26 ZweiunddreißigBteB Kapitel: Diephysik. u. ehem. Eigenech. pflanzl. ProteinBtoffe> 



zu den wichtigsten Aufschlüssen über Aufbau und verwandtschaftliche 

 Beziehungen geführt. Man bediente sich der Einwirkung von Enzymen, 

 Säuren und Alkalien in verschiedenen Konzentrationen, auch in Kombi- 

 nation mit erhöhtem Druck, der Kalischmelze, einer Reihe von oxydieren- 

 den Mitteln, der Einführung von Halogenen, Nitrogruppen und anderer 

 Substitutionen. Weitaus die größte Bedeutung hat neben der enzymatischen 

 Hydrolyse der Abbau durch verdünnte Mineralsäuren erlangt, durch 

 welchen eine erschöpfende Kenntnis der einzelnen konstituierenden 

 Gruppen, der ,, Bausteine" des Eiweiß, wie ein vielgebrauchter Ausdruck 

 von Abderhalden lautet, vermittelt worden ist. Zweifelsohne erhält 

 man als schließliche Produkte der Säurehydrolyse eine Reihe von ver- 

 schiedenen Aminosäuren, aus jeder Eiweißart in charakteristischer Aus- 

 wahl und Menge, so daß kein Zweifel mehr bestehen kann, daß diese 

 Gruppierungen, welche Aminosäureresten entsprechen, bereits im Eiweiß 

 vorgebildet sind, und nicht erst sekundär bei der Säurehydrolyse ent- 

 stehen. Die gegenteilige Ansicht, wie sie von 0. Loew(1) noch bis in die 

 letzte Zeit vertreten wird, kann nicht mehr anerkannt werden. Die Art 

 der verwendeten Säure ist nach den vorliegenden Erfahrungen (2) nicht 

 von Belang für den Erfolg der Reaktion. Verdünnte Säure bei niedrigerer 

 Temperatur gestattet ähnliche Effekte zu erreichen wie mit peptonisieren- 

 den Enzymen (3). 



Die Gruppierungen höherer Ordnung konnten mit Hilfe der Hydro- 

 lysenmethoden in neuerer Zeit gleichfalls zum Teile festgestellt werden. 

 Am längsten bekannt sind hiervon jene noch immer sehr großen Komplexe, 

 die man reichlich bei der Pepsin Wirkung als Proteosen und Peptone er- 

 hält. Die Brücke zu den Peptonen bilden aber jene, zuerst auf Grund 

 mehr spekulativer Prinzipien erschlossenen, Verkettungen von Amino- 

 säuren, welche E. Fischer, der Mch um die Kenntnis dieser hochwichtigen 

 Stoffe die allergrößten Verdienste erworben hat, als Polypeptide benannt 

 hat. Hiervon später. 



Eine wichtige methodische Aufgabe war es, das dunkel gefärbte 

 Reaktionsgemisch, wie es aus der Säurehydrolyse resultiert, genau quantitativ 

 zu analysieren, so daß man sagen kann, wieviel von dem Eiweiß-N und dem 

 Eiweißkohlenstoff, sowie von Schwefel auf jede einzelne Aminosäure- 

 gruppe entfällt. In dieser Richtung hat es sich zunächst als möglich heraus- 

 gestellt, die verschiedenen Bindungsarten des Eiweißstickstoffes quantitativ 

 zu erforschen, und so eine Gruppierung der einzelnen Kerne in großen Zügen 

 zu erlangen. Auf Grund von Anregungen seitens Nasse und E. Schulze 

 hat zunächst Hausmann (4) in Hofmeisters Laboratorium einen solchen 

 Weg angegeben, der sich in der Folge in den Händen Osbornes und anderer 

 Forscher (5) als sehr nutzbringend erwiesen hat. Für die Bestimmung des 



1) 0. LoEW, Chem.-Ztg., 29, 604 (1905). — 2) Lit. E. Abderhalden, Ztsch. 

 physiol. ehem., 68, ^17 (1910). Handb. biochem. Arb.meth., 2, 470 (1909). Levene 

 u. Alsberg, Biochem. Ztsch., 4, 312 (1907). A. Oswald, Ztsch. physiol. Chem., 

 62, 492 (1909). M. Pfannl, Monatsheft. Chem., 31, 81 (1910). Zd. Skraup u. 

 TüRk, Ebenda, 30, 287 (1909). H. Mathieu, Compt. rend.-, j^«, 1218(1909); Journ. 

 de Physiol, jj, 393 (1909). Fluorwasserstoffsäure: L. Hugounenq u. A. Morel, 

 Compt. rend. 146, 1291 (1908); Bull. Soc. Chim. (4), 3, 1146 (1908); Compt. rend., 

 149, 41 (1909). Ameisensäure: N. Zelinskji, Chem.-Ztg., 36, 824 (1914). Alkoho- 

 lische Säuren: K. Landsteiner, Biochem. Ztsch., 58, 362 (1914); Weizmann, 

 Biochem. Journ., 7, 437 (1913); Herzig u. Landsteiner, Biochem. Ztsch., 67, 334 

 1914). — 3) E. Swirlowskt, Ztsch. physiol. Chem., 48, 252 (1906). — 4) W. Haus- 

 mann, Ztsch. physiol. Chem., 27, 95 (1899); 29, 136 (1900). Fried mann, Ebenda, 

 29, 51 (1899). — 5) Osborne u. Harris, Journ. Amer. Chem. Soc, 25, 323 (1903). 

 Ztsch. analyt. Chem., 43, 286 (1904). C. H. Rothera, Hof meist Beitr., 5, 442. 



