§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 27 



Gesamtstickstoffes (1) im Eiweiß, wie in den einzelnen Fraktionen kommt 

 heute kaum eine andere Methode in Betracht, als die genial von Kjeldahl 

 ersonnene. Sie beruht auf der quantitativen Überführung des Eiweiß- 

 stickstoffes in Ammoniak bei der eingreifenden Behandlung mit kochender 

 konzentrierter Schwefelsäure unter Zusatz eines passenden Katalysators; 

 ihre genaue Beschreibung wird in allen analytischen Handbüchern geliefert (2), 

 Daß der Gesamt-N auf diese Weise als Ammoniak erhalten wird, beweist uns, 

 daß derselbe nur als Amid-N oder Imid-N vorliegen kann oder in solchen über- 

 geht. Es läßt sich jedoch ein Teil des Eiweiß-N leicht schon durch gelinde 

 Säureeinwirkung als N H gabspalten und kann nach Übersättigen des Reaktions- 

 gemisches mit Magnesia überdestilliert und quantitativ bestimmt werden. 

 Dies ist die als „leicht abspaltbarer N" oder als „Amid-N" bezeichnete 

 Fraktion. Vou den im Destillationsrückstande befindlichen, weitaus die größte 

 N-Menge enthaltenden N- Verbindungen kann ein weiterer Anteil durch Phos- 

 phorwolframsäure niedergeschlagen werden. Hierbei scheiden sich die auch 

 aus verdünnter Lösung fällbaren Phosphowolframate der Diaminosäuren 

 Lysin, Arginin und Histidin aus (3), Im Filtrate bleiben die Monamino- 

 säuren, deren Gesamt-N nach Kjeldahl summarisch bestimmt wird, und 

 die nun nach dem von E. Fischer (4) begründeten Verfahren der Überführung 

 in die Äthylester und deren fraktionierte Destillation getrennt werden. 



Will man die Abbauprodukte nach der Estermethode isolieren, so wh*d 

 man den Eiweißabbau von vornherein mit rauchender Salzsäure vornehmen. 

 Der stark eingeengte Rückstand der Reaktionsprodukte wird mit dem mehr- 



1) In bestimmten Fällen könnte auch die mikrogasometrische N-Bestimmung 

 nach Pbegl in Betracht kommen. Hierzu Dubsky, Chem.-Ztg., 40, 201 (1916); 

 H. Fischer, Ber. ehem. Ges., 51, 1322 (1918). — Die Methode von 0. Folin u. 

 Farmer, Journ. biol. Chem., 11, 493 (1912), das NH, colorimetrisch mit Nessler- 

 Reagens zu bestimmen, ist weniger genau. Hierzu: Gulick, Journ. biol. Chem., 

 j8, 541 (1914); Folin, Ebenda, 21, 195 (1916); 26, 473 (1916); Bock u. Benedict, 

 Ebenda, 20, 47 (1915); Kahn, Ebenda, 28, 203 (1916); Harding u. Warneford, 

 Ebenda, 21, 69 (1915); Rose u. Coleman, Biochem. Bull., 3, 407 (1914). — 2) In 

 der Modifikation von Wilfarth, Chem. Zentr. (1885), p. 17. Historisches b. Sal- 

 KOWSKi, Biochem, Ztsch., 82, 60 (1917). — Neuberg, Hofmeist. Beitr., 2, 214 

 (1902). BöMER, Chem.-Ztg., 19, 166 (1895). L. Sörensen u. C. Pedersen, Compt. 

 rend. Carlsberg, 6, 126 (1905). Ztsch. physiol. Chem., 39. 513 (1903). W. van 

 Run, Pharm. Weekbl., 48, 27 (1911). P. Rona, Abderhald. Handb. biochem. 

 Arb.meth., i, 340 (1909). Heubner u. Wiegner, Journ. f. Landw., 57, 385 (1910). 



A. C. Andersen, Skand. Aach. Physiol., 25, 96 (1911). Kimberly u. Roberts, 

 Journ. Infect. Diseas., Suppl.bd. II (1906). J. A. Brown, Chem. News, 102, 61 

 (1910). P. A. Self, Pharm. Journ. (4), 34, 384 (1912); E. Saekowski, Ztsch. 

 physiol. Chem., 57, 523 (1908). Siegfried u. Weidenhaupt, Ebenda, 76, 238 

 (1911). C. Neuberg, Biochem Ztsch., 24, 435 (1910). R. Koefoed» Compt. rend. 

 Carlsberg, 10, 52 (1912). R. Neumann, Chem.-Ztg., 36, 613 (1912). Hottinger, 

 Biochem. Ztsch., 60, 346 (1914); Darin u. Dudley, Journ. Biol. Chem., 17, 275- 

 (1914); Marino u. Gonnelli, Atti Acc. Cinc. (5), 23, I, 523 (1914); Bunge, 

 Pharm. Zentr., Halle, 54, 1127 (1914); Wunder, Ann. Chim. analyt. appl., 19, 329' 

 (1914); Holmes, Journ. Ind. Eng. Chem., 6, 1010 (1914); Nolte, Ztsch. analyt. 

 Chem., 54, 259 (1915); 55, 186 (1916); 56, 391 (1917); Villiers u. Moreau-Talon, 

 Bull. Soc. Chim. (4), 23, 308 (1918); Zimmermann, Abderhaldens Handb. biochem. 

 Arb.meth., 9,615(1919). — Über Mikro-Kjeldahl: Sahlstedt, Skand. Arch. PhysioJ., 

 31, 367 (1914); Kochmann, Biochem. Ztsch., 63, 479 (1914); Abderhalden u. 

 Fodor, Ztsch. physiol. €hem.. 98, 190; Sjollema u. Hetterschy, Biochem. Ztsch.,. 

 84, 369 (1917); Bang, Ebenda, 88, 416 (1918); Pinkussohn, Ebenda, 99, 267(1919). 

 — 3) Phosphorwolframate: M. Barber, Monatsheft. Chem., 27, 379 (1906). Levene, 

 Journ, Exp. Med., S, 463 (1906). Proceed. Sect. Am. Chem. Soc. Januavy 1906. 

 Ztsch. physiol. Chem., 47, 149 (1906). Monaminosäuren werden nur zum Teil und 

 nur in ganz konzentrierter Lösung gefällt. Vgl. auch Drummond, Biochem. Journ., 

 J2, 5 (1918). — 4) E. Fischer, Ztsch. physiol. Chem., 33, 153 (1901). Ber. ehem. 

 Ges., 34, 433 (1901). E. Abderhalden, Handb. biochem. Arb.meth., 1, 470 (1910). 



B. 0. Pribram, Monatsheft. Chem., jj, 51 (1910). 



