lg Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



koagulation immer eine Abnahme der Wasserstoffionen- Konzentration 

 eintritt. Schon 1899 hat Hardy betont, daß man bei der HitzeJioagulation 

 zwei Vorgänge zu unterscheiden habe, die Denaturierung des Proteins und 

 die Agglutination, eine Auffassung, die durch die Arbeiten von Pauli und 

 Handovsky und Chick und Martin voll bestätigt worden ist. Worin die 

 Denaturierung begründet ist, konnte bisher nicht entschieden werden, doch 

 liegt ihr sicher eine chemische Änderung des Eiweißes zugrunde. Wenn man 

 dafür Sorge trägt, daß sich die H*-Ionenkonzentration nicht ändert, so ist 

 die Geschwindigkeit des Vorganges der noch nicht umgesetzten Eiweiß- 

 menge proportional (1), entspricht also den Verhältnissen unimolekularer 

 Reaktionen. Nun ist es aber eine alte Erfahrung, die durch die genauen 

 Untersuchungen von Sörensen und Chick und Martin exakt bewiesen 

 wurde, daß eine Eiweißlösung, die vorher gegen Lackmus schwach sauer 

 oder neutral reagierte, beim Erhitzen immer weniger sauer, ja selbst al- 

 kaüsch wird (2). Sörensen nimmt an, daß einer dialysierten, salzarmen, 

 mit der optimalen HCl-Menge versetzten Ovalbuminlösung bei der Ko- 

 agulation meßbare HCl-Mengen nicht entzogen werden, der Niederschlag 

 daher aus dem Protein selbst bestehe. Bei stärker sauren Lösungen wird 

 aber nach Chick und Martin der größere Teil der Säure mit dem Eiweiß 

 in Salzform entfernt, wenn Koagulation eintritt. Übrigens findet in al- 

 kalischer Eiweißlösung beim Erhitzen ganz entsprechend den Vorgängen 

 in der sauren Lösung eine Verminderung der OH'- Konzentration statt. 

 Während sich die Denaturierungsgeschwindigkeit von Eiweiß mit Erhöhung 

 der H'- und OH'- Konzentration vergrößert, verlangsamen Neutralsalze 

 den Vorgang (3). Innerhalb des untersuchten Bereiches war der Temperatur- 

 koeffizient der Koagulation ein sehr hoher, für Ovalbumin sogar 635 für 

 10"*. Dies ist offenbar die Ursache dafür, daß die „Koagulationstemperaturen" 

 für bestimmte Eiweißkörper praktische Bedeutung erlangt haben. Chick 

 und Martin machen mit Recht darauf aufmerksam, daß Koagulation auch 

 bei viel niedrigeren Temperaturen stattfindet, allerdings nur mit ganz 

 geringer Geschwindigkeit. 



Die Agglutination des hitzedenaturierten Eiweiß wird, wie schon lange 

 bekannt, durch schwach saure Reaktion glatt ermöglicht. Michaelis (4) 

 hat dies dadurch erklärt, daß er zeigte, daß der isoelektrische Punkt, in dem 

 die Flockung theoretisch am leichtesten stattfinden muß, bei Eiweiß auf der 

 sauren Seite des Neutralpunktes liegt, und Sörensen kommt zu dem 

 Ergebnis, daß die optimale H"-Ionenkonzentration wesentlich von dem 

 sauren Charakter der Proteinstoffe herrührt und deshalb mit der Protein- 

 konzentration veränderlich sein muß. Sind Neutralsalze nicht zugegen, so 

 liegt das Säureoptimum für die Fällung nach Chick und Martin ungefähr 

 bei einer H -lonenkonzentration von 3 • ICM. Neutralsalze können die 

 Agglutination außerordentlich stark beeinflussen, indem sie einmal die H*- 

 lonenkonzentration ändern, andererseits die e ektrische Ladung des Eiweiß 

 neutralisieren können. So ist es möglich, weit vom isoelektrischen Punkt 



1) W. SxjTHERLAND, Journ. of Physiol, 42 (1911) kommt zu einer anderen 

 Oeschwindigkeitsformel für die Koagulation. — 2) Vgl. auch den Wechsel in der 

 H*- Konzentration bei Bildung gewisser Eiweißverbindungen: C. L. A. Schmidt, 

 Journ. of Biol. Chem., 25, 65, — 3) Neutralsalzwirkung: Wo. Pauli, Hofmeist. Beitr., 

 10, 63 (1907). Wo. OsTWALO, KolLZtschr., 2, 108 (1907); M. G. Malfit ano, Compt. 

 xend., 141, B03 (1906); Schutzwirkung durch freie Farbsäuren: H. Aron, Biochem. 

 itsch., 5, 413 (1907). — 4) L. Michaelis u. P. Rona, Biochem. Ztsch., 27, 38 

 (1910); 29, 494 (1910). Vgl. auch L. Vallery, Compt. rend., 155, 417 (1912). 

 Hitzegerinnung ferner: A. Homer, Biochem. Journ., zr, 292 (1917). 



