§ 2. Die physikalischen Eigenschaften der Eiweißstoffe. 21 



zunähme durch H'- und OH'-Ionen anzunehmen. Spuren von Säure oder 

 AlkaU bringen, wie bekannt, neutrale Gelatine zu mächtiger Quellung und 

 verzögern das Erstarren (1). Quellungsminimum und lonisationsminimum 

 liegen auch hier im isoelektrischen Punkt. Schließlich kehrt die Neutral- 

 salzwirkung bei der ionisierten Gelatine wieder, und Alkali haltendes Glutin 

 zeigt nach Pauli dieselbe starke Beeinflussung durch Erdalkalisalze, wie 

 Alkalialbuminat. In der Differenz der Wirkung von Erdalkali- und Leicht- 

 alkalisalzen auf die Quellung dürfte nach den wichtigen Untersuchungen 

 von LoEB (2) der Schlüssel zur Erklärung des bekannten antagonistischen 

 Verhaltens von Ca und Na in physiologischer Hinsicht liegen. Die Calcium- 

 gelatinate sind nicht quellbar und so gut wie undissoziiert. Die Umwandlung 

 quellbarer Proteinsalze mit einwertigem Kation in solche Gelatinate muß 

 eine bedeutsame Wirkung auf das Zellplasma äußern. Nach Loeb erfolgt 

 additionelle Quellung, wenn Gelatine nach Behandlung mit NaCl mit einer 

 schwächeren Salzlösung einwertiger Metalle durchtränkt wird. Die Grenz- 

 konzentration für diesen Effekt ist hier doppelt so groß für einwertige 

 Anionen als für zweiwertige. 



Zustandsänderungen durch Lichtstrahlen sind bei Eiweiß 

 hinsichtlich ultravioletter Strahlen mehrfach sichergestellt. Eiweißlösung 

 koaguliert, jedoch erst nach längerer Bestrahlung und nur in konzentrierten 

 Lösungen (3). Auch Radiumstrahlen können solche Veränderungen bei 

 genügend langer Einwirkung hervorbringen. Effront (4) wollte diese Licht- 

 Vvirkungen mit der Wirkung von Wasserstoffperoxyd auf Eiweiß vergleichen. 

 Bekannt ist das Irreversibelwerden hydrophiler Gele wie Leim nach Beleuch- 

 tung, wenn vorher oxydierende Stoffe, wie Ghromverbindungen zugesetzt 

 worden. Hier spielt Licht wohl nur die Rolle eines Katalysators, indem Chro- 

 matgelatine auch im Dunkeln sehr langsam unquellbar wird (5). 



Die optischen Eigenschaften von Eiweißlösungen bieten 

 vielfach großes Interesse. Zunächst läßt sich die refraktometrische Unter- 

 suchung in der Eiweißchemie gut verwenden. Herlitzka (6) hat die Ab- 

 hängigkeit des Brechungsindex von der Temperatur untersucht. Die Ab- 

 hängigkeit des Brechungsvermögens von der Konzentration ist namentlich 

 durch Robertson (7) in einer längeren Untersuchungsreibe geprüft worden. 

 Er nimmt an, daß man diese Beziehung durch die Formel n— n' =a'C 

 ausdrücken kann, wobei n' und a Konstanten sind, n der Brechungsindex 

 und c die Konzentration. Obermayer und Pick (8) verfolgten die Ände- 

 rungen des Brechungsindex bei der Einwirkung von Fermenten und Säuren 

 auf Eiweiß und sahen, daß die peptische Hydrolyse keine Änderungen er- 

 zeugt, wohl aber die tryptische. Wertvolle spektrographische Untersuchungen 

 über die Absorption des ultravioletten Lichtes durch Eiweißlösungen lieferte 

 Dhere (9). 



1) R. Chiari, Biochem. Ztsch., 33, 167 (1911); für Muskel: R. Arnold, 

 KoUoidchem. Beihft., 5, 411 (1914). — 2) J. Loeb, Journ. of Biol. Chem., 33, 531 (1918). 

 — Über Quellung von Fibrin: E. Hekma, Biochem. Ztsch., 62, 161 (1914); Weizen- 

 giuten: Upson u. Calvin, Journ. Amer. Chem. Soc, 37, 1295. — 3) Hierzu Geg. 

 Dreyer u. 0. Hanssen, Compt. rend., 145, 234 (1907). W. T. Bovie, Science, 37, 

 24 u. 373 (1913). Ferner F. Schanz, Münch. med. Woch.schr., 1915, p. 643; Pflüg. Arch., 

 164, 3 u. 445 (1916); 169, 82. — 4) J. Effront, Compt. rend., 154, 1111 (1912). — 5) Vgl. 

 LuMifeRE u. Seyewetz, BuU. Soc. Chim., (3), 33, 1032, 1040; 35, 14 (1905). — 

 6) A. Herlitzka, Arch. ital. de Biolog., 57 > 95 (1912). — 7) T. Br. Robertson, 

 Journ. Physic. Chem., 13, 469 (1909); Journ. biol. Chem.. 7, 359 (1910); 8, 287 

 (1910); 9, 181 (1911); //, 179 u. 307 (1912). Bezüglich Brecl^ungsindex ferner 

 E. Reiss, Hofmeist. Beitr., 4, 150 (1904). C. L. A. Schmidt, Journ. of Biol, Chem., 

 23, 487 (1916); A. R. C. Haas, Ebenda, 35, 119 (1918). — 8) F. Obermayer u. 

 E. P. Pick, Hofmeist. Beitr., 7, 331 (1906). — - 9) Ch. Dhere, Rech, spectrograph. 

 sur rAbsorption des Rayons ultraviolets par les albuminoides. "Fribourg 1909. 



