24 Zweiunddreißigstes Kapitel : Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



Der Aschengehalt, den die Analysen auch bei den reinsten Eiweiß- 

 präparaten regelmäßig aufweisen, ist hinsichtlich seiner Bedeutung nicht 

 ganz erklärt. Es läßt sich nicht in allen Fällen entscheiden, ob es sich um 

 konstitutive Bestandteile handelt oder nicht, da bei dem enormen Mole- 

 kulargewichte der Proteinstoffe nur sehr wenig von dem Aschenstoffe 

 erforde rhch ist, um Verbindungen zu formieren (1). Doch darf man an- 

 nehmen, daß in der größeren Zahl der Fälle lonenadsorptionen vorüegen 

 und keine echten chemischen Verbindungen. 



Molekulargewicht. An Versuchen die ,, Größe des Eiweißmole- 

 küls" und das Molekulargewicht verschiedener Eiweißstoffe zu ermitteln, 

 haben sich zahlreiche Forscher beteiUgt (2). Wie bei anderen Kolloiden, 

 so versagen auch hier die gewöhnhch angewendeten Methoden ganz oder 

 bieten nur sehr geringe Sicherheit. Sabanajew und Alexandrow(3) 

 berechneten aus der Gefrierpunktsdepression für Ovalbumin das Mole- 

 kulargewicht 14270. Hofmeister (4) hatte nur das Molekulargewicht 

 5378 angenommen, während Sutherland (5) zu der Zahl 32814 kommt 

 mit der empirischen Formel Ci436Ha364N3590482Si6. Damit stimmen auch 

 die Zahlen von Sörensen überein. Die älteren Autoren gaben meist 

 kleinere Zahlen an. Schulz schreibt dem Serumalbumin das Molekular- 

 gewicht 5100 zu, dem Oxyhänioglobin 14800, dem Casein mindestens 

 4000. Für Albumosen und Peptone haben sich in allen Fällen viel geringere 

 Werte ergeben. Zur Schätzung des Molekulargewichtes benutzte man 

 den Gehalt an Schwefel oder an Phosphor, oder zog die Jodsubstitutions- 

 produkte bei dieser Beurteilung heran. Zu berücksichtigen bleibt in allen 

 Fällen, daß die gefundenen Werte nicht für jede Konzentration in gleicher 

 Weise verläßlich sind, da die Partikel in verdünnten Lösungen kleiner 

 sind als in konzentrierteren. Bezüglich der Auffassung der salzartigen 

 Verbindungen der Eiweißkörper mit Säuren und Basen haben sich die 

 Ansichten in neuerer Zeit dahin geklärt, daß in den Proteinstoffen freie 

 Aminogruppen und COOH-Gruppen vorhanden sind, wodurch die Proteine 

 den Charakter von amphoteren Stoffen, wie es die Aminosäuren sind, 

 erhalten. Von der richtigen Beobachtung ausgehend, daß die neutralen 

 Eiweißstoffe nicht ionisiert sind, wohl aber in elektrolytisch dissoziierte 

 Stoffe übergehen, wenn sie mit Säuren oder Basen zusammenkommen, 

 hatten Cohnheim und Krieger (6) die Eiweißstoffe mit den Pseudosäuren 

 und Pseudobasen von Hantzsch (7) zu vergleichen gesucht. Bredig 

 und Winkelblech (8) haben hierauf die richtige Ansicht geltend gemacht, 

 daß es sich hier um amphotere Elektrolyte, ,,Ampholyte" handle. Starken 

 Basen gegenüber verhalten sich solche Stoffe wie schwache Säuren und 

 bilden Anionen, während sie mit starken Säuren zusammengebracht 

 Kationen formieren. Messende Angaben über die Säure- und Basen- 



1) Salkowski, Ztsch. Biolog., J7, 401 (1899); G. Malfitano, Compt. rend., 

 141, 503 (1905). W. M. Bayliss, Jouvn. Biochem., i, IIb (1906). — 2) Vgl. 

 Fr. N. Schulz, Größe d. Eiweißmoleküls (1903). Harnack, Ztsch. physiol. Chem., 

 5, 198 (1881). Vaubel, Chem.-Ztg., 23, 82 (1899); Journ. prakt. Chem., 60, 55 

 (1899). Grübler, 23, 97 (1881). Paal, Ber. chem. Ges., jj, 956 (1898). Sjöqvist, 

 Skand. Arch. Physiol., 5, 277 (1895). Starling, Journ. of Physiol., 24, 257 (1899). 

 Sogar die Dimensionen der Eiweißmolekel werden von H. Devaux, Soc. Sei. phys. 

 et nat., Bordeaux (19. Nov. 1903) erwogen. — 3) A. Sabanajew u. Alexandrow, 

 Malys Jahresber., 21, 11 (1891). — 4) Fr. Hofmeister, Ztsch. physiol. Chem., 24, 

 159 (1897). — 5) W. Sutherland, Chem. Zentr. (1905), II, 141. — 6) Cohnheim 

 u. Krieger, Ztsch. Biolog., 40, 95 (1900). — 7) Hantzsch, Ber. chem. Ges., 32, 

 575 (1899). — 8) Bredig, Ztsch. Elektrochem., 6, 33 (1899). Winkelblech, Ztsch. 

 physikal. Chem., 36, 546 (1901). Vgl. auch Spiro u. Pemsel, Ztsch. physiol. 

 Chem., 26, 233 (1898). 



