§ 2. Die physikalischen Eigenschaften der Eiweißstoffe. 17 



Coffein und Theophyllin erhöhen nach Pauli und Falck (1) die Viscosität 

 von Eiweiß bedeutend, wahrscheinlich unter Bildung komplexer Salze; 

 Leim zeigte das gleiche Verhalten nicht. Ähnliche Beziehungen dürften 

 hinsichtlich der Phenole anzunehmen sein, welche CoOper (2) untersuchte. 

 In Fett gelöstes Phenol soll nicht eiweißfällend und nicht giftig sein. Auch 

 Chinonwirkungen wurden von diesem Forscher untersucht. Von Interesse 

 sind sodann die Fällungserscheinungen mit Formaldehyd, welche unter 

 Bildung von Methylenimidoverbindungen ablaufen. Nach Schryver (3) 

 hemmen Neutralsalze wie sonst entsprechend ihrem lyotropen Verhalten. 



Nähere Untersuchung verdient die Pyridinwirkung auf Eiweiß, welche 

 nach hier gemachten Beobachtungen unter starker Quellung und Viscosi- 

 tätszunahme verläuft. Dieser Stoff findet sich schon bei Spiro (4) erwähnt, 

 neben den analogen koagulationshemmenden Wirkungen von Piperidin, 

 Anilin, Cholin und Harnstoff. 



Spiro (5) hat die Alkohole hinsichtlich ihrer Fällungskraft verglichen, 

 und gefunden, daß die höheren Glieder der einwertigen Reihe bei einer viel 

 geringeren Konzentration fällen als die niedrigen: Methylalkohol bei 17 bis 

 20%, Äthylalkohol bei 16-18%, Propylalkohol bei 11-13%, Butylalkohol 

 bei 4—6% und Amylalkohol bei 2—4%. Nach Untersuchungen von Chap- 

 MAN (6) im hiesigen Institut erfolgt aber die Denaturierung schon beim 

 Butylalkohol vermöge dessen geringer Wasserlöslichkeit bedeutend lang- 

 samer als bei Propylalkohol, welcher hinsichtlich Konzentration und 

 Wirkungsschnelligkeit alle anderen Alkohole übertrifft. Die höheren Alko- 

 hole, Heptyl-, Octylalkohol, wirken sowie Chloroform sehr wenig ein. Aceton 

 ist nach Weyl (7) ein kräftiges Fällungsmittel. Für die physiologische 

 Wirkung der Alkohole auf die Plasmaproteine ist es jedenfalls von Bedeu- 

 tung, daß sie die Löslichkeit (8) und Ionisation der Salze in Eiweißlösungen 

 herabdrücken. Thiosinamin bringt nach Oefele (9) koaguliertes Eiweiß 

 in Lösung. 



Schließlich wäre den bereits vorgebrachten Daten über die Eiweiß- 

 koagulation durch Erhitzen noch eine Reihe bemerkenswerter Befunde 

 beizufügen. Chick und MartiI^MIO) haben in gewisser Hinsicht Recht, 

 wenn sie die Hitzekoagulation als eine Reaktion zwischen Eiweiß und Wasser 

 betrachten. Nach Berczeller (11) würde auch die Vermehrung der Ober- 

 flächenspannung {Tropfenzahl) darauf hindeutei , daß gewisse Umsetzungen 

 stattfinden. Doch konnte Gayda (12) keinerlei Volumänderung bei der 

 dilatometrischen Kontrolle der Hitzekoagulation sicherstellen. Wichtig 

 ist die Sicherstellung vouSörensen und JtJRGENSEN(13), daü bei der Hitze- 



1) Wo. Pauli u. 0. Falck, Biochem. Ztsch., ^7, 269 (1912). — 2) E. A. Cooper, 

 Biochem. Journ., 6, 362 (1912). — 3) S. B. Schryver, Proc. Roy. Soc, 83, B, 

 96 (1910). Früher Blum, Ztsch. physiol. Chem.,22, 127 (1896). Schwarz, Ebenda, 

 jj, 460(1901). Benedicenti, Arch. Anat. u. Physiol. (1897), p. 210. —4) K. Spiro, 

 Ztsch. physiol. Chem., 30, 182 (1900); Ramsden, Journ. of Physiol., 27, 23 (1902). 



— 5) K. Spiro, Hofmeist. Beitr., 4, 316 (1903). Auch J. Simon, Arch. di Fisiol., 

 5, 394 (1907). — 6) G. H. Chapman, Intern. Ztsch. phys.chem. Biol., /, 293 (1914). 



— 7) Th. Weyl, Ber. cheui. Ges., 43, 508 (1910). — 8) H. E. Roaf u. E. Alder- 

 soN, Biochem. Journ., 2, 412 ("1907). Chloroform: F. Krüger, Ztsch. Biol., 41, 

 341 (1901). Hofmeist. Beitr., 3', 67 (1903). 0. Loew u. Aso, Chem. Zentr. (1902), 

 II, 388; Salkowski, Ztsch. physiol. Chem., 31, 329 (1900). Verstär..ung der Fällung 

 durch Salze: 0. Meyerhof, Biochem. Ztsch., 86, 325 (1918). — 9) Oefele, Pharm. 

 Zentr. Halle, 63, 1 (1902). — 10) H. Chick u. C. J. Martin, Koll.chem. Beiheft. 

 5, 49 (1913). Journ. of Physiol., 40, 404 (1910); 43, 1 (1911); Ebenda, 45, 61 u. 

 261 (1912). — 11) L. Berczeller, Biochem. Ztsch., 53, 215(1913). — 12) J. Gayda, 

 Ebenda, 39, 400 (1912). — 13) S. P. L. Sörensen u. E. Jürgensen, Biochem. 

 Ztsch., 31, 397 (1911). Compt. rend. Lab. Carlsberg, 10, 1 (1912). G. Quagliariello, 

 Biochem. Ztsch., 44, 157 (1912). 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. 3. Aufl., II. Bd. 2 



