§ 2. Die physikalischen Eigenschaften der Eiweißstoffe. 19 



entfernt, durch hinreichenden Salzzusatz reichliche Hitzefällung zu erzielen. 

 Dieser fällungsf ordernde Salzeinfluß ist bereits eine alte Erfahrung. 



Die Wirkung des Wassers beim Erhitzen von Eiweiß wird durch die 

 oft erwähnte Tatsache illustriert, daß trockenes Eiweiß auf relativ sehr 

 hohe Temperaturen, bis 150°, erhitzt werden kann, ohne daß es denaturiert 

 wird. Farmer (1) fand, daß im Vacuum getrocknetes Eiweiß Lösungen 

 hefert, die weniger leicht koagulieren, als Lösungen aus nicht vorbehandeltem 

 Eiweiß. OsBORNE (2) konnte Proteine, die in 70% Alkohol löslich sind, 

 mit diesem Alkohol kochen, ohne daß Gerinnung eintrat. Über gerinnungs- 

 hemmende Einflüsse wird in der Literatur viel berichtet, ohne daß hin- 

 reichend klarer Aufschluß erteilt wird, welche Faktoren bei diesen Vor- 

 gängen in erster Linie beteiligt sind (3). 



Durch höhere Temperaturen koagulieren kompliziert aufgebaute 

 Proteide in der Regel sehr leicht, im Vergleiche zu den einfachen Albu- 

 minen und Globulinen. 



Durch anhaltendes Schütteln kann man, wie Ramsden (4) zeigte, 

 Eiweiß gleichfalls bald zum Koagulieren bringen. Dabei scheint die Ober- 

 flächenkonzentration an den Schaumflächen der wirksame Faktor zu sein. 

 Auch diese Koagulation verläuft nie vollständig. Die Verdünnung der Ei- 

 weißlösung hat günstigen Einfluß auf die Schnelligkeit des Vorganges 

 (Spadolini) (5). Ferner gerinnt Eiweiß leicht bei Kontakt mit adsorbieren- 

 den Oberflächen, wie Tierkohle, gebranntem Ton (6). Bridgeman (7) ge- 

 lang die Koagulierung von Eiweiß durch hydraulischen Druck (7000 At- 

 mosphären, binnen 15 Minuten). Mechanische Denaturierung findet leicht 

 bei eingetrocknetem Eiweiß beim Pulvern statt; ja bloßes Abkratzen der 

 trockenen Eiweißkruste von einer Glasfläche beraubt das Eiweiß teilweise 

 seiner Löslichkeit in Wasser (8). 



Gelbildung findet sich bei den Eiweißkörpern irreversibel in den 

 Gerinnungen, reversibel in der Gallertbildung, wie sie am schönsten vom 

 tierischen Leim, Glutin, bekannt ist, und aus dem Pflanzenreiche kaum in 

 gleichem Maße beobachtet wird. Pauli bemerkt mit Recht, daß es keiner- 

 lei Unterschiede im Verhalten von Gallerten und Solen der Proteine gibt, 

 mit Ausnahme des eigentümlichen Zustandes, in welchem die Teilchen nicht 

 wie in Solen frei beweglich sind, sondern durch stetige Übergänge bei steigen- 

 der Konzentration und fallender Temperatur in immer stabiler werdende 

 gegenseitige Lagen kommen. Diesen stetigen Übergang konnte Menz (9) 

 durch ultramikroskopische Befunde verfolgen und zeigen, daß eine wach- 

 sende Zahl von Submikronen erscheint, die beim Erstarren keine struk- 

 turelle Anordnung erkennen lassen. Bemerkenswert ist es, daß man auch aus 

 Ovalbumin reversible Gallerten von analogem Verhalten erzeugen kann, 

 wenn man konzentrierte Lösungen mit Alkali oder Säure versetzt (10). 



Die Theorie des gallertigen Zustandes ist derzeit noch nicht klar. 

 BÜTSCHLi, auf dessen Seite zahlreiche Biologen und Kolloidchemiker standen, 

 nahm an, daß in Gallerten ein wabiges Gerüst anzunehmen sei, dessen 



1) J.Br. Farmer, Proc. Roy. See, 66, 329 (1900). — 2) T. B. Osborne, 

 The Vegetable Proteins, London 1909, p. 21. — 3) G. Clautriau, Recueil Inst, 

 bot., Bruxelles, 2, 117 (1906). E. Marchal, Ebenda, p. 119. Formaldehyd und 

 SO«: G. MuNARETTi, Arch. Farm. Sper., 14, 460 (1912). — 4) W. Ramsden, Arch. 

 f. Physiol. (1894), p. 517. — 5) J. Spadolini, Arch. di FisioL, 13, 267 (1916). — 

 6) L. Hermann, Pflüg. Arch., 26, 442 (1881). — 7) Bridgeman, Journ. of Biol. 

 ehem., 19, 611 (1914). — 8) Herzfeld u. Klinqer, Biochem. Ztsch., 78, 349(1916); 

 WiECHOwsKi, Ebenda, 81, 278 (1917). — 9) W. Menz, Ztsch. physik. Chem., 66, 

 129 (1909). — 10) G. MoRuzzi, Biochem. Ztsch., 22, 232 (1909). Vgl. auch P. v. 

 Weimarn, Chem. Zentr., 1910, II, 269 über „Peptisation" von Kolloiden. 



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