzelnen Eiweiß- 

 arten die charakteristische „Goldzahl" zu ermitteln, d. h. jene Anzahl von 

 Milligrammen Kolloid, welche eben nicht mehr ausreicht, um 10 ccm einer 

 gut bereiteten hochroten Goldlösung vor dem nach Zusatz von 1 ccm 10%iger 

 NaCl-Lösung eintretenden Farbenumschlage nach Violett zu bewahren. 

 Eine analoge ,, Schutzkolloidrolle" spielt nach Herlitzka (2) Eiweiß gegen- 

 über Berlinerblauniederschlägen. Nichtelektrolyte, wie Zucker, kann man 

 zur Hemmung dieser Eiweißflockung nicht verwenden. Vermöge seines 

 amphoteren Charakters wird Eiweiß nicht nur von den genannten negativen 

 lyophoben Kolloiden gefällt, sondern auch von den elektropositiven Metall- 

 hydroxydkolloiden, die sich überdies durch ihren deutlich lyophilen (Emul- 

 soid)-Charakter von den vorgenannten Kolloiden unterscheiden. Ebenso 

 fällen die negativen kolloidalen sauren Oxyde, wie Kieselsäure, Wolfram- 

 und Molybdänsäure. Das lyophobe Kaolin und Meerschaum sind bekannte 

 ausgezeichnete Mittel, um Eiweiß aus Lösungen zu entfernen, ebenso auch 

 gallertiges Tonerdehydrat (3). Bei den solartigen Kolloiden wirkt ein Über- 

 schuß fällungshemmend. Weniger bestimmte Erfahrungen liegen hinsicht- 

 lich der Wechselwirkungen zwischen Eiweiß und den organischen Kolloiden 

 vor. Daß auch hier die elektrische Ladung für den Ausfall entscheidend ist, 

 geht aus manchem hervor. Filtrierpapier adsorbiert Eiweiß besonders bei 

 olektropositiver Ladung stark, weil es ein negatives Kolloid ist (4). Mastix- 

 harz- Suspensoid ist nach Michaelis ein ausgezeichnetes Mittel, um Eiweiß 

 durch kleine Elektrolytmengen zu fällen, wenn man so viel Mastix zusetzt, 

 daß alles Eiweiß als Schutzkolloid verbraucht wird. Es flockt dann das 

 Harz samt seinen Schutzhüllen aus (5). Ferner spielt auch bei derFarbstoff- 

 adsorption durch Eiweiß die elektrische Ladung, wie Bayliss (6) fand, die 

 entscheidende Rolle. Elektronegative Farbstoffe werden in ihrer Adsorp- 

 tion durch Kationen gefördert, durch Anionen gehemmt. Bei elektroposi- 

 tiven Farbstoffen ist es umgekehrt. Physiologisch wichtig sind speziell die 

 Adsorptionserscheinungen zwischen Enzymen und ihrem Substrat. Ro- 

 HONYi (7) fand, daß diese Adsorptionskomplexe meist in verdünnten Salz- 

 lösungen löslich sind, ebenso bei Gegenwart von Säuren und Laugen. Auch 

 Überschuß des einen oder des anderen Bestandteiles kann lösend wirken. 

 Für das inaktivierte Pepsin ließ sich zeigen, daß es geradeso adsorbiert wird, 

 wie wirksames Enzym. Von Interesse ist es, daß nach den Erfahrungen von 

 Michaelis Eiweiß-Mastixkomplexe in Chloroform- Alkohol löslich sind, und 

 es wäre denkbar, daß manche Plasmalipoide an Eiweiß adsorbiert, demselben 

 ähnliche Lösungsverhältnisse verleihen wie sie Fette zeigen. Sonst sind 

 Eiweißkörper, wie die alkohollöslichen Klebereiweißstoffe zeigen, höchstens 

 in verdünntem Alkohol löslich und entschieden hydrophile Kolloide (8). 



1) Fr. N. Schulz u. Zsigmondy, Ho^meist. Beitr., 3, 137 (1903); E. Zunz, 

 Arch. intern, de Physiol., /, 427 (1904); für Proteosen; Heubner u. Fr. Jacobs, 

 Biochem. Ztsch., 58, 352 (1913). — 2) A. Herlitzka, Arch. ital. de Biol., 44, 169 

 (1905). — 3) Die quantitative Adsorption von Casein durch Tonerde ist irreversibel : 

 TIakusin, Journ. russ. phys.chera. Ges. ,47, 1330, 1333 (1915). Polypeptide u. Tier- 

 kohle: Abderhalden u. Fodor, Fermentforsch., 2, 151 (1918). Casein, Adsorptions- 

 kurve für Elektrolyte u. Kolloide: H. Palme, Ztsch. physiol. Chem,, 92, 177 (1914). 

 Adsorptionsfällung von Eiweiß durch Eiweiß: Beth af Ugglas, Biochem. Ztsch., 

 61, 469 (1914). Tartrate: Gazzetti, Arch. diFisiol., 12, 377 (1914).— 4) J. Christiansen, 

 Biochem. Ztsch., 47, 226 (1912). — 5) Flockung durch Suspensionskolloide auch b. 

 Brossa u. Freundlich, Ztsch. physik. Chem., 89, 306. — 6) W. M. Bayliss, 

 Biochem. Journ., i, 175 (1906). Ältere Angaben bei Heidenhain, Pflüg. Arch., go, 

 115 (1902); 96, 440 (1903); Ztsch. wiss. Mikr., ig, 431 (1903). Saure Farbstoffe: 

 A. Ch. Hollande, C. r., 162, 959 (1916). — 7) H. Kohonyi, Biochem. Ztsch., 53, 

 179 (1913). — 8) Löslichkeit von Zein: G. Galeotti u. G. Giampalmo, KolI.Ztschr., 

 .?, 118 (1908). 



